P14336 (POLG_TBEVW) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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November 16, 2011.
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Protein attributes
| Sequence length | 3414 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Capsid protein C self-assembles to form an icosahedral capsid about 30 nm in diameter. The capsid encapsulates the genomic RNA By similarity. prM acts as a chaperone for envelope protein E during intracellular virion assembly by masking and inactivating envelope protein E fusion peptide. prM is matured in the last step of virion assembly, presumably to avoid catastrophic activation of the viral fusion peptide induced by the acidic pH of the trans-Golgi network. After cleavage by host furin, the pr peptide is released in the extracellular medium and small envelope protein M and envelope protein E homodimers are dissociated By similarity. Envelope protein E binding to host cell surface receptor is followed by virus internalization through clathrin-mediated endocytosis. Envelope protein E is subsequently involved in membrane fusion between virion and host late endosomes. Synthesized as an homodimer with prM which acts as a chaperone for envelope protein E. After cleavage of prM, envelope protein E dissociate from small envelope protein M and homodimerizes By similarity. Non-structural protein 1 is involved in virus replication and regulation of the innate immune response By similarity. Non-structural protein 2A may be involved viral RNA replication and capsid assembly Potential. Non-structural protein 2B is a required cofactor for the serine protease function of NS3 By similarity. Serine protease NS3 displays three enzymatic activities: serine protease, NTPase and RNA helicase. NS3 serine protease, in association with NS2B, performs its autocleavage and cleaves the polyprotein at dibasic sites in the cytoplasm: C-prM, NS2A-NS2B, NS2B-NS3, NS3-NS4A, NS4A-2K and NS4B-NS5. NS3 RNA helicase binds RNA and unwinds dsRNA in the 3' to 5' direction By similarity. Non-structural protein 4A induces host endoplasmic reticulum membrane rearrangements leading to the formation of virus-induced membranous vesicles hosting the dsRNA and polymerase, functionning as a replication complex. NS4A might also regulate the ATPase activity of the NS3 helicase By similarity. Peptide 2k functions as a signal peptide for NS4B and is required for the interferon antagonism activity of the latter By similarity. RNA-directed RNA polymerase NS5 replicates the viral (+) and (-) genome, and performs the capping of genomes in the cytoplasm. NS5 methylates viral RNA cap at guanine N-7 and ribose 2'-O positions. Besides its role in genome replication, also prevents the establishment of cellular antiviral state by blocking the interferon-alpha/beta (IFN-alpha/beta) signaling pathway. Inhibits host SCRIB and prevents activation of downstream JAK-STAT signaling pathway By similarity. |
| Catalytic activity | Selective hydrolysis of -Xaa-Xaa-|-Yaa- bonds in which each of the Xaa can be either Arg or Lys and Yaa can be either Ser or Ala. Nucleoside triphosphate + RNA(n) = diphosphate + RNA(n+1). NTP + H2O = NDP + phosphate. ATP + H2O = ADP + phosphate. S-adenosyl-L-methionine + G(5')pppR-RNA = S-adenosyl-L-homocysteine + m7G(5')pppR-RNA. S-adenosyl-L-methionine + m7G(5')pppR-RNA = S-adenosyl-L-homocysteine + m7G(5')pppRm-RNA. |
| Subunit structure | Capsid protein C forms homodimers. prM and envelope protein E form heterodimers in the endoplasmic reticulum and Golgi. In immature particles, there are 60 icosaedrally organized trimeric spikes on the surface. Each spike consists of three heterodimers of envelope protein M precursor (prM) and envelope protein E. NS1 forms homodimers as well as homohexamers when secreted. NS1 may interact with NS4A. NS3 and NS2B form a heterodimer. NS3 is the catalytic subunit, whereas NS2B strongly stimulates the latter, acting as a cofactor. In the absence of the NS2B, NS3 protease is unfolded and inactive. NS3 interacts with unphosphorylated NS5; this interaction stimulates NS5 guanylyltransferase activity. NS5 interacts with human SCRIB (via PDZ domain); this interaction inhibits STAT1 phosphorylation, thereby preventing activation of JAK-STAT signaling pathway By similarity. Ref.4 |
| Subcellular location | Capsid protein C: Virion Potential. Peptide pr: Secreted By similarity. Small envelope protein M: Virion membrane; Multi-pass membrane protein By similarity. Host endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein By similarity. Envelope protein E: Virion membrane; Multi-pass membrane protein By similarity. Host endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein By similarity. Non-structural protein 1: Secreted. Host endoplasmic reticulum membrane; Peripheral membrane protein; Lumenal side By similarity. Non-structural protein 2A: Host endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein Potential. Serine protease subunit NS2B: Host endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein Potential. Serine protease NS3: Host endoplasmic reticulum membrane; Peripheral membrane protein; Cytoplasmic side By similarity. Note: Remains non-covalently associated to NS3 protease By similarity. Non-structural protein 4A: Host endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein By similarity. Note: Located in RE-associated vesicles hosting the replication complex. Non-structural protein 4B: Host endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein By similarity. RNA-directed RNA polymerase NS5: Host endoplasmic reticulum membrane; Peripheral membrane protein; Cytoplasmic side By similarity. Host nucleus By similarity. Note: Located in RE-associated vesicles hosting the replication complex. |
| Post-translational modification | Specific enzymatic cleavages in vivo by the viral protease NS3 and host cell enzymes yield mature proteins. The nascent protein C contains a C-terminal hydrophobic domain that act as a signal sequence for translocation of prM into the lumen of the ER. Mature soluble protein C is released after cleavage by NS3 protease at a site upstream of this hydrophobic domain. prM is cleaved in post-Golgi vesicles by a host furin, releasing the mature small envelope protein M, and peptide pr. Peptide 2K acts as a signal sequence and is removed from the N-terminus of NS4B by the host signal peptidase in the ER lumen. Signal cleavage at the 2K-4B site requires a prior NS3 protease-mediated cleavage at the 4A-2K site By similarity. RNA-directed RNA polymerase NS5 is phosphorylated on serines residues. This phosphorylation may trigger NS5 nuclear localization By similarity. |
| Sequence similarities | Contains 1 helicase ATP-binding domain. Contains 1 helicase C-terminal domain. Contains 1 peptidase S7 domain. Contains 1 RdRp catalytic domain. |
Ontologies
