P14090 (GUNC_CELFA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 110.
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| Protein names | Recommended name: Endoglucanase C EC=3.2.1.4 Alternative name(s): Cellulase C Endo-1,4-beta-glucanase C | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Cellulomonas fimi (strain ATCC 484 / DSM 20113 / JCM 1341 / NBRC 15513 / NCIMB 8980 / NCTC 7547) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 590998 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Micrococcineae › Cellulomonadaceae › Cellulomonas › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 1101 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | The biological conversion of cellulose to glucose generally requires three types of hydrolytic enzymes: (1) Endoglucanases which cut internal beta-1,4-glucosidic bonds; (2) Exocellobiohydrolases that cut the dissaccharide cellobiose from the non-reducing end of the cellulose polymer chain; (3) Beta-1,4-glucosidases which hydrolyze the cellobiose and other short cello-oligosaccharides to glucose. |
| Catalytic activity | Endohydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in cellulose, lichenin and cereal beta-D-glucans. |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 9 (cellulase E) family. Contains 2 CBM-cenC (cenC-type cellulose-binding) domains. Contains 2 Ig-like (immunoglobulin-like) domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Cellulose degradation Polysaccharide degradation |
| Domain | Immunoglobulin domain Repeat Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cellulose catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular_function | cellulase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 32 | 32 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 33 – 1101 | 1069 | Endoglucanase C | PRO_0000007946 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 64 – 173 | 110 | CBM-cenC 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 212 – 318 | 107 | CBM-cenC 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 918 – 1006 | 89 | Ig-like 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1008 – 1097 | 90 | Ig-like 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 329 – 880 | 552 | Catalytic | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 831 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 882 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 891 | 1 | By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 42 – 44 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 52 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 62 – 68 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 76 – 84 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 102 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 114 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 119 – 123 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 139 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 160 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 180 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 186 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 190 – 192 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 203 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 215 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 230 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 239 – 251 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 253 – 260 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 262 – 265 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 277 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 282 – 289 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 299 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 307 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 324 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequence of the endoglucanase C gene (cenC) of Cellulomonas fimi, its high-level expression in Escherichia coli, and characterization of its products." Coutinho J.B., Moser B., Kilburn D.G., Warren R.A.J., Miller R.C. Jr. Mol. Microbiol. 5:1221-1233(1991) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 33-42. Strain: ATCC 484 / DSM 20113 / JCM 1341 / NBRC 15513 / NCIMB 8980 / NCTC 7547. |
| [2] | "Complete sequence of Cellulomonas fimi ATCC 484." US DOE Joint Genome Institute Lucas S., Han J., Lapidus A., Cheng J.-F., Goodwin L., Pitluck S., Peters L., Chertkov O., Detter J.C., Han C., Tapia R., Land M., Hauser L., Kyrpides N., Ivanova N., Ovchinnikova G., Pagani I., Mead D., Brumm P., Woyke T. Submitted (APR-2011) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 484 / DSM 20113 / JCM 1341 / NBRC 15513 / NCIMB 8980 / NCTC 7547. |
| [3] | "Purification and characterization of endoglucanase C of Cellulomonas fimi, cloning of the gene, and analysis of in vivo transcripts of the gene." Moser B., Gilkes N.R., Kilburn D.G., Warren R.A.J., Miller R.C. Jr. Appl. Environ. Microbiol. 55:2480-2487(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-64, PROTEIN SEQUENCE OF 625-641. Strain: ATCC 484 / DSM 20113 / JCM 1341 / NBRC 15513 / NCIMB 8980 / NCTC 7547. |
| [4] | "The binding of Cellulomonas fimi endoglucanase C (CenC) to cellulose and Sephadex is mediated by the N-terminal repeats." Coutinho J.B., Gilkes N.R., Warren R.A.J., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr. Mol. Microbiol. 6:1243-1252(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: DOMAINS CELLULOSE BINDING. |
| [5] | "Members of the immunoglobulin superfamily in bacteria." Bateman A., Eddy S.R., Chothia C. Protein Sci. 5:1939-1942(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: DOMAINS IG-LIKE. |
| [6] | "Structure of the N-terminal cellulose-binding domain of Cellulomonas fimi CenC determined by nuclear magnetic resonance spectroscopy." Johnson P.E., Joshi M.D., Tomme P., Kilburn D.G., McIntosh L.P. Biochemistry 35:14381-14394(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: STRUCTURE BY NMR OF 33-184. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X57858 Genomic DNA. Translation: CAA40993.1. CP002666 Genomic DNA. Translation: AEE45671.1. M29707 Genomic DNA. Translation: AAA23087.1. Different termination. M29708 Genomic DNA. Translation: AAA23088.1. Sequence problems. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S15271. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | YP_004453058.1. NC_015514.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P14090. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P14090. Positions 33-328. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM4. Carbohydrate-Binding Module Family 4. GH9. Glycoside Hydrolase Family 9. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AEE45671; AEE45671; Celf_1537. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 10592314. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | cfi:Celf_1537. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 54613973. VBICelFim18861_1533. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | CFIM590998:GJFK-1554-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.50.10.10. 1 hit. 2.60.40.10. 3 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR008928. 6-hairpin_glycosidase-like. IPR012341. 6hp_glycosidase. IPR003305. CenC_carb-bd. IPR008979. Galactose-bd-like. IPR001701. Glyco_hydro_9. IPR018221. Glyco_hydro_9_AS. IPR004197. Glyco_hydro_9_Ig-like. IPR007110. Ig-like_dom. IPR013783. Ig-like_fold. IPR014756. Ig_E-set. IPR013098. Ig_I-set. IPR003599. Ig_sub. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02018. CBM_4_9. 2 hits. PF02927. CelD_N. 1 hit. PF00759. Glyco_hydro_9. 1 hit. PF07679. I-set. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00409. IG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF49785. Gal_bind_like. 2 hits. SSF48208. Glyco_trans_6hp. 1 hit. SSF81296. Ig_E-set. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00592. GLYCOSYL_HYDROL_F9_1. False negative. PS00698. GLYCOSYL_HYDROL_F9_2. 1 hit. PS50835. IG_LIKE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P14090. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUNC_CELFA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14090 Secondary accession number(s): F4H737 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
