P15770 (AROE_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 115.
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| Protein names | Recommended name: Shikimate dehydrogenase EC=1.1.1.25 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 272 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Shikimate + NADP+ = 3-dehydroshikimate + NADPH. HAMAP MF_00222 |
| Pathway | Metabolic intermediate biosynthesis; chorismate biosynthesis; chorismate from D-erythrose 4-phosphate and phosphoenolpyruvate: step 4/7. HAMAP MF_00222 |
| Subunit structure | Monomer. Ref.5 |
| Sequence similarities | Belongs to the shikimate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Aromatic amino acid biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | aromatic amino acid family biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | NADP binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| yedE | P31064 | 1 | EBI-544087,EBI-544094 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 272 | 272 | Shikimate dehydrogenase HAMAP MF_00222 | PRO_0000136002 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 126 – 130 | 5 | NAD HAMAP MF_00222 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 149 – 154 | 6 | NAD HAMAP MF_00222 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 237 – 241 | 5 | NAD HAMAP MF_00222 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 65 | 1 | Proton acceptor Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 102 | 1 | Substrate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 189 | 1 | NAD; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 213 | 1 | NAD; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 3 – 10 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 27 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 37 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 52 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 71 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 75 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 82 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 90 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 99 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 112 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 125 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 140 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 144 – 148 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 152 – 161 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 165 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 170 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 174 – 176 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 186 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 193 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 213 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 228 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 235 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 253 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 270 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Sequencing and overexpression of the Escherichia coli aroE gene encoding shikimate dehydrogenase." Anton I.A., Coggins J.R. Biochem. J. 249:319-326(1988) [PubMed: 3277621] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 1-30. |
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| [4] | "Crystallization and preliminary X-ray analysis of shikimate dehydrogenase from Escherichia coli." Maclean J., Campbell S.A., Pollock K., Chackrewarthy S., Coggins J.R., Lapthorn A.J. Acta Crystallogr. D 56:512-515(2000) [PubMed: 10739937] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [5] | "Structures of shikimate dehydrogenase AroE and its paralog YdiB. A common structural framework for different activities." Michel G., Roszak A.W., Sauve V., Maclean J., Matte A., Coggins J.R., Cygler M., Lapthorn A.J. J. Biol. Chem. 278:19463-19472(2003) [PubMed: 12637497] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.50 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | Y00710 Genomic DNA. Translation: CAA68700.1. U18997 Genomic DNA. Translation: AAA58078.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76306.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE78010.1. | ||||||||||||
| PIR | S00252. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_417740.1. NC_000913.2. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P15770. | ||||||||||||
| SMR | P15770. Positions 1-271. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-9153N. | ||||||||||||
| IntAct | P15770. 3 interactions. | ||||||||||||
| MINT | MINT-1246863. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000001413; EBESCP00000001413; EBESCG00000001177. EBESCT00000016050; EBESCP00000015341; EBESCG00000015110. | ||||||||||||
| GeneID | 947776. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3242 in contig AP009048_GR. Gene locus b3281 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3242. eco:b3281. | ||||||||||||
| PATRIC | 32121996. VBIEscCol129921_3375. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0075. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10077. aroE. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | COG0169. | ||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000010797. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG553408. | ||||||||||||
| OMA | VVFGNPI. | ||||||||||||
| PhylomeDB | P15770. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK00258. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:AROE-MONOMER. MetaCyc:AROE-MONOMER. | ||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.25. 2026. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| Genevestigator | P15770. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00222. Shikimate_DH_AroE. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR011342. Shikimate_DH. IPR013708. Shikimate_DH-bd_N. IPR022893. Shikimate_quinate_DH. IPR006151. Shikm_DH/Glu-tRNA_Rdtase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K00014. | ||||||||||||
| Pfam | PF01488. Shikimate_DH. 1 hit. PF08501. Shikimate_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00507. AroE. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | AROE_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15770 Secondary accession number(s): Q2M6U6 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with