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UniProtKB/Swiss-Prot P15640 (PUR2_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 89.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Phosphoribosylamine--glycine ligase EC=6.3.4.13 Alternative name(s): GARS Glycinamide ribonucleotide synthetase Phosphoribosylglycinamide synthetase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 429 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | ATP + 5-phospho-D-ribosylamine + glycine = ADP + phosphate + N(1)-(5-phospho-D-ribosyl)glycinamide. HAMAP MF_00138 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium or manganese ion per subunit By similarity. |
| Pathway | Purine metabolism; IMP biosynthesis via de novo pathway; N(1)-(5-phospho-D-ribosyl)glycinamide from 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate: step 2/2. HAMAP MF_00138 |
| Subunit structure | Monomer. HAMAP MF_00138 |
| Sequence similarities | Belongs to the GARS family. Contains 1 ATP-grasp domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Purine biosynthesis |
| Ligand | ATP-binding Magnesium Manganese Metal-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Ligase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | purine base biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro purine nucleotide biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW magnesium ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW manganese ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW phosphoribosylamine-glycine ligase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 429 | 429 | Phosphoribosylamine--glycine ligase HAMAP MF_00138 | PRO_0000151448 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 109 – 316 | 208 | ATP-grasp | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 135 – 196 | 62 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 286 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 288 | 1 | Magnesium or manganese By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 15 – 16 | 2 | LA → WR in AAA24455. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 97 | 1 | G → V in AAA24455. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 1 – 7 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 19 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 32 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 39 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 45 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 53 – 62 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 70 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 77 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 80 – 86 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 96 – 99 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 103 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 114 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 122 – 129 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 138 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 145 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 160 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 168 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 169 – 172 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 188 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 204 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 219 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 220 – 222 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 223 – 235 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 250 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 261 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 277 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 290 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 302 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 315 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 319 – 321 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 338 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 339 – 342 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 362 – 371 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 377 – 379 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 381 – 393 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 394 – 404 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 405 – 407 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 421 – 425 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Nucleotide sequence analysis of genes purH and purD involved in the de novo purine nucleotide biosynthesis of Escherichia coli." Aiba A., Mizobuchi K. J. Biol. Chem. 264:21239-21246(1989) [PubMed: 2687276] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Glycinamide ribonucleotide synthetase from Escherichia coli: cloning, overproduction, sequencing, isolation, and characterization." Shen Y., Rudolph J., Stern M., Flannigan K.A., Smith J.M. Biochemistry 29:218-227(1990) [PubMed: 2182115] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [3] | "Analysis of the Escherichia coli genome. IV. DNA sequence of the region from 89.2 to 92.8 minutes." Blattner F.R., Burland V.D., Plunkett G. III, Sofia H.J., Daniels D.L. Nucleic Acids Res. 21:5408-5417(1993) [PubMed: 8265357] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [5] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [6] | "X-ray crystal structure of glycinamide ribonucleotide synthetase from Escherichia coli." Wang W., Kappock T.J., Stubbe J., Ealick S.E. Biochemistry 37:15647-15662(1998) [PubMed: 9843369] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.6 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J05126 Genomic DNA. Translation: AAA24455.1. X51950 Genomic DNA. Translation: CAA36213.1. U00006 Genomic DNA. Translation: AAC43103.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76979.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77314.1. | |||||||||||||
| PIR | AJECQG. A33771. | ||||||||||||
| RefSeq | AP_003813.1. NP_418433.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P15640. | ||||||||||||
| 2DBase-Ecoli | P15640. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 948504. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3969 in contig AP009048_GR. Gene locus b4005 in contig U00096_GR. | ||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3969. eco:b4005. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| EchoBASE | EB0785. | ||||||||||||
| EcoGene | EG10792. purD. | ||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P15640. | ||||||||||||
| OMA | P15640. IEYNCRF. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:GLYCRIBONUCSYN-MON. MetaCyc:GLYCRIBONUCSYN-MON. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_00138. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR011761. ATP-grasp. IPR013815. ATP_grasp_subdomain_1. IPR013816. ATP_grasp_subdomain_2. IPR000115. Gars. IPR013817. Pre-ATP_grasp. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.1490.20. ATP_grasp_subdomain_1. 1 hit. G3DSA:3.30.470.20. ATP_grasp_subdomain_2. 1 hit. G3DSA:3.90.600.10. Gars. 1 hit. G3DSA:3.40.50.20. Pre-ATP_grasp. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF01071. GARS_A. 1 hit. PF02843. GARS_C. 1 hit. PF02844. GARS_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00877. purD. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50975. ATP_GRASP. 1 hit. PS00184. GARS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PUR2_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15640 Secondary accession number(s): Q2M8U2 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


