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UniProtKB/Swiss-Prot P16368 (TIMP2_BOVIN)
Last modified
September 1, 2009.
Version 89.
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Binary interactions · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Metalloproteinase inhibitor 2 Alternative name(s): Tissue inhibitor of metalloproteinases 2 Short name=TIMP-2 Collagenase inhibitor | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 220 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Complexes with metalloproteinases (such as collagenases) and irreversibly inactivates them. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | The activity of TIMP2 is dependent on the presence of disulfide bonds. |
| Sequence similarities | Belongs to the protease inhibitor I35 (TIMP) family. [View classification] Contains 1 NTR domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Metalloenzyme inhibitor Metalloprotease inhibitor |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | metalloendopeptidase inhibitor activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| MMP14 | P50281 | 1 | EBI-1027047,EBI-992788 | From a different organism. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 26 | 26 | Ref.4 Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 27 – 220 | 194 | Metalloproteinase inhibitor 2 | PRO_0000034331 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 27 – 152 | 126 | NTR | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 27 ↔ 98 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 29 ↔ 127 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 39 ↔ 152 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 154 ↔ 201 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 159 ↔ 164 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 172 ↔ 193 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 15 | 1 | L → M in AAI02711. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 42 | 1 | D → C AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 56 | 1 | D → E AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 68 | 1 | R → S AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 88 | 1 | F → L in AAI02711. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 94 – 95 | 2 | AA → SS in AAI02711. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 40 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 51 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 61 – 64 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 83 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 91 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 95 – 98 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 109 – 116 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 120 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 135 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 141 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 142 – 146 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 150 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 153 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 163 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 176 – 179 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 185 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 189 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 195 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 199 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "cDNA cloning and expression of a metalloproteinase inhibitor related to tissue inhibitor of metalloproteinases." Boone T.C., Johnson M.J., de Clerck Y.A., Langley K.E. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87:2800-2804(1990) [PubMed: 2157214] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | NIH - Mammalian Gene Collection (MGC) project Submitted (AUG-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Strain: Crossbred X Angus. Tissue: Liver. |
| [3] | "Involvement of fibroblasts and muscle cells in the expression of an extracellular proteolytic cascade in bovine skeletal muscle." Balcerzak D., Querengesser L., Dixon W.T., Baracos V.E. Submitted (APR-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 22-218. Tissue: Skeletal muscle. |
| [4] | "Purification and partial amino acid sequence of a bovine cartilage-derived collagenase inhibitor." Murray J.B., Allison K., Sudhalter J., Langer R. J. Biol. Chem. 261:4154-4159(1986) [PubMed: 3005321] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 27-71. Tissue: Cartilage. |
| [5] | "Purification and characterization of two related but distinct metalloproteinase inhibitors secreted by bovine aortic endothelial cells." de Clerck Y.A., Yean T.D., Ratzkin B.J., Lu H.S., Langley K.E. J. Biol. Chem. 264:17445-17453(1989) [PubMed: 2551903] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 27-71. |
| [6] | "Characterization of the functional domain of tissue inhibitor of metalloproteinases-2 (TIMP-2)." De Clerck Y.A., Yean T.D., Lee Y., Tomich J.M., Langley K.E. Biochem. J. 289:65-69(1993) [PubMed: 8424773] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 27-71. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M32303 mRNA. Translation: AAA30636.1. BC102710 mRNA. Translation: AAI02711.1. AF144764 mRNA. Translation: AAD30304.1. | |||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00710784. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | A35996. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_776897.2. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Bt.52974 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P16368. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||
| STRING | P16368. | ||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | I35.002. | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAT00000014476; ENSBTAP00000014476; ENSBTAG00000010899; Bos taurus. [Genome view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 282093. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bta:282093. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| CTD | 282093. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P16368. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001134. Netrin_domain. IPR001820. Prot_inh_TIMP. IPR015613. TIMP2. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11844. Prot_inh_TIMP. 1 hit. PTHR11844:SF7. TIMP2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00965. TIMP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00206. NTR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50189. NTR. 1 hit. PS00288. TIMP. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TIMP2_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16368 Secondary accession number(s): Q3SZU3, Q9TVB1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


