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UniProtKB/Swiss-Prot P11568 (HGDC_ACIFE)
Last modified
May 5, 2009.
Version 66.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (1) |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Activator of (R)-2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase Alternative name(s): 2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase component A | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Acidaminococcus fermentans | ||
| Taxonomic identifier | 905 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Firmicutes › Clostridia › Clostridiales › Veillonellaceae › Acidaminococcus |
Protein attributes
| Sequence length | 260 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Required for the activation of (R)-2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase. This protein is extremely sensitive towards oxygen. |
| Cofactor | Binds 1 4Fe-4S cluster per dimer. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | To E.coli yjiL and M.jannaschii MJ0004 and MJ0800. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | 4Fe-4S Iron Iron-sulfur Metal-binding |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Molecular function | 4 iron, 4 sulfur cluster binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW iron ion bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 260 | 260 | Activator of (R)-2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase | PRO_0000083965 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 127 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S); shared with dimeric partner | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 166 | 1 | Iron-sulfur (4Fe-4S); shared with dimeric partner | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 196 | 1 | A → P in CAA32464. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 209 | 1 | V → L in CAA32464. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 214 – 224 | 11 | MTGGVAQNYGV → HDRRCSPELWL in CAA32464. Ref.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 4 – 10 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 12 – 21 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 22 – 24 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 33 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 40 – 52 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 66 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 67 – 75 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 80 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 82 – 93 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 104 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 107 – 114 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 126 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 142 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 146 – 148 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 153 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 179 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 184 – 204 | 21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 216 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 220 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 222 – 232 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 240 – 244 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 257 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Identification of the gene encoding the activator of (R)-2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase from Acidaminococcus fermentans by gene expression in Escherichia coli." Bendrat K., Mueller U., Klees A.-G., Buckel W. FEBS Lett. 329:329-331(1993) [PubMed: 8365476] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 25085 / VR4 / DSM 20731 / CIP 106432. |
| [2] | "Cloning and sequencing of the genes of 2-hydoxyglutaryl-CoA dehydratase from Acidaminococcus fermentans." Dutscho R., Wohlfarth G., Buckel P., Buckel W. Eur. J. Biochem. 181:741-746(1989) [PubMed: 2659350] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 129-260. Strain: ATCC 25085 / VR4 / DSM 20731 / CIP 106432. |
| [3] | "Activation of (R)-2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase from Acidaminococcus fermentans." Mueller U., Buckel W. Eur. J. Biochem. 230:698-704(1995) [PubMed: 7607244] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. Strain: ATCC 25085 / VR4 / DSM 20731 / CIP 106432. |
| [4] | "The iron-sulfur clusters in 2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase from Acidaminococcus fermentans. Biochemical and spectroscopic investigations." Hans M., Buckel W., Bill E. Eur. J. Biochem. 267:7082-7093(2000) [PubMed: 11106419] [Abstract] Cited for: CHARACTERIZATION. |
| [5] | "Crystal structure of the Acidaminococcus fermentans 2-hydroxyglutaryl-CoA dehydratase component A." Locher K.P., Hans M., Yeh A.P., Schmid B., Buckel W., Rees D.C. J. Mol. Biol. 307:297-308(2001) [PubMed: 11243821] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS). |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X59645 Genomic DNA. Translation: CAA42196.1. X14252 Genomic DNA. Translation: CAA32464.1. | |||||||||||||
| PIR | S36105. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR002731. ATPase_BadF. IPR008275. CoA_E_activase. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01869. BcrAD_BadFG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProDom | PD006344. CoA_E_activase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00241. CoA_E_activ. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | HGDC_ACIFE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11568 Secondary accession number(s): Q44042 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||

Clusters with