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 3414 | 3414 | Genome polyprotein | PRO_0000405175 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1 – 96 | 96 | Capsid protein C By similarity | PRO_0000037815 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 97 – 117 | 21 | ER anchor for the protein C, removed in mature form by serine protease NS3 By similarity | PRO_0000405176 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 118 – 280 | 163 | prM By similarity | PRO_0000405177 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 118 – 205 | 88 | Peptide pr By similarity | PRO_0000037816 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 206 – 280 | 75 | Small envelope protein M By similarity | PRO_0000037817 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 281 – 776 | 496 | Envelope protein E By similarity | PRO_0000037818 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 777 – 1128 | 352 | Non-structural protein 1 By similarity | PRO_0000037819 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1129 – 1358 | 230 | Non-structural protein 2A By similarity | PRO_0000037820 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1359 – 1489 | 131 | Serine protease subunit NS2B By similarity | PRO_0000037821 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 1490 – 2110 | 621 | Serine protease NS3 By similarity | PRO_0000037822 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2111 – 2236 | 126 | Non-structural protein 4A By similarity | PRO_0000037823 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Peptide | 2237 – 2259 | 23 | Peptide 2k By similarity | PRO_0000405178 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2260 – 2511 | 252 | Non-structural protein 4B By similarity | PRO_0000037824 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2512 – 3414 | 903 | RNA-directed RNA polymerase NS5 By similarity | PRO_0000037825 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1 – 98 | 98 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 99 – 119 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 120 – 242 | 123 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 243 – 260 | 18 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 261 | 1 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 262 – 280 | 19 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 281 – 727 | 447 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 728 – 748 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 749 – 759 | 11 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 760 – 780 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 781 – 1132 | 352 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1133 – 1153 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1154 – 1158 | 5 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1159 – 1179 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1180 – 1187 | 8 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1188 – 1208 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1209 – 1293 | 85 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1294 – 1314 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1315 – 1327 | 13 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1328 – 1348 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1349 – 1359 | 11 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1360 – 1378 | 19 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1379 – 1382 | 4 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 1383 – 1403 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1404 – 1454 | 51 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 1455 – 1475 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 1476 – 2160 | 685 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2161 – 2181 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2182 – 2189 | 8 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 2190 – 2210 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2211 | 1 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2212 – 2232 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2233 – 2244 | 12 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2245 – 2265 | 21 | Helical; Note=Signal for NS4B; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2266 – 2299 | 34 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 2300 – 2320 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2321 – 2343 | 23 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Intramembrane | 2344 – 2364 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2365 – 2368 | 4 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2369 – 2389 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2390 – 2432 | 43 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2433 – 2453 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2454 – 2477 | 24 | Lumenal Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 2478 – 2498 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 2499 – 3414 | 916 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1490 – 1669 | 180 | Peptidase S7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1675 – 1831 | 157 | Helicase ATP-binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1841 – 2000 | 160 | Helicase C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 3040 – 3189 | 150 | RdRp catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 1688 – 1695 | 8 | ATP Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 24 – 68 | 45 | Hydrophobic; homodimerization of capsid protein C By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 378 – 391 | 14 | Involved in fusion | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 1410 – 1449 | 40 | Interacts with and activates NS3 protease By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 1779 – 1782 | 4 | DEAH box | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 1970 – 1973 | 4 | Poly-Asp | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 2201 – 2204 | 4 | Poly-Leu | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1543 | 1 | Charge relay system; for serine protease NS3 activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1567 | 1 | Charge relay system; for serine protease NS3 activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 1627 | 1 | Charge relay system; for serine protease NS3 activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2572 | 1 | For 2'-O-methyltransferase activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2657 | 1 | For 2'-O-methyltransferase and N-7 methyltransferase activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2694 | 1 | For 2'-O-methyltransferase activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 2730 | 1 | For 2'-O-methyltransferase activity By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 96 – 97 | 2 | Cleavage; by viral protease NS3 Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 117 – 118 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 205 – 206 | 2 | Cleavage; by host furin By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 280 – 281 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 776 – 777 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1128 – 1129 | 2 | Cleavage; by host Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1358 – 1359 | 2 | Cleavage; by viral protease NS3 Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 1489 – 1490 | 2 | Cleavage; by autolysis Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2110 – 2111 | 2 | Cleavage; by autolysis Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2236 – 2237 | 2 | Cleavage; by viral protease NS3 Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2259 – 2260 | 2 | Cleavage; by host signal peptidase Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 2511 – 2512 | 2 | Cleavage; by viral protease NS3 Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 144 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 434 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 861 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 983 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 999 | 1 | N-linked (GlcNAc...); by host Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 283 ↔ 310 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 340 ↔ 396 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 354 ↔ 385 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 372 ↔ 401 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 466 ↔ 570 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 587 ↔ 618 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 285 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 300 – 306 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 311 – 315 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 318 – 332 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 334 – 352 | 19 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 363 – 366 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 370 – 380 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 381 – 383 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 389 – 401 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 406 – 411 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 414 – 416 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 418 – 425 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 441 – 446 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 451 – 455 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 457 – 459 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 460 – 467 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 468 – 470 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 477 – 482 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 491 – 496 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 497 – 501 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 518 – 521 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 522 – 524 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 534 – 536 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 541 – 547 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 548 – 550 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 553 – 557 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 560 – 562 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 567 – 573 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 591 – 600 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 602 – 604 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 606 – 612 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 616 – 619 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 622 – 626 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 636 – 641 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 643 – 645 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 651 – 655 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 658 – 665 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 668 – 674 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The flavivirus 3'-noncoding region: extensive size heterogeneity independent of evolutionary relationships among strains of tick-borne encephalitis virus." Wallner G., Mandl C.W., Kunz C., Heinz F.X. Virology 213:169-178(1995) [PubMed: 7483260] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA], SEQUENCE REVISION. Strain: Neudoerfl. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
| Virus Particle ExploreR db Icosahedral capsid structure |
Cross-references
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| PIR | GNWVNE. A31052. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_043135.1. NC_001672.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
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| ProteinModelPortal | P14336. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P14336. Positions 281-675, 2512-2775, 2789-3402. | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| MEROPS | S07.001. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| TCDB | 1.G.3.1.1. viral pore-forming membrane fusion protein-3 (VMFP3) family. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 1489719. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR014001. DEAD-like_helicase. IPR011492. DEAD_Flavivir. IPR000069. Env_glycoprot_M_flavivir. IPR013754. Flav_glyE_dim. IPR001122. Flavi_capsidC. IPR001157. Flavi_NS1. IPR000752. Flavi_NS2A. IPR000487. Flavi_NS2B. IPR000404. Flavi_NS4A. IPR001528. Flavi_NS4B. IPR002535. Flavi_propep. IPR000336. Flv_glyE_Ig-like. IPR014412. Gen_Poly_FLV. IPR011999. GlycoprotE_cen/dimer_Flavivir. IPR011998. GlycoprotE_cen/dimer_vir. IPR001650. Helicase_C. IPR014756. Ig_E-set. IPR009003. Pept_cys/ser_Trypsin-like. IPR001850. Peptidase_S7. IPR000208. RNA-dir_pol_flavivirus. IPR007094. RNA-dir_pol_PSvirus. IPR002877. rRNA_MeTrfase_RrmJ/FtsJ. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.60.98.10. Flav_glyE_dim. 2 hits. G3DSA:2.60.40.350. Flv_glyE_Ig-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01003. Flavi_capsid. 1 hit. PF07652. Flavi_DEAD. 1 hit. PF02832. Flavi_glycop_C. 1 hit. PF00869. Flavi_glycoprot. 1 hit. PF01004. Flavi_M. 1 hit. PF00948. Flavi_NS1. 1 hit. PF01005. Flavi_NS2A. 1 hit. PF01002. Flavi_NS2B. 1 hit. PF01350. Flavi_NS4A. 1 hit. PF01349. Flavi_NS4B. 1 hit. PF00972. Flavi_NS5. 1 hit. PF01570. Flavi_propep. 1 hit. PF01728. FtsJ. 1 hit. PF00271. Helicase_C. 1 hit. PF00949. Peptidase_S7. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF003817. Gen_Poly_FLV. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00487. DEXDc. 1 hit. SM00490. HELICc. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF56983. Flavi_glycoprotE. 1 hit. SSF81296. Ig_E-set. 1 hit. SSF50494. Pept_Ser_Cys. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00690. DEAH_ATP_HELICASE. False negative. PS51527. FLAVIVIRUS_NS2B. 1 hit. PS51528. FLAVIVIRUS_NS3PRO. 1 hit. PS51192. HELICASE_ATP_BIND_1. 1 hit. PS51194. HELICASE_CTER. 1 hit. PS50507. RDRP_SSRNA_POS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | POLG_TBEVW | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14336 Secondary accession number(s): Q88493 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Viral Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with