##gff-version 3 P12676 UniProtKB Signal peptide 1 42 . . . Note=Tat-type signal P12676 UniProtKB Chain 43 546 . . . ID=PRO_0000012333;Note=Cholesterol oxidase P12676 UniProtKB Active site 398 398 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:10194345;Dbxref=PMID:10194345 P12676 UniProtKB Active site 484 484 . . . Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305|PubMed:10194345;Dbxref=PMID:10194345 P12676 UniProtKB Binding site 57 58 . . . Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1B4V P12676 UniProtKB Binding site 77 77 . . . Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1B4V P12676 UniProtKB Binding site 152 152 . . . Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1B4V P12676 UniProtKB Binding site 156 159 . . . Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1B4V P12676 UniProtKB Binding site 287 287 . . . Ontology_term=ECO:0007744;evidence=ECO:0007744|PDB:1B4V P12676 UniProtKB Binding site 483 483 . . . 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H->K;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9922167;Dbxref=PMID:9922167 P12676 UniProtKB Mutagenesis 484 484 . . . Note=Mutant activity is 4400-fold lower than wild type for oxidation%2C and is 30-fold lower than wild type for isomerization. H->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9922167;Dbxref=PMID:9922167 P12676 UniProtKB Mutagenesis 484 484 . . . Note=Mutant activity is 120-fold lower than wild type for oxidation%2C and the same as wild type for isomerization. H->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9922167;Dbxref=PMID:9922167 P12676 UniProtKB Turn 42 44 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:3B3R P12676 UniProtKB Beta strand 47 53 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4REK P12676 UniProtKB Helix 57 68 . . . Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:4REK P12676 UniProtKB Beta strand 73 79 . . . 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