P11959 (DLDH1_GEOSE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 111.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydrolipoyl dehydrogenase EC=1.8.1.4 Alternative name(s): Dihydrolipoamide dehydrogenase E3 component of pyruvate complex | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Geobacillus stearothermophilus (Bacillus stearothermophilus) | ||
| Taxonomic identifier | 1422 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Bacilli › Bacillales › Bacillaceae › Geobacillus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 470 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Lipoamide dehydrogenase is a component of the alpha-ketoacid dehydrogenase complexes. |
| Catalytic activity | Protein N(6)-(dihydrolipoyl)lysine + NAD+ = protein N(6)-(lipoyl)lysine + NADH. |
| Cofactor | Binds 1 FAD per subunit. |
| Subunit structure | Homodimer. Identified in a complex with PdhC. Ref.4 |
| Subcellular location | |
| Miscellaneous | The active site is a redox-active disulfide bond. |
| Sequence similarities | Belongs to the class-I pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Redox-active center |
| Ligand | FAD Flavoprotein NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | cell redox homeostasis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro glycolysisInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | dihydrolipoyl dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC flavin adenine dinucleotide bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 470 | 470 | Dihydrolipoyl dehydrogenase | PRO_0000068015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 39 – 47 | 9 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 183 – 187 | 5 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 271 – 274 | 4 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 446 | 1 | Proton acceptor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 56 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 119 | 1 | FAD; via amide nitrogen and carbonyl oxygen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 206 | 1 | NAD By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 314 | 1 | FAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 322 | 1 | FAD; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 47 ↔ 52 | Redox-active By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 11 – 15 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 19 – 30 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 41 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 45 – 49 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 69 | 18 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 74 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 85 – 108 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 109 – 111 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 123 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 126 – 131 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 134 – 139 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 145 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 149 – 151 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 161 – 164 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 166 – 170 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 177 – 182 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 186 – 197 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 201 – 212 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 229 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 246 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 249 – 256 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 270 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 277 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 279 – 282 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 283 – 287 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 309 – 311 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 315 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 318 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 336 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 350 – 352 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 354 – 356 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 362 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 365 – 369 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 370 – 372 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 381 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 382 – 384 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 386 – 391 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 397 – 403 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 404 – 406 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 408 – 416 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 419 – 432 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 436 – 441 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 451 – 459 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning and sequence analysis of the genes encoding the alpha and beta subunits of the E1 component of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Bacillus stearothermophilus." Hawkins C.F., Borges A., Perham R.N. Eur. J. Biochem. 191:337-346(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Strain: ATCC 29609 / DSM 2027 / NCA 1503 / NCIMB 8924. |
| [2] | "Cloning and sequence analysis of the genes encoding the dihydrolipoamide acetyltransferase and dihydrolipoamide dehydrogenase components of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Bacillus stearothermophilus." Borges A., Hawkins C.F., Packman L.C., Perham R.N. Eur. J. Biochem. 194:95-102(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 29609 / DSM 2027 / NCA 1503 / NCIMB 8924. |
| [3] | "An amino acid sequence in the active site of lipoamide dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus." Packman L.C., Perham R.N. FEBS Lett. 139:155-158(1982) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 41-56. |
| [4] | "Protein-protein interactions in the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex: dihydrolipoamide dehydrogenase complexed with the binding domain of dihydrolipoamide acetyltransferase." Mande S.S., Sarfaty S., Allen M.D., Perham R.N., Hol W.G.J. Structure 4:277-286(1996) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FAD, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X53560 Genomic DNA. Translation: CAA37631.1. | ||||||||||||
| PIR | S13839. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P11959. | ||||||||||||
| SMR | P11959. Positions 7-461. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||
| DIP | DIP-6155N. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.30.390.30. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR016156. FAD/NAD-linked_Rdtase_dimer. IPR013027. FAD_pyr_nucl-diS_OxRdtase. IPR006258. Lipoamide_DH. IPR004099. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_dimer. IPR023753. Pyr_nucl-diS_OxRdtase_FAD/NAD. IPR012999. Pyr_OxRdtase_I_AS. IPR001327. Pyr_OxRdtase_NAD-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR22912:SF20. PTHR22912:SF20. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00070. Pyr_redox. 1 hit. PF07992. Pyr_redox_2. 1 hit. PF02852. Pyr_redox_dim. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PRINTS | PR00368. FADPNR. | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF55424. FAD/NAD-linked_reductase_dimer. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01350. lipoamide_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00076. PYRIDINE_REDOX_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P11959. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | DLDH1_GEOSE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11959 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
