P12653 (GSTF1_MAIZE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 94.
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| Protein names | Recommended name: Glutathione S-transferase 1 EC=2.5.1.18 Alternative name(s): GST class-phi member 1 GST-29 GST-I | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Zea mays (Maize) | ||
| Taxonomic identifier | 4577 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › PACMAD clade › Panicoideae › Andropogoneae › Zea![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 214 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Conjugation of reduced glutathione to a wide number of exogenous and endogenous hydrophobic electrophiles. Involved in the detoxification of certain herbicides. |
| Catalytic activity | RX + glutathione = HX + R-S-glutathione. |
| Subunit structure | Homodimer or heterodimer of GST-I and GST-IV (=GST-II). Ref.4 |
| Tissue specificity | Expressed in the stem and leaves, lower levels are seen in the pollen and endosperm. |
| Sequence similarities | Belongs to the GST superfamily. Phi family. Contains 1 GST C-terminal domain. Contains 1 GST N-terminal domain. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Molecular function | Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular_function | glutathione transferase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 214 | 213 | Glutathione S-transferase 1 | PRO_0000185841 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 2 – 83 | 82 | GST N-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 88 – 214 | 127 | GST C-terminal | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 41 – 42 | 2 | Glutathione binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 54 – 55 | 2 | Glutathione binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 67 – 68 | 2 | Glutathione binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 12 | 1 | Glutathione By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 15 | 1 | L → V in AAA33470. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 15 | 1 | L → V in AAA33469. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 8 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 10 – 14 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 25 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 29 – 32 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 36 – 39 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 42 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 47 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 57 – 60 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 63 – 67 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 79 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 81 – 84 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 85 – 87 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 104 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 117 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 122 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 152 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 160 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 166 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 169 – 175 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 179 – 186 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 199 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 209 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterization and heterospecific expression of cDNA clones of genes in the maize GSH S-transferase multigene family." Grove G., Zarlengo R.P., Timmerman K.P., Li N.-Q., Tam M.F., Tu C.-P.D. Nucleic Acids Res. 16:425-438(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "Structural analysis of a maize gene coding for glutathione-S-transferase involved in herbicide detoxification." Shah D.M., Hironaka C.M., Wiegand R.C., Harding E.I., Krivi G.G., Tiemeier D.C. Plant Mol. Biol. 6:203-211(1986) [AGRICOLA] [Europe PMC] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [3] | "Messenger RNA encoding a glutathione-S-transferase responsible for herbicide tolerance in maize is induced in response to safener treatment." Wiegand R.C., Shah D.M., Mozer T.J., Harding E.I., Diaz-Collier J., Saunders C., Jaworski E.G., Tiemeier D.C. Plant Mol. Biol. 7:235-243(1986) [AGRICOLA] [Europe PMC] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-16. |
| [4] | "Crystal structure of herbicide-detoxifying maize glutathione S-transferase-I in complex with lactoylglutathione: evidence for an induced-fit mechanism." Neuefeind T., Huber R., Dasenbrock H., Prade L., Bieseler B. J. Mol. Biol. 274:446-453(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH LACTOYLGLUTATHIONE, SUBUNIT. |
| [5] | "Structures of herbicides in complex with their detoxifying enzyme glutathione S-transferase -- explanations for the selectivity of the enzyme in plants." Prade L., Huber R., Bieseler B. Structure 6:1445-1452(1998) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.8 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH ATRAZINE-GLUTATHIONE CONJUGATE. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X06754 mRNA. Translation: CAA29928.1. M16901 mRNA. Translation: AAA33470.1. M16902, M16900 Genomic DNA. Translation: AAA33469.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | XUZM1. S03726. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_001105412.1. NM_001111942.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Zm.9. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P12653. | ||||||||||||||||||
| SMR | P12653. Positions 2-214. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||
| PRIDE | P12653. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 542366. | ||||||||||||||||||
| KEGG | zma:542366. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| Gramene | P12653. | ||||||||||||||||||
| MaizeGDB | 65344. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000125746. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| SABIO-RK | P12653. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| Gene3D | 1.20.1050.10. 1 hit. 3.40.30.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010987. Glutathione-S-Trfase_C-like. IPR004045. Glutathione_S-Trfase_N. IPR017933. Glutathione_S_Trfase/Cl_chnl_C. IPR004046. GST_C. IPR012336. Thioredoxin-like_fold. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00043. GST_C. 1 hit. PF02798. GST_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF47616. GST_C_like. 1 hit. SSF52833. Thiordxn-like_fd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS50405. GST_CTER. 1 hit. PS50404. GST_NTER. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P12653. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GSTF1_MAIZE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P12653 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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