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UniProtKB/Swiss-Prot P11708 (MDHC_PIG)
Last modified
June 16, 2009.
Version 98.
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90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Malate dehydrogenase, cytoplasmic EC=1.1.1.37 Alternative name(s): Cytosolic malate dehydrogenase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Sus scrofa (Pig) | ||
| Taxonomic identifier | 9823 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus |
Protein attributes
| Sequence length | 334 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | (S)-malate + NAD+ = oxaloacetate + NADH. |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.5 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the LDH/MDH superfamily. MDH type 2 family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Tricarboxylic acid cycle |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: InterPro malate metabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tricarboxylic acid cycleInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | cytosol Ref.2 Inferred from direct assay. Source: MGI |
| Molecular function | L-malate dehydrogenase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 334 | 333 | Malate dehydrogenase, cytoplasmic | PRO_0000113411 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 17 | 7 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 129 – 131 | 3 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 187 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 92 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 98 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 105 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 112 | 1 | NAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 131 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 162 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylserine Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 210 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 238 | 1 | R → Q in AAA31072. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 11 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 15 – 18 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 25 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 26 – 30 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 36 – 41 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 44 – 46 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 47 – 59 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 72 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 74 – 77 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 78 – 80 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 86 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 101 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 102 – 119 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 128 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 132 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 142 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 151 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 154 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 171 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 177 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 185 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 192 – 194 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 208 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 209 – 213 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 216 – 220 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 238 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 244 – 259 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 267 – 272 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 279 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 285 – 293 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 296 – 299 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 307 – 333 | 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Cloning, sequencing and functional expression of a DNA encoding pig cytosolic malate dehydrogenase: purification and characterization of the recombinant enzyme." Trejo F., Costa M., Gelpi J.L., Busquets M., Clarke A.R., Holbrook J.J., Cortes A. Gene 172:303-308(1996) [PubMed: 8682322] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Heart. |
| [2] | "Cloning and sequence analysis of cDNAs encoding mammalian cytosolic malate dehydrogenase. Comparison of the amino acid sequences of mammalian and bacterial malate dehydrogenase." Joh T., Takeshima H., Tsuzuki T., Setoyama C., Shimada K., Tanase S., Kuramitsu S., Kagamiyama H., Morino Y. J. Biol. Chem. 262:15127-15131(1987) [PubMed: 3312200] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 46-334. |
| [3] | "Structure of porcine heart cytoplasmic malate dehydrogenase: combining X-ray diffraction and chemical sequence data in structural studies." Birktoft J.J., Bradshaw R.A., Banaszak L.J. Biochemistry 26:2722-2734(1987) [PubMed: 3606987] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS), PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. |
| [4] | "Refined crystal structure of cytoplasmic malate dehydrogenase at 2.5-A resolution." Birktoft J.J., Rhodes G., Banaszak L.J. Biochemistry 28:6065-6081(1989) [PubMed: 2775751] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [5] | "Structural basis of substrate specificity in malate dehydrogenases: crystal structure of a ternary complex of porcine cytoplasmic malate dehydrogenase, alpha-ketomalonate and tetrahydoNAD." Chapman A.D., Cortes A., Dafforn T.R., Clarke A.R., Brady R.L. J. Mol. Biol. 285:703-712(1999) [PubMed: 10075524] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.4 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NAD AND SUBSTRATE ANALOG, SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| U44846 mRNA. Translation: AAC48610.1. M29463 mRNA. Translation: AAA31072.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | A32472. JC4876. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_999039.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Ssc.11103 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| GeneID | 396894. | ||||||||||||||||||
| KEGG | ssc:396894. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P11708. | ||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||
| BioCyc | MetaCyc:MON-13033. | ||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.37. 249. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001557. L-lactate/malate_DH. IPR001236. Lactate/malate_DH. IPR015955. Lactate_DH/Glyco_Ohase_4_C. IPR001252. Malate_DH_AS. IPR011274. Malate_DH_NAD-dep_euk. IPR010945. Malate_DH_SF1. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.110.10. lact_mal_DH. 1 hit. G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR23382. MDH_SF1. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF02866. Ldh_1_C. 1 hit. PF00056. Ldh_1_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000102. Lac_mal_DH. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| ProDom | PD003052. Mal_dehydrog. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01759. MalateDH-SF1. 1 hit. TIGR01758. MDH_euk_cyt. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00068. MDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| BindingDB | P11708. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MDHC_PIG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11708 Secondary accession number(s): Q29560 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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