P13504 (IL1R1_MOUSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 134.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Interleukin-1 receptor type 1 Short name=IL-1R-1 Short name=IL-1RT-1 Short name=IL-1RT1 Alternative name(s): CD121 antigen-like family member A Interleukin-1 receptor alpha Short name=IL-1R-alpha Interleukin-1 receptor type I p80 CD_antigen=CD121a Cleaved into the following 2 chains:
| ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Mus musculus (Mouse) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 10090 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Mus › Mus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 576 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Receptor for IL1A, IL1B and IL1RN. After binding to interleukin-1 associates with the corecptor IL1RAP to form the high affinity interleukin-1 receptor complex which mediates interleukin-1-dependent activation of NF-kappa-B, MAPK and other pathways. Signaling involves the recruitment of adapter molecules such as TOLLIP, MYD88, and IRAK1 or IRAK2 via the respective TIR domains of the receptor/coreceptor subunits. Binds ligands with comparable affinity and binding of antagonist IL1RN prevents association with IL1RAP to form a signaling complex By similarity. |
| Subunit structure | The interleukin-1 receptor complex is a heterodimer of IL1R1 and IL1RAP. Interacts with PIK3R1 By similarity. Ref.3 Ref.4 |
| Subcellular location | Membrane; Single-pass type I membrane protein. Cell membrane Probable. Secreted By similarity. |
| Post-translational modification | A soluble form (sIL1R1) is probably produced by proteolytic cleavage at the cell surface (shedding) By similarity. Rapidely phosphorylated on Tyr-499 in response to IL-1, which creates a SH2 binding site for the PI 3-kinase regulatory subunit PIK3R1 By similarity. Ref.2 |
| Sequence similarities | Belongs to the interleukin-1 receptor family. Contains 3 Ig-like C2-type (immunoglobulin-like) domains. Contains 1 TIR domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cell membrane Membrane Secreted |
| Domain | Immunoglobulin domain Repeat Signal Transmembrane Transmembrane helix |
| Molecular function | Receptor |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular_component | cell surface Inferred from direct assay PubMed 19833765. Source: UniProtKB extracellular regionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell integral to membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW plasma membraneInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | interleukin-1 receptor activity Inferred from direct assay PubMed 11880380. Source: MGI interleukin-1, Type I, activating receptor activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 19 | 19 | Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – 576 | 557 | Interleukin-1 receptor type 1, membrane form | PRO_0000015436 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 20 – ? | Interleukin-1 receptor type 1, soluble form | PRO_0000415345 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 20 – 338 | 319 | Extracellular Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Transmembrane | 339 – 359 | 21 | Helical; Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Topological domain | 360 – 576 | 217 | Cytoplasmic Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 25 – 115 | 91 | Ig-like C2-type 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 121 – 213 | 93 | Ig-like C2-type 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 229 – 329 | 101 | Ig-like C2-type 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 386 – 544 | 159 | TIR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 499 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 556 | 1 | Phosphothreonine; by PKC Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 63 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 103 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 174 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 236 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 252 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 266 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 300 | 1 | N-linked (GlcNAc...) Potential | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 25 ↔ 107 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 46 ↔ 99 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 145 ↔ 199 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 251 ↔ 315 | By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 37 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 59 – 61 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 79 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 85 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 93 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 100 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 115 – 117 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 127 – 129 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 136 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 144 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 149 – 156 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 162 – 165 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 180 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 188 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 191 – 193 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 195 – 205 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 221 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 240 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 245 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 247 – 255 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 269 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 275 – 284 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 292 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 294 – 303 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 309 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 318 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 323 – 331 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M20658 mRNA. Translation: AAA39279.1. | ||||||||||||
| IPI | IPI00122581. | ||||||||||||
| PIR | A32604. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_032388.1. NM_008362.2. | ||||||||||||
| UniGene | Mm.896. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P13504. | ||||||||||||
| SMR | P13504. Positions 25-373, 386-542. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P13504. 5 interactions. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P13504. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P13504. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSMUST00000027241; ENSMUSP00000027241; ENSMUSG00000026072. | ||||||||||||
| GeneID | 16177. | ||||||||||||
| KEGG | mmu:16177. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CTD | 3554. | ||||||||||||
| MGI | MGI:96545. Il1r1. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| eggNOG | NOG40914. | ||||||||||||
| HOGENOM | HOG000253916. | ||||||||||||
| HOVERGEN | HBG052103. | ||||||||||||
| InParanoid | P13504. | ||||||||||||
| KO | K04386. | ||||||||||||
| OMA | IQDYEKM. | ||||||||||||
| OrthoDB | EOG46HG9Q. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| ArrayExpress | P13504. | ||||||||||||
| Bgee | P13504. | ||||||||||||
| CleanEx | MM_IL1R1. | ||||||||||||
| Genevestigator | P13504. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSMUSG00000026072. Mus musculus. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 2.60.40.10. 3 hits. | ||||||||||||
| InterPro | IPR007110. Ig-like_dom. IPR013783. Ig-like_fold. IPR013098. Ig_I-set. IPR003599. Ig_sub. IPR015621. IL1-receptor_fam. IPR004074. IL1_rcpt_I/II. IPR004076. IL1R_rcpt. IPR000157. TIR_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11890. PTHR11890. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF07679. I-set. 1 hit. PF01582. TIR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR01538. INTRLEUKN1R1. PR01536. INTRLKN1R12F. | ||||||||||||
| SMART | SM00409. IG. 2 hits. SM00255. TIR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF52200. TIR. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS50835. IG_LIKE. 3 hits. PS50104. TIR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| NextBio | 289041. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | IL1R1_MOUSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P13504 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| MGD cross-references Mouse Genome Database (MGD) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
