P13543 (MLR_AEQIR) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
July 27, 2011.
Version 83.
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| Protein names | Recommended name: Myosin regulatory light chain, striated adductor muscle Short name=R-LC |
| Organism | Aequipecten irradians (Bay scallop) (Argopecten irradians) |
| Taxonomic identifier | 31199 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Mollusca › Bivalvia › Pteriomorphia › Pectinoida › Pectinoidea › Pectinidae › Argopecten |
Protein attributes
| Sequence length | 157 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | In molluscan muscle, calcium regulation is associated with myosin rather than with actin. Muscle myosin contains two types of light chains: the catalytic light chain, essential for ATPase activity, and the regulatory light chain, a calcium-binding protein responsible for Ca2+ dependent binding and Ca2+ dependent Mg-ATPase activity. |
| Miscellaneous | This chain binds calcium. |
| Sequence similarities | Contains 2 EF-hand domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Repeat |
| Ligand | Calcium |
| Molecular function | Motor protein Muscle protein Myosin |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | myosin complex Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 157 | 156 | Myosin regulatory light chain, striated adductor muscle | PRO_0000198751 | ||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 16 – 51 | 36 | EF-hand 1 | |||||||||||||||||||||||||
| Domain | 85 – 120 | 36 | EF-hand 2 | |||||||||||||||||||||||||
| Calcium binding | 29 – 40 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 28 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 48 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 62 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 66 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 78 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 95 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 107 – 116 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 119 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 130 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 149 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and characterization of the scallop essential and regulatory myosin light chain cDNAs." Goodwin E.B., Szent-Gyorgyi A.G., Leinwand L.A. J. Biol. Chem. 262:11052-11056(1987) [PubMed: 2440882] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Regulation of scallop myosin by mutant regulatory light chains." Goodwin E.B., Leinwand L.A., Szent-Gyorgyi A.G. J. Mol. Biol. 216:85-93(1990) [PubMed: 2146399] [Abstract] Cited for: SEQUENCE REVISION, MUTAGENESIS. |
| [3] | "Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2.8-A resolution." Xie X., Harrison D.H., Schlichting I., Sweet R.M., Kalabokis V.N., Szent-Gyorgyi A.G., Cohen C. Nature 368:306-312(1994) [PubMed: 8127365] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS). |
| [4] | "Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2-A resolution: implications for regulation." Houdusse A., Cohen C. Structure 4:21-32(1996) [PubMed: 8805510] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M17208 mRNA. Translation: AAA27715.1. Sequence problems. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B29786. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P13543. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P13543. Positions 12-155. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011992. EF-hand-like_dom. IPR018247. EF_Hand_1_Ca_BS. IPR018249. EF_HAND_2. IPR002048. EF_hand_Ca-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.238.10. EF-Hand_type. 2 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00054. EFh. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00018. EF_HAND_1. 1 hit. PS50222. EF_HAND_2. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MLR_AEQIR | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P13543 | ||||||||
| Entry history |
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| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with