Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P16049 (TRY1_GADMO)
Last modified
June 16, 2009.
Version 66.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Trypsin-1 EC=3.4.21.4 Alternative name(s): Trypsin I |
| Organism | Gadus morhua (Atlantic cod) |
| Taxonomic identifier | 8049 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Actinopterygii › Neopterygii › Teleostei › Euteleostei › Neoteleostei › Acanthomorpha › Paracanthopterygii › Gadiformes › Gadidae › Gadus |
Protein attributes
| Sequence length | 241 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Preferential cleavage: Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Digestion |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | digestion Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW proteolysisInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | serine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 13 | 13 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 14 – 19 | 6 | Activation peptide Ref.2 | PRO_0000028309 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – 241 | 222 | Trypsin-1 | PRO_0000028310 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 20 – 239 | 220 | Peptidase S1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 59 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 103 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 195 | 1 | Charge relay system By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 189 | 1 | Required for specificity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 26 ↔ 155 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 44 ↔ 60 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 128 ↔ 228 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 135 ↔ 201 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 166 ↔ 180 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 191 ↔ 215 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 25 | 1 | E → Q AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 27 – 28 | 2 | TK → EA AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 43 | 1 | F → Y AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 49 – 52 | 4 | VSKD → IN AA sequence Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 28 – 33 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 34 – 48 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 56 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 60 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 70 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 91 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 97 – 100 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 111 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 118 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 141 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 160 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 169 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 171 – 173 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 182 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 211 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 213 – 216 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 222 – 226 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 227 – 238 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation and characterization of cDNAs from Atlantic cod encoding two different forms of trypsinogen." Gudmundsdottir A., Gudmundsdottir E., Oskarsson S., Bjarnason J.B., Eakin A.E., Craik C.S. Eur. J. Biochem. 217:1091-1097(1993) [PubMed: 8223632] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Pyloric caecum. |
| [2] | "Purification and characterization of trypsin from the poikilotherm Gadus morhua." Asgeirsson B., Fox J.W., Bjarnason J.B. Eur. J. Biochem. 180:85-94(1989) [PubMed: 2707266] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 20-58. Tissue: Pyloric caecum. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X76886 mRNA. Translation: CAA54214.1. | |||||||||||||
| PIR | S39047. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| MEROPS | S01.125. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOVERGEN | P16049. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.4. 39336. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRY1_GADMO | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P16049 Secondary accession number(s): Q91040, Q92156 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


