P14633 (T2E2_ECOLX) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 87.
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| Protein names | Recommended name: Type-2 restriction enzyme EcoRII Short name=R.EcoRII EC=3.1.21.4 Alternative name(s): Endonuclease EcoRII Type II restriction enzyme EcoRII | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Escherichia coli | ||
| Taxonomic identifier | 562 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 404 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Recognizes the double-stranded sequence CCWGG and cleaves before C-1. |
| Catalytic activity | Endonucleolytic cleavage of DNA to give specific double-stranded fragments with terminal 5'-phosphates. |
| Cofactor | Magnesium. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence caution | The sequence CAA34158.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. The sequence CAA39344.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Restriction system |
| Ligand | Magnesium |
| Molecular function | Endonuclease Hydrolase Nuclease |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | DNA restriction-modification system Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW nucleic acid phosphodiester bond hydrolysisInferred from electronic annotation. Source: GOC |
| Molecular_function | DNA binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro Type II site-specific deoxyribonuclease activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 404 | 404 | Type-2 restriction enzyme EcoRII | PRO_0000077304 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 308 | 1 | Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 308 | 1 | Y → F: Abolishes cleavage activity. Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 103 – 113 | 11 | VEAAHFRILKI → GRGSPLQDPEN Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 103 – 113 | 11 | VEAAHFRILKI → GRGSPLQDPEN Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 250 | 1 | E → G Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 250 | 1 | E → G Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 255 | 1 | A → T Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 255 | 1 | A → T Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 274 | 1 | L → S Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 274 | 1 | L → S Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 290 | 1 | A → T Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 290 | 1 | A → T Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 311 | 1 | T → A Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 311 | 1 | T → A Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 357 | 1 | Q → E Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 357 | 1 | Q → E Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 15 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 24 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 27 – 30 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 50 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 54 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 58 – 61 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 73 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 85 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 89 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 96 – 100 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 109 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 111 – 113 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 123 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 138 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 152 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 164 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 168 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 172 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 190 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 205 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 243 | 30 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 265 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 268 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 279 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 287 – 289 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 292 – 295 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 299 – 303 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 308 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 317 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 326 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 332 – 335 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 346 – 348 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 362 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 363 – 365 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 366 – 369 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 372 – 375 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 380 – 382 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 383 – 385 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 389 – 396 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 400 – 402 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary sequence of the EcoRII endonuclease and properties of its fusions with beta-galactosidase." Bhagwat A.S., Johnson B., Weule K., Roberts R.J. J. Biol. Chem. 265:767-773(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the EcoRII restriction endonuclease gene." Kossykh V.G., Repyk A.V., Kaliman A.V., Bur'Yanov Y.I. Biochim. Biophys. Acta 1009:290-292(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: R245. |
| [3] | "Primary structure of the gene of restriction endonuclease EcoRII." Kossykh V.G., Repyk A.V., Kaliman A.V., Bur'Yanov Y.I., Baev A.A. Dokl. Akad. Nauk SSSR 308:1497-1499(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: R245. |
| [4] | "Changing endonuclease EcoRII Tyr308 to Phe abolishes cleavage but not recognition: possible homology with the Int-family of recombinases." Topal M.D., Conrad M. Nucleic Acids Res. 21:2599-2603(1993) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS OF TYR-308. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M26404 Genomic DNA. Translation: AAC15081.1. X16025 Genomic DNA. Translation: CAA34158.1. Different initiation. X55817 Genomic DNA. Translation: CAA39344.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||
| PIR | A34919. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P14633. | ||||||||||||||||||
| SMR | P14633. Positions 4-402. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| REBASE | 994. EcoRII. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 2.40.330.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR015300. DNA-bd_pseudobarrel. IPR023372. Rest_endonuc_II_EcoRII_N. IPR011335. Restrct_endonuc-II-like. IPR015109. Restrct_endonuc_II_EcoRII_C. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF09019. EcoRII-C. 1 hit. PF09217. EcoRII-N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF52980. Restrict_endonuc_II-like_core. 1 hit. SSF101936. Restrict_endonuc_II_EcoRII_N. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P14633. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | T2E2_ECOLX | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14633 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Restriction enzymes and methylases Classification of restriction enzymes and methylases and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |

Clusters with
