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UniProtKB/Swiss-Prot P15879 (ARC3_CBDP)
Last modified
September 1, 2009.
Version 63.
History...
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90%,
50% identity |
Documents (1) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Binary interactions · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Mono-ADP-ribosyltransferase C3 EC=2.4.2.- Alternative name(s): Exoenzyme C3 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Clostridium botulinum D phage (Clostridium botulinum D bacteriophage) | ||
| Taxonomic identifier | 29342 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Caudovirales › Myoviridae | ||
| Virus host | Clostridium botulinum [TaxID: 1491] |
Protein attributes
| Sequence length | 251 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Host-virus interaction |
| Cellular component | Secreted |
| Domain | Signal |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Glycosyltransferase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | pathogenesis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro protein amino acid ADP-ribosylationInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | protein binding Ref.8 Inferred from physical interaction. Source: IntAct transferase activity, transferring pentosyl groupsInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| RALA | P11233 | 1 | EBI-1042083,EBI-1036803 | From a different organism. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 40 | 40 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 41 – 251 | 211 | Mono-ADP-ribosyltransferase C3 | PRO_0000020755 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 128 – 131 | 4 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 167 – 169 | 3 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 183 – 186 | 4 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 212 – 214 | 3 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 80 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 87 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 91 | 1 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 214 | 1 | Transition state stabilizer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 99 | 1 | G → D: Reduces interaction with human RALA. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 109 | 1 | E → A: Loss of interaction with human RALA. Ref.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 174 | 1 | S → A: No effect on enzyme activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 182 | 1 | Q → A: No effect on NAD binding. No effect on enzyme activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 186 | 1 | R → E: Loss of NAD binding and loss of activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 212 | 1 | Q → A: Reduces affinity for NAD 2-fold. No effect on enzyme activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 63 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 92 | 23 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 93 – 95 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 114 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 130 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 135 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 137 – 139 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 140 – 142 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 150 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 162 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 169 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 178 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 184 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 194 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 206 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 217 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 230 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 247 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "DNA sequence of exoenzyme C3, an ADP-ribosyltransferase encoded by Clostridium botulinum C and D phages." Popoff M.R., Boquet P., Gill D.M., Eklund M.W. Nucleic Acids Res. 18:1291-1291(1990) [PubMed: 2108433] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 34-251, PROTEIN SEQUENCE OF 41-66. Strain: 1873. |
| [2] | "Characterization of the C3 gene of Clostridium botulinum types C and D and its expression in Escherichia coli." Popoff M.R., Hauser D., Boquet P., Eklund M.W., Gill D.M. Infect. Immun. 59:3673-3679(1991) [PubMed: 1910014] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-59. Strain: 1873. |
| [3] | "Purification and characterization of ADP-ribosyltransferases (exoenzyme C3) of Clostridium botulinum type C and D strains." Moriishi K., Syuto B., Yokosawa N., Oguma K., Saito M. J. Bacteriol. 173:6025-6029(1991) [PubMed: 1917836] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 41-60. Strain: 1873. |
| [4] | "Crystal structure and novel recognition motif of rho ADP-ribosylating C3 exoenzyme from Clostridium botulinum: structural insights for recognition specificity and catalysis." Han S., Arvai A.S., Clancy S.B., Tainer J.A. J. Mol. Biol. 305:95-107(2001) [PubMed: 11114250] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) OF 41-251. |
| [5] | "NAD binding induces conformational changes in Rho ADP-ribosylating clostridium botulinum C3 exoenzyme." Menetrey J., Flatau G., Stura E.A., Charbonnier J.-B., Gas F., Teulon J.-M., Le Du M.-H., Boquet P., Menez A. J. Biol. Chem. 277:30950-30957(2002) [PubMed: 12029083] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.95 ANGSTROMS) OF 41-251 IN COMPLEX WITH NAD, SUBUNIT, MUTAGENESIS OF SER-174; GLN-182; ARG-186 AND GLN-212. |
| [6] | "C3 exoenzyme from Clostridium botulinum: structure of a tetragonal crystal form and a reassessment of NAD-induced flexure." Evans H.R., Holloway D.E., Sutton J.M., Ayriss J., Shone C.C., Acharya K.R. Acta Crystallogr. D 60:1502-1505(2004) [PubMed: 15272191] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.89 ANGSTROMS) OF 41-251. |
| [7] | "Crystal structure of the C3bot-RalA complex reveals a novel type of action of a bacterial exoenzyme." Pautsch A., Vogelsgesang M., Traenkle J., Herrmann C., Aktories K. EMBO J. 24:3670-3680(2005) [PubMed: 16177825] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.73 ANGSTROMS) OF 41-251 IN COMPLEX WITH NAD AND HUMAN RALA, MUTAGENESIS OF GLY-99 AND GLU-109. |
| [8] | "Molecular recognition of an ADP-ribosylating Clostridium botulinum C3 exoenzyme by RalA GTPase." Holbourn K.P., Sutton J.M., Evans H.R., Shone C.C., Acharya K.R. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102:5357-5362(2005) [PubMed: 15809419] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.81 ANGSTROMS) OF 41-251 IN COMPLEX WITH HUMAN RALA. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X59040 Genomic DNA. Translation: CAA41768.1. X51464 Genomic DNA. Translation: CAA35828.1. X59039 Genomic DNA. Translation: CAA41767.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_398578.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P15879. 1 interaction. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3773098. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003540. Binary_toxinA. IPR016678. Mono-ADP_RibTrfase_Edin. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03496. Binary_toxA. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF016951. MADP_ribosyltransf_Edin. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ARC3_CBDP | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15879 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | Virus (Virus annotation project) | ||||||||

Clusters with


