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UniProtKB/Swiss-Prot P15157 (TRYA1_HUMAN)
Last modified
June 16, 2009.
Version 103.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (7) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Tryptase alpha-1 Short name=Tryptase-1 EC=3.4.21.59 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 275 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Tryptase is the major neutral protease present in mast cells and is secreted upon the coupled activation-degranulation response of this cell type. |
| Catalytic activity | Preferential cleavage: Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa, but with more restricted specificity than trypsin. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | Secreted. Note: Released from the secretory granules upon mast cell activation. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase S1 family. Tryptase subfamily. Contains 1 peptidase S1 domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Secreted |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Serine protease |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | defense response Ref.1 Traceable author statement. Source: ProtInc proteolysisInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Cellular component | extracellular region Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | protein binding Inferred from physical interaction. Source: IntAct serine-type endopeptidase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| NCK1 | P16333 | 1 | EBI-1762849,EBI-389883 | |
| PIK3R1 | P27986 | 1 | EBI-1762849,EBI-79464 |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: P15157-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: P15157-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 79-87: Missing. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 30 | 12 | Activation peptide Ref.5 | PRO_0000027477 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 275 | 245 | Tryptase alpha-1 | PRO_0000027478 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 31 – 272 | 242 | Peptidase S1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 74 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 121 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 224 | 1 | Charge relay system | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 132 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 233 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 59 ↔ 75 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 155 ↔ 230 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 188 ↔ 211 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 220 ↔ 248 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 79 – 87 | 9 | Missing in isoform 2. | VSP_005374 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 15 | 1 | R → P in alpha-II. | VAR_012102 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 221 | 1 | K → Q in alpha-II. dbSNP rs1137382. | VAR_012103 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 215 – 216 | 2 | TR → SQ in AAA86934. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 65 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 68 – 71 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 76 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 83 – 85 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 86 – 90 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 95 – 98 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 104 – 109 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 116 – 118 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 129 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 160 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 176 – 182 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 193 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 196 – 198 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 212 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 218 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 227 – 232 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 244 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 248 – 250 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 259 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 260 – 263 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 270 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and characterization of complementary DNA for human tryptase." Miller J.S., Westin E.H., Schwartz L.B. J. Clin. Invest. 84:1188-1195(1989) [PubMed: 2677049] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORM 1). Tissue: Lung. |
| [2] | Schwartz L.B. Submitted (MAR-1990) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: SEQUENCE REVISION TO 89-93 AND 108. |
| [3] | "Characterization of genes encoding known and novel human mast cell tryptases on chromosome 16p13.3." Pallaoro M., Fejzo M.S., Shayesteh L., Blount J.L., Caughey G.H. J. Biol. Chem. 274:3355-3362(1999) [PubMed: 9920877] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "Molecular cloning and characterization of novel human tryptase cDNAs and splicing variants." Wang H.W., McNeil H.P., Thomas P.S., Murphy B.N., Webster M.J., Hettiaratchi A., King G., Heywood G.J., Huang C., Stevens R.L., Hunt J.E. Submitted (NOV-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] (ISOFORMS 1 AND 2). Tissue: Lung. |
| [5] | "Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates." Cromlish J.A., Seidah N.G., Marcinkiewcz M., Hamelin J., Johnson D.A., Chretein M. J. Biol. Chem. 262:1363-1373(1987) [PubMed: 3543004] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 31-50, PROTEIN SEQUENCE OF 31-38. Tissue: Lung. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M30038 mRNA. Translation: AAA86934.1. AF098328 Genomic DNA. Translation: AAD17846.1. AF206665 mRNA. Translation: AAG35695.1. AF206666 mRNA. Translation: AAG35696.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00010274. IPI00219931. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A45754. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.405479 | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P15157. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S01.143. | ||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P15157. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P15157. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000197253. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC16P001233. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:12019. TPSAB1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 191080. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA36698. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P15157. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.4.21.59. 247. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_TPSAB1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000197253. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018114. Peptidase_S1/S6_AS. IPR001254. Peptidase_S1_S6. IPR001314. Peptidase_S1A. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00089. Trypsin. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00722. CHYMOTRYPSIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00020. Tryp_SPc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50240. TRYPSIN_DOM. 1 hit. PS00134. TRYPSIN_HIS. 1 hit. PS00135. TRYPSIN_SER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | TRYA1_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P15157 Secondary accession number(s): Q9H2Y5, Q9UQI1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 16 Human chromosome 16: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


