P12070 (XYLA_ARTS7) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 31, 2011.
Version 91.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Xylose isomerase EC=5.3.1.5 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Arthrobacter sp. (strain NRRL B3728) | ||
| Taxonomic identifier | 1669 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Actinobacteria › Actinobacteridae › Actinomycetales › Micrococcineae › Micrococcaceae › Arthrobacter |
Protein attributes
| Sequence length | 395 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | D-xylose = D-xylulose. HAMAP MF_00455 |
| Cofactor | Binds 2 magnesium ions per subunit. |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the xylose isomerase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Carbohydrate metabolism Pentose shunt Xylose metabolism |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Isomerase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | D-xylose metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pentose-phosphate shuntInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | metal ion binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW xylose isomerase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 395 | 394 | Xylose isomerase HAMAP MF_00455 | PRO_0000195760 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 54 | 1 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 57 | 1 | Ref.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 181 | 1 | Magnesium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 217 | 1 | Magnesium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 217 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 220 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 245 | 1 | Magnesium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 255 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 257 | 1 | Magnesium 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 293 | 1 | Magnesium 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 7 – 9 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 14 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 18 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 36 – 46 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 54 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 58 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 82 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 88 – 90 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 94 – 96 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 99 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 128 | 20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 132 – 136 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 145 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 172 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 180 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 193 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 203 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 211 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 212 – 214 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 218 – 222 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 223 – 225 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 228 – 237 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 251 – 254 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 277 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 292 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 302 – 328 | 27 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 330 – 338 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 339 – 342 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 343 – 345 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 355 – 360 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 362 – 367 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 370 – 373 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 380 – 391 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "D-xylose (D-glucose) isomerase from Arthrobacter strain N.R.R.L. B3728. Gene cloning, sequence and expression." Loviny-Anderton T., Shaw P.C., Shin M.K., Hartley B.S. Biochem. J. 277:263-271(1991) [PubMed: 1854339] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "D-xylose (D-glucose) isomerase from Arthrobacter strain N.R.R.L. B3728. Purification and properties." Smith C.A., Rangarajan M., Hartley B.S. Biochem. J. 277:255-261(1991) [PubMed: 1854338] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 2-21, CHARACTERIZATION. |
| [3] | "Mechanism for aldose-ketose interconversion by D-xylose isomerase involving ring opening followed by a 1,2-hydride shift." Collyer C.A., Henrick K., Blow D.M. J. Mol. Biol. 212:211-235(1990) [PubMed: 2319597] [Abstract] Cited for: ACTIVE SITES HIS-54 AND ASP-57. |
| [4] | "Structures of D-xylose isomerase from Arthrobacter strain B3728 containing the inhibitors xylitol and D-sorbitol at 2.5-A and 2.3-A resolution, respectively." Henrick K., Collyer C.A., Blow D.M. J. Mol. Biol. 208:129-157(1989) [PubMed: 2769749] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [5] | "Comparison of backbone structures of glucose isomerase from Streptomyces and Arthrobacter." Henrick K., Blow D.M., Carell H.L., Glusker J.P. Protein Eng. 1:467-469(1987) [PubMed: 3508294] [Abstract] Cited for: COMPARISON OF X-RAY STRUCTURES. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X59466 Genomic DNA. Translation: CAA42073.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S16214. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P12070. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P12070. Positions 3-395. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_00455. Xylose_isom_A. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR013022. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. IPR012307. Xyl_isomerase_TIM-brl. IPR013453. XylA_actinobac. IPR001998. Xylose_isomerase. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.20.20.150. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01261. AP_endonuc_2. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00688. XYLOSISMRASE. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51658. Xyl_isomerase-like_TIM-brl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR02631. XylA_Arthro. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51415. XYLOSE_ISOMERASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | XYLA_ARTS7 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P12070 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with