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UniProtKB/Swiss-Prot P13214 (ANXA4_BOVIN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 83.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (3) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Annexin A4 Alternative name(s): Annexin-4 Annexin IV Lipocortin IV Endonexin I Chromobindin-4 Protein II P32.5 Placental anticoagulant protein II Short name=PAP-II PP4-X 35-beta calcimedin Carbohydrate-binding protein p33/p41 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Bos taurus (Bovine) | ||||
| Taxonomic identifier | 9913 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Ruminantia › Pecora › Bovidae › Bovinae › Bos |
Protein attributes
| Sequence length | 319 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | May play a role in alveolar type II cells through interaction with the surfactant protein SFTPA1 (SP-A). |
| Subunit structure | Monomer. Binds to SFTPA1 in a Ca(2+)-dependent manner. |
| Domain | A pair of annexin repeats may form one binding site for calcium and phospholipid. |
| Miscellaneous | Seems to bind one calcium ion with high affinity. |
| Sequence similarities | Belongs to the annexin family. Contains 4 annexin repeats. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Domain | Annexin Repeat |
| Ligand | Calcium Calcium/phospholipid-binding |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | calcium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro calcium-dependent phospholipid bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 319 | 318 | Annexin A4 | PRO_0000067480 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 23 – 83 | 61 | Annexin 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 95 – 155 | 61 | Annexin 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 179 – 239 | 61 | Annexin 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 254 – 314 | 61 | Annexin 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 95 | 1 | L → V in BAA11243. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 198 | 1 | C → Y AA sequence Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 211 | 1 | E → K in BAA11243. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 27 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 28 – 31 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 34 – 41 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 46 – 60 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 71 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 84 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 99 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 103 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 115 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 118 – 132 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 136 – 143 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 156 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 183 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 184 – 186 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 199 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 216 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 220 – 227 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 258 | 29 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 262 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 275 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 276 – 278 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 291 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 295 – 302 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 305 – 315 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Cloning and characterization of a cDNA encoding bovine endonexin (chromobindin 4)." Hamman H.C., Gaffey L.C., Lynch K.R., Creutz C.E. Biochem. Biophys. Res. Commun. 156:660-667(1988) [PubMed: 2847715] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Liver. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M22248 mRNA. Translation: AAA30507.1. X13627 mRNA. Translation: CAA31954.1. D78178 mRNA. Translation: BAA11243.1. BC103381 mRNA. Translation: AAI03382.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | LUBO4. A31578. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001001440.2. | ||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Bt.38197 | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSBTAG00000001105. Bos taurus. [Contig view] | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 281625. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | bta:281625. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P13214. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001464. Annexin. IPR015474. Annexin_IV. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.220.10. Annexin. 4 hits. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10502. Annexin. 1 hit. PTHR10502:SF28. Annexin_IV. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00191. Annexin. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00196. ANNEXIN. | ||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000143. Annexin. 4 hits. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00335. ANX. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00223. ANNEXIN. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||||||||
| LinkHub | P13214. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ANXA4_BOVIN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P13214 Secondary accession number(s): Q3SYU5 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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