P15807 (MET8_YEAST) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 120.
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| Protein names | Recommended name: Siroheme biosynthesis protein MET8 | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (Baker's yeast) [Reference proteome] | ||||||
| Taxonomic identifier | 559292 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Saccharomycotina › Saccharomycetes › Saccharomycetales › Saccharomycetaceae › Saccharomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 274 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the conversion of precorrin-2 into siroheme. This reaction consist of the NAD-dependent oxidation of precorrin-2 into sirohydrochlorin and its subsequent ferrochelation into siroheme. Ref.4 |
| Catalytic activity | Precorrin-2 + NAD+ = sirohydrochlorin + NADH. Siroheme + 2 H+ = sirohydrochlorin + Fe2+. |
| Pathway | Porphyrin metabolism; siroheme biosynthesis; siroheme from sirohydrochlorin: step 1/1. Porphyrin metabolism; siroheme biosynthesis; sirohydrochlorin from precorrin-2: step 1/1. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.5 |
| Sequence similarities | Belongs to the MET8 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Methionine biosynthesis Porphyrin biosynthesis |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Lyase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Multifunctional enzyme Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | methionine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW siroheme biosynthetic processInferred from mutant phenotype PubMed 9003798. Source: SGD sulfate assimilationInferred from mutant phenotype Ref.4. Source: SGD |
| Molecular_function | ferrochelatase activity Inferred from direct assay Ref.5. Source: SGD nucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro precorrin-2 dehydrogenase activityInferred from direct assay Ref.4. Source: SGD sirohydrochlorin ferrochelatase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 274 | 274 | Siroheme biosynthesis protein MET8 | PRO_0000096446 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 23 – 24 | 2 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 43 – 45 | 3 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 141 | 1 | Proton acceptor Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 93 | 1 | NAD; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 22 | 1 | G → D: Loss of dehydrogenase activity. No effect on chelatase activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 141 | 1 | D → A: Loss of chelatase and dehydrogenase activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 237 | 1 | H → A: No effect on dehydrogenase or chelatase activity. Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 15 | 1 | K → R Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 33 | 1 | I → M Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 61 | 1 | E → K Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 102 | 1 | D → N Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 9 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 15 – 22 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 23 – 32 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 35 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 38 – 46 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 54 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 89 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 98 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 112 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 131 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 139 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 143 – 145 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 149 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 156 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 157 – 159 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 169 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 188 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 210 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 216 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 235 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 252 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 253 – 256 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 270 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequence of the MET8 gene of Saccharomyces cerevisiae." Cherest H., Thomas D., Surdin-Kerjan Y. Nucleic Acids Res. 18:659-659(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 26786 / X2180-1A. |
| [2] | "Complete DNA sequence of yeast chromosome II." Feldmann H., Aigle M., Aljinovic G., Andre B., Baclet M.C., Barthe C., Baur A., Becam A.-M., Biteau N., Boles E., Brandt T., Brendel M., Brueckner M., Bussereau F., Christiansen C., Contreras R., Crouzet M., Cziepluch C. Kleine K.EMBO J. 13:5795-5809(1994) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [3] | Saccharomyces Genome Database Submitted (DEC-2009) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: ATCC 204508 / S288c. |
| [4] | "The role of Saccharomyces cerevisiae Met1p and Met8p in sirohaem and cobalamin biosynthesis." Raux E., McVeigh T., Peters S.E., Leustek T., Warren M.J. Biochem. J. 338:701-708(1999) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: FUNCTION. |
| [5] | "The structure of Saccharomyces cerevisiae Met8p, a bifunctional dehydrogenase and ferrochelatase." Schubert H.L., Raux E., Brindley A.A., Leech H.K., Wilson K.S., Hill C.P., Warren M.J. EMBO J. 21:2068-2075(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) OF 11-274 IN COMPLEX WITH NAD, SUBUNIT, MUTAGENESIS OF GLY-22; ASP-141 AND HIS-237. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X17271 Genomic DNA. Translation: CAA35173.1. Z36082 Genomic DNA. Translation: CAA85177.1. BK006936 Genomic DNA. Translation: DAA07329.1. | ||||||||||||
| PIR | S20155. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_009772.1. NM_001178561.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P15807. | ||||||||||||
| SMR | P15807. Positions 1-273. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-4944N. | ||||||||||||
| MINT | MINT-553462. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PaxDb | P15807. | ||||||||||||
| PRIDE | P15807. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblFungi | YBR213W; YBR213W; YBR213W. | ||||||||||||
| GeneID | 852514. | ||||||||||||
| KEGG | sce:YBR213W. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CYGD | YBR213w. | ||||||||||||
| SGD | S000000417. MET8. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG1648. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000181024. | ||||||||||||
| KO | K02304. | ||||||||||||
| OMA | DGPLQIM. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG4578H4. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 4.99.1.4. 984. | ||||||||||||
| UniPathway | UPA00262; UER00222. UPA00262; UER00376. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P15807. | ||||||||||||
| Genevestigator | P15807. | ||||||||||||
| GermOnline | YBR213W. Saccharomyces cerevisiae. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 1.10.3280.10. 1 hit. 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR006367. Sirohaem_synthase_N. IPR023283. Siroheme_synth_dom_3. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF13241. NAD_binding_7. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P15807. | ||||||||||||
| NextBio | 971538. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | MET8_YEAST | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15807 Secondary accession number(s): D6VQK9 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Yeast Yeast (Saccharomyces cerevisiae): entries, gene names and cross-references to SGD |
| Yeast chromosome II Yeast (Saccharomyces cerevisiae) chromosome II: entries and gene names |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
