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UniProtKB/Swiss-Prot P14090 (GUNC_CELFI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 90.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Endoglucanase C EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Endo-1,4-beta-glucanase C Cellulase C | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Cellulomonas fimi | ||
| Taxonomic identifier | 1708 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Micrococcineae › Cellulomonadaceae › Cellulomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 1101 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The biological conversion of cellulose to glucose generally requires three types of hydrolytic enzymes: (1) Endoglucanases which cut internal beta-1,4-glucosidic bonds; (2) Exocellobiohydrolases that cut the dissaccharide cellobiose from the non-reducing end of the cellulose polymer chain; (3) Beta-1,4-glucosidases which hydrolyze the cellobiose and other short cello-oligosaccharides to glucose. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 9 (cellulase E) family. Contains 2 CBM-cenC (cenC-type cellulose-binding) domains. Contains 2 Ig-like (immunoglobulin-like) domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Domain | Immunoglobulin domain Repeat Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 32 | 32 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 33 – 1101 | 1069 | Endoglucanase C | PRO_0000007946 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 64 – 173 | 110 | CBM-cenC 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 212 – 318 | 107 | CBM-cenC 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 918 – 1006 | 89 | Ig-like 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1008 – 1097 | 90 | Ig-like 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 329 – 880 | 552 | Catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 831 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 882 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 891 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 52 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 68 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 84 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 102 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 114 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 123 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 139 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 160 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 180 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 203 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 215 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 230 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 251 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 260 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 265 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 277 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 289 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 299 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 307 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 324 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Nucleotide sequence of the endoglucanase C gene (cenC) of Cellulomonas fimi, its high-level expression in Escherichia coli, and characterization of its products." Coutinho J.B., Moser B., Kilburn D.G., Warren R.A.J., Miller R.C. Jr. Mol. Microbiol. 5:1221-1233(1991) [PubMed: 1956299] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 33-42. Strain: ATCC 484 / DSM 20113 / IFO 15513 / JCM 1341 / NCTC 7547. |
| [2] | "Purification and characterization of endoglucanase C of Cellulomonas fimi, cloning of the gene, and analysis of in vivo transcripts of the gene." Moser B., Gilkes N.R., Kilburn D.G., Warren R.A.J., Miller R.C. Jr. Appl. Environ. Microbiol. 55:2480-2487(1989) [PubMed: 2604391] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-64, PROTEIN SEQUENCE OF 625-641. |
| [3] | "The binding of Cellulomonas fimi endoglucanase C (CenC) to cellulose and Sephadex is mediated by the N-terminal repeats." Coutinho J.B., Gilkes N.R., Warren R.A.J., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr. Mol. Microbiol. 6:1243-1252(1992) [PubMed: 1375311] [Abstract] Cited for: DOMAINS CELLULOSE BINDING. |
| [4] | "Members of the immunoglobulin superfamily in bacteria." Bateman A., Eddy S.R., Chothia C. Protein Sci. 5:1939-1942(1996) [PubMed: 8880921] [Abstract] Cited for: DOMAINS IG-LIKE. |
| [5] | "Structure of the N-terminal cellulose-binding domain of Cellulomonas fimi CenC determined by nuclear magnetic resonance spectroscopy." Johnson P.E., Joshi M.D., Tomme P., Kilburn D.G., McIntosh L.P. Biochemistry 35:14381-14394(1996) [PubMed: 8916925] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 33-184. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X57858 Genomic DNA. Translation: CAA40993.1. M29707 Genomic DNA. Translation: AAA23087.1. Different termination. M29708 Genomic DNA. Translation: AAA23088.1. Sequence problems. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S15271. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM4. Carbohydrate-Binding Module Family 4. GH9. Glycoside Hydrolase Family 9. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.4. 97800. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR012341. 6hp_glycosidase. IPR003305. CenC_carb_bd. IPR001701. Glyco_hydro_9. IPR018221. Glyco_hydro_9_AS. IPR004197. Glyco_hydro_9_Ig-like. IPR007110. Ig-like. IPR013783. Ig-like_fold. IPR013098. Ig_I-set. IPR003599. Ig_sub. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.50.10.10. CelA/Cel48F_cat. 1 hit. G3DSA:2.60.40.10. Ig-like_fold. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR22298:SF3. Glyco_hydro_9. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02018. CBM_4_9. 2 hits. PF02927. CelD_N. 1 hit. PF00759. Glyco_hydro_9. 1 hit. PF07679. I-set. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00409. IG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00592. GLYCOSYL_HYDROL_F9_1. False negative. PS00698. GLYCOSYL_HYDROL_F9_2. 1 hit. PS50835. IG_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUNC_CELFI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14090 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


