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UniProtKB/Swiss-Prot P11759 (ALGD_PSEAE)
Last modified
June 16, 2009.
Version 97.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: GDP-mannose 6-dehydrogenase Short name=GMD EC=1.1.1.132 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Pseudomonas aeruginosa [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 287 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Pseudomonadales › Pseudomonadaceae › Pseudomonas |
Protein attributes
| Sequence length | 436 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of guanosine diphospho-D-mannose (GDP-D-mannose) to GDP-D-mannuronic acid, a precursor for alginate polymerization. The alginate layer causes a mucoid phenotype and provides a protective barrier against host immune defenses and antibiotics. |
| Catalytic activity | GDP-D-mannose + 2 NAD+ + H2O = GDP-D-mannuronate + 2 NADH. |
| Enzyme regulation | The enzyme can be inhibited by GMP, ATP, GDP-D-glucose and maltose. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer Potential. According to Ref.6, this enzyme exists as a homotetramer, but results obtained in Ref.3 and Ref.5 indicate that it is a homohexamer. |
| Sequence similarities | Belongs to the UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Alginate biosynthesis |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | alginic acid biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | GDP-mannose 6-dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC NAD or NADH bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 436 | 436 | GDP-mannose 6-dehydrogenase | PRO_0000074067 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 7 – 12 | 6 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 157 – 161 | 5 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 210 – 217 | 8 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 256 – 265 | 10 | Substrate binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 268 | 1 | Nucleophile | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 30 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 35 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 86 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 105 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 124 | 1 | NAD; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 225 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 271 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 324 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 331 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 349 | 1 | L → F in CAA68425. Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 6 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 21 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 29 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 40 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 51 – 60 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 68 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 75 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 92 – 94 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 112 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 118 – 121 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 132 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 134 – 142 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 147 – 149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 150 – 154 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 164 – 169 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 174 – 180 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 181 – 191 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 196 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 234 | 32 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 238 – 245 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 249 – 253 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 266 – 268 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 282 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 290 – 292 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 308 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 315 – 319 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 322 – 324 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 344 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 348 – 352 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 354 – 361 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 366 – 371 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 374 – 377 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 390 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 392 – 396 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 401 – 403 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 404 – 408 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 415 – 421 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 429 – 434 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Pseudomonas aeruginosa infection in cystic fibrosis: nucleotide sequence and transcriptional regulation of the algD gene." Deretic V., Gill J.F., Chakrabarty A.M. Nucleic Acids Res. 15:4567-4581(1987) [PubMed: 3108855] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 8830. |
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| [3] | "Purification and characterization of guanosine diphospho-D-mannose dehydrogenase. A key enzyme in the biosynthesis of alginate by Pseudomonas aeruginosa." Roychoudhury S., May T.B., Gill J.F., Singh S.K., Feingold D.S., Chakrabarty A.M. J. Biol. Chem. 264:9380-9385(1989) [PubMed: 2470755] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-11, SUBUNIT, INHIBITION. |
| [4] | "Characterization of guanosine diphospho-D-mannose dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa. Structural analysis by limited proteolysis." Roychoudhury S., Chakrabarty K., Ho Y.-K., Chakrabarty A.M. J. Biol. Chem. 267:990-996(1992) [PubMed: 1370473] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 1-11; 280-289 AND 297-306. |
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| [7] | "Crystal structure of GDP-mannose dehydrogenase: a key enzyme of alginate biosynthesis in P. aeruginosa." Snook C.F., Tipton P.A., Beamer L.J. Biochemistry 42:4658-4668(2003) [PubMed: 12705829] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.5 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NAD AND PRODUCT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Y00337 Genomic DNA. Translation: CAA68425.1. AE004091 Genomic DNA. Translation: AAG06928.1. L22611 Genomic DNA. Translation: AAC36874.1. | |||||||||||||||||||||||||
| PIR | H83203. DEPSGD. S07391. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_252230.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 879004. | ||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus PA3540 in contig AE004091_GR. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | pae:PA3540. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| PseudoCAP | PA3540. | ||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P11759. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | P11759. RGTTDFA. | ||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | PAER208964:PA3540-MON. | ||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.132. 354. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR016040. NAD(P)-bd_dom. IPR017476. Nucleotide_sugar_DH. IPR014027. UDP-Glc/GDP-Man_DH_C. IPR014026. UDP-Glc/GDP-Man_DH_dimer. IPR014028. UDP-Glc/GDP-Man_DH_dimer-bd. IPR001732. UDP-Glc/GDP-Man_DH_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. G3DSA:3.40.50.1870. UDP-Glc/GDP-Man_DH_C. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11374. UDPG_MGDP_DH_Creg. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00984. UDPG_MGDP_dh. 1 hit. PF03720. UDPG_MGDP_dh_C. 1 hit. PF03721. UDPG_MGDP_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR03026. NDP-sugDHase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALGD_PSEAE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11759 Secondary accession number(s): Q9HY71 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| Protein Spotlight Protein Spotlight articles and cited UniProtKB/Swiss-Prot entries |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


