P12944 (PHNL_DESGI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
June 28, 2011.
Version 85.
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| Protein names | Recommended name: Periplasmic [NiFe] hydrogenase large subunit EC=1.12.2.1 Alternative name(s): NiFe hydrogenlyase large chain | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Desulfovibrio gigas | ||
| Taxonomic identifier | 879 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Deltaproteobacteria › Desulfovibrionales › Desulfovibrionaceae › Desulfovibrio |
Protein attributes
| Sequence length | 551 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 2 H2 + ferricytochrome c3 = 4 H+ + ferrocytochrome c3. |
| Cofactor | Binds 1 nickel ion per subunit. |
| Subunit structure | Heterodimer of a large and a small subunit. |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | Perhaps the leader of the small subunit serves as a transport vehicle for both subunits. |
| Sequence similarities | Belongs to the [NiFe]/[NiFeSe] hydrogenase large subunit family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Periplasm |
| Ligand | Metal-binding Nickel |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | periplasmic space Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | cytochrome-c3 hydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC ferredoxin hydrogenase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro nickel cation bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.1 Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 536 | 535 | Periplasmic [NiFe] hydrogenase large subunit | PRO_0000013403 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 537 – 551 | 15 | PRO_0000013404 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 65 | 1 | Nickel Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 68 | 1 | Nickel | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 530 | 1 | Nickel Ref.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 533 | 1 | Nickel | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 11 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 16 – 19 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 28 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 39 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 49 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 54 – 56 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 62 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 71 – 84 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 114 | 25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 117 – 119 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 128 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 131 – 141 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 148 – 163 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 168 – 170 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 174 – 177 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 214 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 219 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 231 – 234 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 236 – 255 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 257 – 267 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 268 – 273 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 280 – 282 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 295 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 298 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 301 – 303 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 316 – 318 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 319 – 322 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 324 – 327 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 328 – 331 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 338 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 350 – 352 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 359 – 362 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 371 – 380 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 397 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 404 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 407 – 437 | 31 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 451 – 461 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 464 – 473 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 476 – 483 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 485 – 490 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 501 – 506 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 518 – 526 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 531 – 535 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, characterization, and sequencing of the genes encoding the large and small subunits of the periplasmic [NiFe]hydrogenase of Desulfovibrio gigas." Li C., Peck H.D. Jr., le Gall J., Przybyla A.E. DNA 6:539-551(1987) [PubMed: 3322743] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PROTEIN SEQUENCE OF 2-31. |
| [2] | "Analysis and comparison of nucleotide sequences encoding the genes for [NiFe] and [NiFeSe] hydrogenases from Desulfovibrio gigas and Desulfovibrio baculatus." Voordouw G., Menon N.K., le Gall J., Choi E.S., Peck H.D. Jr., Przybyla A.E. J. Bacteriol. 171:2894-2899(1989) [PubMed: 2651421] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], SEQUENCE REVISION. |
| [3] | "Identification of three classes of hydrogenase in the genus, Desulfovibrio." Prickril B.C., He S.H., Li C., Menon N.K., Choi E.S., Przybyla A.E., Dervartanian D.V., Peck H.D. Jr., Fauque G., le Gall J., Teixeira M., Moura I., Moura J.J.G., Patil D., Huynh B.H. Biochem. Biophys. Res. Commun. 149:369-377(1987) [PubMed: 3322275] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-30. |
| [4] | "Crystal structure of the nickel-iron hydrogenase from Desulfovibrio gigas." Volbeda A., Charon M.-H., Piras C., Hatchikian E.C., Frey M., Fontecilla-Camps J.-C. Nature 373:580-587(1995) [PubMed: 7854413] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.85 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M18083 Genomic DNA. Translation: AAA23378.1. Sequence problems. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | HQDVLG. B32315. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P12944. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P12944. Positions 7-536. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001501. Ni-dep_hyd_lsu. IPR018194. Ni-dep_hyd_lsu_Ni_BS. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00374. NiFeSe_Hases. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00507. NI_HGENASE_L_1. 1 hit. PS00508. NI_HGENASE_L_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PHNL_DESGI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P12944 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with