P15369 (PRTB_SCYLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 82.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Scytalidopepsin B Short name=SLB EC=3.4.23.32 Alternative name(s): Acid protease B |
| Organism | Scytalidium lignicola (Hyphomycete) |
| Taxonomic identifier | 5539 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Leotiomycetes › mitosporic Leotiomycetes › Scytalidium![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 260 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Hydrolysis of proteins with broad specificity, cleaving 24-Phe-|-Phe-25, but not 15-Leu-|-Tyr-16 and 25-Phe-|-Tyr-26 in the B chain of insulin. |
| Subunit structure | Monomer. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase G1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Aspartyl protease Hydrolase Protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | aspartic-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 20 | 20 | Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 21 – 54 | 34 | PRO_0000028493 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 55 – 260 | 206 | Scytalidopepsin B | PRO_0000028494 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 190 | 1 | Proton acceptor Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 107 | 1 | Transition state stabilizer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 101 ↔ 181 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 195 ↔ 219 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 248 ↔ 257 | Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 83 – 91 | 9 | SGGSSAAGT → TGASGGSSA AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 179 | 1 | Missing AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 198 | 1 | N → D AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 202 | 1 | Missing AA sequence Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 70 – 78 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 96 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 114 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 127 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 129 – 131 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 151 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 161 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 162 – 165 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 172 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 190 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 197 – 200 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 202 – 204 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 212 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 214 – 223 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 228 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 232 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 236 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 251 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 259 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the gene encoding the precursor protein of pepstatin insensitive acid protease B, scytalidopepsin B, from Scytalidium lignicolum." Oda N., Gotoh Y., Oyama H., Murao S., Oda K., Tsuru D. Biosci. Biotechnol. Biochem. 62:1637-1639(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the gene encoding pepstatin-insensitive acid protease B, Scytalidopepsin B, of Scytalidium lignicolum." Kakimori T., Yoshimoto T., Oyama H., Oda N., Gotoh Y., Oda K., Murao S., Tsuru D. Biosci. Biotechnol. Biochem. 60:1210-1211(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 50-260. |
| [3] | "Complete amino acid sequence of Scytalidium lignicolum acid protease B." Maita T., Nagata S., Matsuda G., Maruta S., Oda K., Murao S., Tsuru D. J. Biochem. 95:465-475(1984) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 55-260. |
| [4] | "The molecular structure and catalytic mechanism of a novel carboxyl peptidase from Scytalidium lignicolum." Fujinaga M., Cherney M.M., Oyama H., Oda K., James M.N. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101:3364-3369(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS) OF 55-260, ACTIVE SITE, DISULFIDE BONDS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AB038553 mRNA. Translation: BAA92164.1. D83963 Genomic DNA. Translation: BAA12157.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A28864. JC4883. JE0300. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P15369. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P15369. Positions 55-260. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | G01.001. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008985. ConA-like_lec_gl_sf. IPR000250. Peptidase_G1. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01828. Peptidase_A4. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00977. SCYTLDPTASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49899. ConA_like_lec_gl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P15369. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PRTB_SCYLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15369 Secondary accession number(s): Q92333, Q9P962 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
