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UniProtKB/Swiss-Prot P12532 (KCRU_HUMAN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 98.
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90%,
50% identity |
Documents (5) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Creatine kinase, ubiquitous mitochondrial EC=2.7.3.2 Alternative name(s): U-MtCK Acidic-type mitochondrial creatine kinase Short name=Mia-CK | |||||||||
| Gene names |
| |||||||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | |||||||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | |||||||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 417 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Reversibly catalyzes the transfer of phosphate between ATP and various phosphogens (e.g. creatine phosphate). Creatine kinase isoenzymes play a central role in energy transduction in tissues with large, fluctuating energy demands, such as skeletal muscle, heart, brain and spermatozoa. |
| Catalytic activity | ATP + creatine = ADP + phosphocreatine. |
| Subunit structure | Exists as an octamer composed of four MTCK homodimers. |
| Subcellular location | Mitochondrion inner membrane; Peripheral membrane protein; Intermembrane side. |
| Miscellaneous | Mitochondrial creatine kinase binds cardiolipin. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATP:guanido phosphotransferase family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane Mitochondrion Mitochondrion inner membrane |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | creatine metabolic process Inferred from Experiment. Source: Reactome |
| Cellular component | mitochondrial inner membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW creatine kinase activity Ref.1Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 39 | 39 | Mitochondrion | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 40 – 417 | 378 | Creatine kinase, ubiquitous mitochondrial | PRO_0000016590 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 161 – 165 | 5 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 353 – 358 | 6 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 40 – 64 | 25 | Cardiolipin-binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 224 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 269 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 325 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 368 | 1 | ATP By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 153 | 1 | Phosphotyrosine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 401 | 1 | E → G in BAD97085. Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 49 – 52 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 66 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 69 – 75 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 86 – 95 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 100 – 102 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 117 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 119 – 129 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 130 – 132 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 137 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 156 – 158 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 159 – 168 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 176 – 178 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 195 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 200 – 202 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 204 – 208 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 211 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 222 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 236 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 237 – 247 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 253 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 258 – 277 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 279 – 298 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 299 – 301 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 308 – 310 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 317 – 319 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 325 – 331 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 333 – 337 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 341 – 348 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 353 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 359 – 361 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 364 – 372 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 377 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 400 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 401 – 403 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
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| [3] | Totoki Y., Toyoda A., Takeda T., Sakaki Y., Tanaka A., Yokoyama S. Submitted (APR-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Cerebellum. |
| [4] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Lung and PNS. |
| [5] | "Global survey of phosphotyrosine signaling identifies oncogenic kinases in lung cancer." Rikova K., Guo A., Zeng Q., Possemato A., Yu J., Haack H., Nardone J., Lee K., Reeves C., Li Y., Hu Y., Tan Z., Stokes M., Sullivan L., Mitchell J., Wetzel R., Macneill J., Ren J.M. Comb M.J.Cell 131:1190-1203(2007) [PubMed: 18083107] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT TYR-153, MASS SPECTROMETRY. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J04469 Genomic DNA. Translation: AAA98744.1. BT006628 mRNA. Translation: AAP35274.1. AK223365 mRNA. Translation: BAD97085.1. BC001926 mRNA. Translation: AAH01926.1. BC006467 mRNA. Translation: AAH06467.1. BC108652 mRNA. Translation: AAI08653.1. BC121001 mRNA. Translation: AAI21002.1. BC121002 mRNA. Translation: AAI21003.1. | |||||||||||||
| PIR | A30789. A31431. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_001015001.1. NP_066270.1. | ||||||||||||
| UniGene | Hs.425633 Hs.654988 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| IntAct | P12532. | ||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||
| PhosphoSite | P12532. | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PeptideAtlas | P12532. | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000166998. Homo sapiens. [Contig view] ENSG00000168775. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||
| GeneID | 1159. 548596. | ||||||||||||
| KEGG | hsa:1159. hsa:548596. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| H-InvDB | HIX0012187. HIX0023245. | ||||||||||||
| HGNC | HGNC:31736. CKMT1A. HGNC:1995. CKMT1B. | ||||||||||||
| MIM | 123290. gene. | ||||||||||||
| PharmGKB | PA142672108. | ||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||
| GeneCards | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P12532. | ||||||||||||
| HOVERGEN | P12532. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| Reactome | REACT_13. Metabolism of amino acids. | ||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||
| CleanEx | HS_CKMT1A. HS_CKMT1B. | ||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000166998. Homo sapiens. ENSG00000168775. Homo sapiens. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000749. ATP-gua_Ptrans. IPR014746. Gln_synth/guanido_kin_cat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.135.10. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. G3DSA:3.30.590.10. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11547. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00217. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. PF02807. ATP-gua_PtransN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00112. GUANIDO_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||
| DrugBank | DB00148. Creatine. | ||||||||||||
| NextBio | 4808. | ||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KCRU_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P12532 Secondary accession number(s): Q0VAM3, Q32NF6, Q53FC4 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 15 Human chromosome 15: entries, gene names and cross-references to MIM |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| UniProtKB secondary accession numbers Index of UniProtKB secondary accession numbers |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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