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UniProtKB/Swiss-Prot P13650 (DHGB_ACICA)
Last modified
November 25, 2008.
Version 58.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Quinoprotein glucose dehydrogenase B EC=1.1.5.2 Alternative name(s): Glucose dehydrogenase B [pyrroloquinoline-quinone] Soluble glucose dehydrogenase Short name=s-GDH | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Acinetobacter calcoaceticus | ||
| Taxonomic identifier | 471 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Moraxellaceae › Acinetobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 478 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Oxidizes glucose to gluconolactone. |
| Catalytic activity | D-glucose + ubiquinone = D-glucono-1,5-lactone + ubiquinol. |
| Cofactor | Binds 1 PQQ group per subunit. Binds 3 calcium ions per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Biotechnological use | Potent biocatalyst for the accurate in vivo monitoring of blood glucose in the management of diabetes. |
| Miscellaneous | Acinetobacter calcoaceticus contains two different PQQ dependent enzymes with GDH activity. GDH-A prefers 2-deoxyglucose as substrate, the specific substrates for GDH-B are disaccharides. |
| Sequence similarities | Belongs to the PQQ oxidoreductase gdhB family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Ligand | Calcium Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | PQQ |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW quinone bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro quinoprotein glucose dehydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 24 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 25 – 478 | 454 | Quinoprotein glucose dehydrogenase B | PRO_0000025583 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 252 – 253 | 2 | PQQ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 430 – 432 | 3 | PQQ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 168 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 271 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 272 | 1 | Calcium 1; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 277 | 1 | Calcium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 287 | 1 | Calcium 2; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 293 | 1 | Calcium 3; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 295 | 1 | Calcium 3; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 297 | 1 | Calcium 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 333 | 1 | Calcium 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 100 | 1 | Glucose | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 167 | 1 | Glucose | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 192 | 1 | Glucose | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 252 | 1 | Glucose | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 367 | 1 | PQQ; via carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 372 | 1 | PQQ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 401 | 1 | PQQ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 30 – 34 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 43 – 47 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 51 – 58 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 68 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 69 – 71 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 89 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 108 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 110 – 114 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 125 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 136 – 146 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 150 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 162 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 170 – 175 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 181 – 185 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 188 – 191 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 193 – 195 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 212 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 220 – 226 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 238 – 241 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 249 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 252 – 259 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 265 – 270 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 272 – 274 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 276 – 281 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 289 – 291 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 297 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 308 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 335 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 339 – 341 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 348 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 360 – 362 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 369 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 394 – 399 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 400 – 402 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 405 – 410 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 414 – 417 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 422 – 425 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 431 – 436 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 438 – 441 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 443 – 447 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 456 – 458 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 470 – 473 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, characterization and DNA sequencing of the gene encoding the Mr 50,000 quinoprotein glucose dehydrogenase from Acinetobacter calcoaceticus." Cleton-Jansen A.-M., Goosen N., Vink K., van de Putte P. Mol. Gen. Genet. 217:430-436(1989) [PubMed: 2671663] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: PP24[03,07,10]. |
| [2] | "The 1.7 A crystal structure of the apo form of the soluble quinoprotein glucose dehydrogenase from Acinetobacter calcoaceticus reveals a novel internal conserved sequence repeat." Oubrie A., Rozeboom H.J., Kalk K.H., Duine J.A., Dijkstra B.W. J. Mol. Biol. 289:319-333(1999) [PubMed: 10366508] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.72 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH CALCIUM IONS, SUBUNIT. |
| [3] | "Structure and mechanism of soluble quinoprotein glucose dehydrogenase." Oubrie A., Rozeboom H.J., Kalk K.H., Olsthoorn A.J.J., Duine J.A., Dijkstra B.W. EMBO J. 18:5187-5194(1999) [PubMed: 10508152] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH GLUCOSE; PQQ AND CALCIUM, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X15871 Genomic DNA. Translation: CAA33881.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S04784. | ||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011042. 6-blade_b-propeller_TolB-like. IPR012938. Glc_sorbosone_DHase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.120.10.30. 6-blade_b-propeller_TolB-like. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF07995. GSDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||||||||
| LinkHub | P13650. | ||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHGB_ACICA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P13650 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


