Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P13063 (PHSS_DESBA)
Last modified
June 16, 2009.
Version 78.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase small subunit EC=1.12.99.6 Alternative name(s): NiFeSe hydrogenlyase small chain |
| Organism | Desulfovibrio baculatus (Desulfomicrobium baculatus) |
| Taxonomic identifier | 899 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Deltaproteobacteria › Desulfovibrionales › Desulfomicrobiaceae › Desulfomicrobium |
Protein attributes
| Sequence length | 315 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | H2 + A = AH2. |
| Cofactor | Binds 3 4Fe-4S clusters. Cluster 1 is referred to as proximal, cluster 2 as distal, cluster 3 as medial. |
| Subunit structure | Heterodimer of a large and a small subunit. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | Predicted to be exported by the Tat system. The position of the signal peptide cleavage has been experimentally proven. |
| Sequence similarities | Belongs to the [NiFe]/[NiFeSe] hydrogenase small subunit family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Periplasm |
| Domain | Signal |
| Ligand | 4Fe-4S Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | ferredoxin hydrogenase complex Inferred from electronic annotation. Source: InterPro periplasmic spaceInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | 4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW NADH dehydrogenase (ubiquinone) activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro ferredoxin hydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro hydrogenase (acceptor) activityInferred from electronic annotation. Source: EC iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW quinone bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 32 | 32 | Tat-type signal Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 33 – 315 | 283 | Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase small subunit | PRO_0000013420 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 50 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 53 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 158 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 196 | 1 | Iron-sulfur 1 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 240 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S); via pros nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 243 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 263 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 269 | 1 | Iron-sulfur 2 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 278 | 1 | Iron-sulfur 3 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 290 | 1 | Iron-sulfur 3 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 296 | 1 | Iron-sulfur 3 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 299 | 1 | Iron-sulfur 3 (4Fe-4S) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 40 – 48 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 58 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 64 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 71 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 77 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 99 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 113 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 118 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 124 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 133 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 138 – 145 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 156 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 161 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 166 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 184 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 193 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 215 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 217 – 219 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 232 – 235 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 236 – 238 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 239 – 242 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 250 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 260 – 264 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 267 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 273 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 281 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 284 – 287 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 293 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 302 – 305 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 306 – 308 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequencing of the genes encoding the large and small subunits of the periplasmic (NiFeSe) hydrogenase of Desulfovibrio baculatus." Menon N.K., Peck H.D. Jr., le Gall J., Przybyla A.E. J. Bacteriol. 169:5401-5407(1987) [PubMed: 3316183] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | Erratum Menon N.K., Pect H.D. Jr., le Gall J., Przybyla A.E. J. Bacteriol. 170:4429-4429(1988) Cited for: SEQUENCE REVISION. |
| [3] | "Identification of three classes of hydrogenase in the genus, Desulfovibrio." Prickril B.C., He S.H., Li C., Menon N.K., Choi E.S., Przybyla A.E., Dervartanian D.V., Peck H.D. Jr., Fauque G., le Gall J., Teixeira M., Moura I., Moura J.J.G., Patil D., Huynh B.H. Biochem. Biophys. Res. Commun. 149:369-377(1987) [PubMed: 3322275] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 33-67. Strain: DSM 1743. |
| [4] | "The crystal structure of a reduced [NiFeSe] hydrogenase provides an image of the activated catalytic center." Garcin E., Vernede X., Hatchikian E.C., Volbeda A., Frey M., Fontecilla-Camps J.-C. Structure 7:557-566(1999) [PubMed: 10378275] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.15 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M18271 Genomic DNA. Translation: AAA23376.1. | |||||||||||||
| PIR | HQDVSB. A28380. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP:6126N. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR006137. NADH_UbQ_OxRdtase-like_20kDa. IPR001821. NiFe_hydrogenase_ssu. IPR006311. Tat. IPR017909. Twin_arg_translocation_Tat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01058. Oxidored_q6. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000310. NiFe_hyd_ssu. 1 hit. | ||||||||||||
| PRINTS | PR00614. NIHGNASESMLL. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00391. hydA. 1 hit. TIGR01409. TAT_signal_seq. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS51318. TAT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | PHSS_DESBA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P13063 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
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