Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P16184 (DYR_PNECA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 65.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydrofolate reductase EC=1.5.1.3 |
| Organism | Pneumocystis carinii |
| Taxonomic identifier | 4754 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Taphrinomycotina › Pneumocystidomycetes › Pneumocystidaceae › Pneumocystis |
Protein attributes
| Sequence length | 206 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 5,6,7,8-tetrahydrofolate + NADP+ = 7,8-dihydrofolate + NADPH. |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; tetrahydrofolate biosynthesis; tetrahydrofolate from dihydrofolate: step 1/1. |
| Miscellaneous | The reaction catalyzed by this enzyme represents an essential step for de novo glycine and purine synthesis, DNA precursor synthesis, and for the conversion of dUMP to dTMP. |
| Sequence similarities | Belongs to the dihydrofolate reductase family. Contains 1 DHFR (dihydrofolate reductase) domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | One-carbon metabolism |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro nucleotide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro one-carbon compound metabolic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | NADP or NADPH binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro dihydrofolate reductase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 206 | 206 | Dihydrofolate reductase | PRO_0000186376 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 6 – 204 | 199 | DHFR | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 14 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 18 – 21 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 41 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 45 – 50 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 58 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 59 – 63 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 80 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 93 – 97 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 98 – 108 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 122 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 133 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 146 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 153 – 155 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 165 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 166 – 168 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 181 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 192 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 203 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation and expression of the Pneumocystis carinii dihydrofolate reductase gene." Edman J.C., Edman U., Cao M., Lundgren B., Kovacs J., Santi D.V. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86:8625-8629(1989) [PubMed: 2682653] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA / MRNA]. |
| [2] | "The structure of Pneumocystis carinii dihydrofolate reductase to 1.9-A resolution." Champness J.N., Achari A., Ballantine S.P., Bryant P.K., Delves C.J., Stammers D.K. Structure 2:915-924(1994) [PubMed: 7866743] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.86 ANGSTROMS). |
| [3] | "Ligand-induced conformational changes in the crystal structures of Pneumocystis carinii dihydrofolate reductase complexes with folate and NADP+." Cody V., Galitsky N., Rak D., Luft J.R., Pangborn W., Queener S.F. Biochemistry 38:4303-4312(1999) [PubMed: 10194348] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M26495 Genomic DNA. Translation: AAA33787.1. M26496 mRNA. Translation: AAA33788.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A36177. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.5.1.3. 3409. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012259. DHFR. IPR001796. DHFR_reg. IPR017925. Dihydrofolate_reductase_CS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11549:SF1. DHFR. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00186. DHFR_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00070. DHFR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00075. DHFR_1. 1 hit. PS51330. DHFR_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P16184. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DYR_PNECA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16184 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | FPAP (Fungal Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


