P15445 (PA2_NAJNA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
October 19, 2011.
Version 88.
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| Protein names | Recommended name: Phospholipase A2, acidic EC=3.1.1.4 Alternative name(s): Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase Phospholipase A2 2 Short name=PLA22 |
| Organism | Naja naja (Indian cobra) |
| Taxonomic identifier | 35670 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Lepidosauria › Squamata › Scleroglossa › Serpentes › Colubroidea › Elapidae › Elapinae › Naja |
Protein attributes
| Sequence length | 119 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | PA2 catalyzes the calcium-dependent hydrolysis of the 2-acyl groups in 3-sn-phosphoglycerides. Like most other acidic phospholipases, this protein is not neurotoxic. |
| Catalytic activity | Phosphatidylcholine + H2O = 1-acylglycerophosphocholine + a carboxylate. |
| Cofactor | Binds 1 calcium ion per subunit. |
| Subunit structure | Homotrimer. |
| Subcellular location | |
| Tissue specificity | Expressed by the venom gland. Ref.3 |
| Sequence similarities | Belongs to the phospholipase A2 family. Group I subfamily. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Lipid degradation |
| Cellular component | Secreted |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Hydrolase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | lipid catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW phospholipid metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro phospholipase A2 activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 119 | 119 | Phospholipase A2, acidic | PRO_0000161669 | ||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 47 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 93 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 27 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 29 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 31 | 1 | Calcium; via carbonyl oxygen | |||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 48 | 1 | Calcium Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 11 ↔ 71 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 26 ↔ 118 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 28 ↔ 44 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 43 ↔ 99 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 50 ↔ 92 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 60 ↔ 85 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 78 ↔ 90 | Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 2 – 12 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 21 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 22 – 24 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 25 – 27 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 30 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 39 – 54 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 72 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 75 – 78 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 102 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 109 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 117 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
References
| [1] | "Amino acid sequence and circular dichroism of Indian cobra (Naja naja naja) venom acidic phospholipase A2." Davidson F.F., Dennis E.A. Biochim. Biophys. Acta 1037:7-15(1990) [PubMed: 2294972] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Venom. |
| [2] | "Phospholipase A2 from cobra (Naja naja naja) venom. Primary structure and subspecies variation." Shafqat J., Beg O.U., Joernvall H., Zaidi Z.H. Protein Seq. Data Anal. 2:451-452(1989) [PubMed: 2626425] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Venom. |
| [3] | "Molecular diversity in venom proteins of the Russell's viper (Daboia russellii russellii) and the Indian cobra (Naja naja) in Sri Lanka." Suzuki M., Itoh T., Bandaranayake B.M.A.I.K., Ranasinghe J.G., Athauda S.B., Moriyama A. Biomed. Res. 31:71-81(2010) [PubMed: 20203422] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-20, SUBCELLULAR LOCATION, TISSUE SPECIFICITY. Tissue: Venom. |
| [4] | "Crystal structure of phospholipase A2 from Indian cobra reveals a trimeric association." Fremont D.H., Anderson D.H., Wilson I.A., Dennis E.A., Xuong N.-H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90:342-346(1993) [PubMed: 8419939] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PIR | S07528. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P15445. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P15445. Positions 1-119. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG008137. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016090. PLipase_A2. IPR013090. PLipase_A2_AS. IPR001211. PLipase_A2_euk. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.20.90.10. Phospholipase_A2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11716. Phospholipase_A2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00068. Phospholip_A2_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00389. PHPHLIPASEA2. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00085. PA2c. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF48619. PhospholipaseA2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00119. PA2_ASP. 1 hit. PS00118. PA2_HIS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PA2_NAJNA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15445 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with