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UniProtKB/Swiss-Prot P14902 (I23O_HUMAN)
Last modified
July 7, 2009.
Version 87.
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Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Indoleamine 2,3-dioxygenase Short name=IDO EC=1.13.11.52 Alternative name(s): Indoleamine-pyrrole 2,3-dioxygenase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 403 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the cleavage of the pyrrol ring of tryptophan and incorporates both atoms of a molecule of oxygen. |
| Catalytic activity | D-tryptophan + O2 = N-formyl-D-kynurenine. L-tryptophan + O2 = N-formyl-L-kynurenine. |
| Cofactor | Binds 1 heme group per subunit. |
| Induction | By interferon gamma. |
| Sequence similarities | Belongs to the indoleamine 2,3-dioxygenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Coding sequence diversity | Polymorphism |
| Ligand | Heme Iron Metal-binding |
| Molecular function | Dioxygenase Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | NAD metabolic process Inferred from Experiment. Source: Reactome female pregnancyTraceable author statement. Source: ProtInc oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytosol Ref.5 Inferred from Experiment. Source: Reactome |
| Molecular function | electron carrier activity Ref.1 Traceable author statement. Source: UniProtKB heme bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro indoleamine 2,3-dioxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC tryptophan 2,3-dioxygenase activity Ref.5Inferred from Experiment. Source: Reactome |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 403 | 403 | Indoleamine 2,3-dioxygenase | PRO_0000215204 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 346 | 1 | Iron (heme proximal ligand) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 4 | 1 | A → T: dbSNP rs35059413. | VAR_053368 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 14 – 16 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 19 – 21 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 36 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 44 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 51 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 61 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 92 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 95 – 97 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 101 – 103 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 118 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 129 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 138 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 147 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 151 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 160 – 178 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 189 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 214 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 220 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 223 – 228 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 233 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 239 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 249 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 250 – 252 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 264 – 266 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 276 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 284 – 286 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 287 – 295 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 296 – 298 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 311 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 321 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 326 – 353 | 28 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 358 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 382 – 397 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Molecular cloning, sequencing and expression of human interferon-gamma-inducible indoleamine 2,3-dioxygenase cDNA." Dai W., Gupta S.L. Biochem. Biophys. Res. Commun. 168:1-8(1990) [PubMed: 2109605] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Fibroblast. |
| [2] | "Primary structure of human indoleamine 2,3-dioxygenase deduced from the nucleotide sequence of its cDNA." Tone S., Takikawa O., Habara-Ohkubo A., Kadoya A., Yoshida R., Kido R. Nucleic Acids Res. 18:367-367(1990) [PubMed: 2326172] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Lung. |
| [3] | "Gene structure of human indoleamine 2,3-dioxygenase." Kadoya A., Tone S., Maeda H., Minatogawa Y., Kido R. Biochem. Biophys. Res. Commun. 189:530-536(1992) [PubMed: 1449503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Lung. |
| [5] | "Crystal structure of human indoleamine 2,3-dioxygenase: catalytic mechanism of O2 incorporation by a heme-containing dioxygenase." Sugimoto H., Oda S., Otsuki T., Hino T., Yoshida T., Shiro Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103:2611-2616(2006) [PubMed: 16477023] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M34455 mRNA. Translation: AAA36081.1. X17668 mRNA. Translation: CAA35663.1. M86472 Genomic DNA. No translation available. M86473 Genomic DNA. No translation available. M86474 Genomic DNA. No translation available. M86475 Genomic DNA. No translation available. M86476 Genomic DNA. No translation available. M86477 Genomic DNA. No translation available. M86478 Genomic DNA. No translation available. M86479 Genomic DNA. No translation available. M86480 Genomic DNA. No translation available. M86481 Genomic DNA. No translation available. BC027882 mRNA. Translation: AAH27882.1. | |||||||||||||||||||
| IPI | IPI00028096. | ||||||||||||||||||
| PIR | PC1161. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_002155.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.840 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P14902. 2 interactions. | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P14902. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000131203. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 3620. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:3620. | ||||||||||||||||||
| UCSC | uc003xnm.1. human. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| GeneCards | GC08P039891. | ||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0007467. | ||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:6059. INDO. | ||||||||||||||||||
| MIM | 147435. gene. | ||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA29869. | ||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | P14902. | ||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P14902. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.13.11.11. 247. 1.13.11.52. 247. | ||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_11193. Metabolism of vitamins and cofactors. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P14902. | ||||||||||||||||||
| Bgee | P14902. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000131203. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000898. Indolamine_dOase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF01231. IDO. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00876. IDO_1. 1 hit. PS00877. IDO_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| BindingDB | P14902. | ||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00150. L-Tryptophan. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 14159. | ||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | I23O_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14902 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 8 Human chromosome 8: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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