P14559 (BLAC_STRAL) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 78.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Beta-lactamase EC=3.5.2.6 Alternative name(s): Penicillinase |
| Organism | Streptomyces albus G |
| Taxonomic identifier | 1962 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Streptomycineae › Streptomycetaceae › Streptomyces › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 314 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | A beta-lactam + H2O = a substituted beta-amino acid. |
| Post-translational modification | Predicted to be exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-A beta-lactamase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | beta-lactam antibiotic catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | beta-lactamase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 39 | 39 | Tat-type signal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 40 – 314 | 275 | Beta-lactamase | PRO_0000017012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 259 – 261 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 89 | 1 | Acyl-ester intermediate Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 60 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 70 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 80 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 91 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 92 – 102 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 107 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 108 – 111 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 124 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 129 – 132 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 139 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 153 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 167 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 171 – 179 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 219 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 221 – 224 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 237 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 249 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 254 – 262 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 268 – 275 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 289 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 299 – 312 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the gene encoding the Streptomyces albus G beta-lactamase precursor." Dehottay P., Dusart J., de Meester F., Joris B., van Beeumen J., Erpicum T., Frere J.-M., Ghuysen J.-M. Eur. J. Biochem. 166:345-350(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "The active sites of the beta-lactamases of Streptomyces cacaoi and Streptomyces albus G." de Meester F., Joris B., Lenzini M.V., Dehottay P., Erpicium T., Dusart J., Klein D., Ghuysen J.-M., Frere J.-M., van Beeumen J. Biochem. J. 244:427-432(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 81-92, ACTIVE SITE SER-89. |
| [3] | Fonze E., Charlier P., Dideberg O. Submitted (JUL-1998) to the PDB data bank Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.85 ANGSTROMS) OF 47-314. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M28303 Genomic DNA. Translation: AAA26775.1. | ||||||||||||
| PIR | PNSM1U. S00057. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P14559. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.710.10. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR001466. Beta-lactam-related. IPR012338. Beta-lactam/transpept-like. IPR000871. Beta-lactam_class-A/D. IPR023650. Beta-lactam_class-A_AS. IPR006311. TAT_signal. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF00144. Beta-lactamase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00118. BLACTAMASEA. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56601. PBP_transp_fold. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00146. BETA_LACTAMASE_A. 1 hit. PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P14559. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | BLAC_STRAL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14559 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
