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UniProtKB/Swiss-Prot P12257 (GUB2_HORVU)
Last modified
June 16, 2009.
Version 74.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Lichenase-2 EC=3.2.1.73 Alternative name(s): Lichenase II Endo-beta-1,3-1,4 glucanase II (1->3,1->4)-beta-glucanase isoenzyme EII |
| Organism | Hordeum vulgare (Barley) |
| Taxonomic identifier | 4513 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Pooideae › Triticeae › Hordeum |
Protein attributes
| Sequence length | 312 AA. |
| Sequence status | Fragment. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Functions in plant cell wall hydrolysis during mobilization of the endosperm in germinating grain or during the growth of vegetative tissues. |
| Catalytic activity | Hydrolysis of (1->4)-beta-D-glucosidic linkages in beta-D-glucans containing (1->3)- and (1->4)-bonds. |
| Pathway | |
| Sequence similarities | Belongs to the glycosyl hydrolase 17 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Signal |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| PTM | Glycoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | carbohydrate metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | cation binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro licheninase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | ‹1 – 6 | ›6 | Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 7 – 312 | 306 | Lichenase-2 | PRO_0000011897 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 238 | 1 | Nucleophile | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 294 | 1 | Proton donor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 196 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-terminal residue | 1 | 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 8 – 10 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 31 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 40 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 49 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 60 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 62 – 64 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 70 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 82 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 83 – 85 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 99 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 107 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 121 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 134 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 137 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 138 – 140 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 144 – 146 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 167 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 171 – 174 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 183 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 190 – 194 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 204 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 212 – 225 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 226 – 228 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 234 – 238 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 243 – 246 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 251 – 264 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 265 – 267 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 274 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 278 – 281 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 295 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 306 – 308 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structure of the (1-3,1-4)-beta-D-glucan 4-glucohydrolase from barley aleurone." Fincher G.B., Lock P.A., Morgan M.M., Lingelbach K., Wettenhall R.E.H., Mercer J.F.B., Brandt A., Thomsen K.K. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83:2081-2085(1986) [PubMed: 16593676] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 1-291, PROTEIN SEQUENCE OF 292-312. Strain: cv. Himalaya. |
| [2] | "Amino acid sequence homology in two 1,3;1,4-beta-glucan endohydrolases from germinating barley (Hordeum vulgare)." Woodward J.R., Morgan F.J., Fincher G.B. FEBS Lett. 138:198-200(1982) Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 7-46. Strain: cv. Clipper. Tissue: Seed. |
| [3] | "Three-dimensional structures of two plant beta-glucan endohydrolases with distinct substrate specificities." Varghese J.N., Garrett T.P.J., Colman P.M., Chen L., Hoej P.B., Fincher G.B. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91:2785-2789(1994) [PubMed: 8146192] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS). |
| [4] | "Crystal structure of barley 1,3-1,4-beta-glucanase at 2.0-A resolution and comparison with Bacillus 1,3-1,4-beta-glucanase." Mueller J.J., Thomsen K.K., Heinemann U. J. Biol. Chem. 273:3438-3446(1998) [PubMed: 9452466] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.0 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M13237 mRNA. Translation: AAA32962.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | A25455. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hv.24806 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||
| CAZy | GH17. Glycoside Hydrolase Family 17. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| Gramene | P12257. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BRENDA | 3.2.1.73. 283. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR000490. Glyco_hydro_17. IPR013781. Glyco_hydro_sg_catalytic. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.80. Glyco_hydro_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00332. Glyco_hydro_17. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00587. GLYCOSYL_HYDROL_F17. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GUB2_HORVU | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P12257 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| Glycosyl hydrolases Classification of glycosyl hydrolase families and list of entries |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


