P14080 (PAPA2_CARPA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
November 16, 2011.
Version 80.
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| Protein names | Recommended name: Chymopapain EC=3.4.22.6 Alternative name(s): Papaya proteinase II Short name=PPII |
| Organism | Carica papaya (Papaya) |
| Taxonomic identifier | 3649 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › malvids › Brassicales › Caricaceae › Carica |
Protein attributes
| Sequence length | 352 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | Specificity similar to that of papain. |
| Sequence similarities | Belongs to the peptidase C1 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Hydrolase Protease Thiol protease |
| PTM | Disulfide bond Zymogen |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | proteolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | cysteine-type endopeptidase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Potential | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 19 – 134 | 116 | Activation peptide | PRO_0000026408 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 135 – 352 | 218 | Chymopapain | PRO_0000026409 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 159 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 293 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 313 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 156 ↔ 197 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 190 ↔ 229 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 287 ↔ 338 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 141 – 145 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 155 – 157 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 159 – 176 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 190 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 212 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 217 – 219 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 233 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 246 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 251 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 252 – 259 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 264 – 268 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 273 – 276 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 283 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 303 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 306 – 312 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 328 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 332 – 334 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 337 – 339 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 348 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | Connerton I.F. Submitted (MAY-1996) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Leaf. |
| [2] | "The amino acid sequence of chymopapain from Carica papaya." Watson D.C., Yaguchi M., Lynn K.R. Biochem. J. 266:75-81(1990) [PubMed: 2106878] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 135-352. |
| [3] | "The thiol proteinases from the latex of Carica papaya L. III. The primary structure of chymopapain." Jacquet A., Kleinschmidt T., Schnek A.G., Looze Y., Braunitzer G. Biol. Chem. Hoppe-Seyler 370:425-434(1989) [PubMed: 2500950] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 135-352. |
| [4] | "Structure of chymopapain at 1.7-A resolution." Maes D., Bouckaert J., Poortmans F., Wyns L., Looze Y. Biochemistry 35:16292-16298(1996) [PubMed: 8973203] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X97789 mRNA. Translation: CAA66378.1. | ||||||||||||
| PIR | T09760. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P14080. | ||||||||||||
| SMR | P14080. Positions 38-352. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||
| Allergome | 1540. Car p Chymopapain. | ||||||||||||
| MEROPS | C01.002. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000169. Pept_cys_AS. IPR013128. Peptidase_C1A. IPR000668. Peptidase_C1A_C. IPR013201. Prot_inhib_I29. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR12411. Peptidase_C1A. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF08246. Inhibitor_I29. 1 hit. PF00112. Peptidase_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00705. PAPAIN. | ||||||||||||
| SMART | SM00848. Inhibitor_I29. 1 hit. SM00645. Pept_C1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00640. THIOL_PROTEASE_ASN. 1 hit. PS00139. THIOL_PROTEASE_CYS. 1 hit. PS00639. THIOL_PROTEASE_HIS. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PAPA2_CARPA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P14080 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Peptidase families Classification of peptidase families and list of entries |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with