Reviewed,
UniProtKB/Swiss-Prot P11348 (DHPR_RAT)
Last modified
November 25, 2008.
Version 71.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Dihydropteridine reductase EC=1.5.1.34 Alternative name(s): HDHPR Quinoid dihydropteridine reductase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Rattus norvegicus (Rat) | ||||
| Taxonomic identifier | 10116 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Glires › Rodentia › Sciurognathi › Muroidea › Muridae › Murinae › Rattus |
Protein attributes
| Sequence length | 241 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The product of this enzyme, tetrahydrobiopterin (BH-4), is an essential cofactor for phenylalanine, tyrosine, and tryptophan hydroxylases. |
| Catalytic activity | A 5,6,7,8-tetrahydropteridine + NAD(P)(+) = a 6,7-dihydropteridine + NAD(P)H. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Tetrahydrobiopterin biosynthesis |
| Ligand | NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tetrahydrobiopterin biosynthetic process Ref.5Inferred from mutant phenotype. Source: UniProtKB |
| Molecular function | 6,7-dihydropteridine reductase activity Ref.5 Inferred from mutant phenotype. Source: UniProtKB bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 241 | 240 | Dihydropteridine reductase | PRO_0000054639 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 35 | 25 | NADP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 147 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 2 | 1 | N-acetylalanine By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 9 – 13 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 14 – 16 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 18 – 28 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 29 – 31 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 33 – 40 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 45 – 50 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 57 – 72 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 77 – 82 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 97 – 122 | 26 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 132 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 138 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 145 – 161 | 17 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 180 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 185 – 190 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 196 – 198 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 199 – 201 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 213 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 214 – 217 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 224 – 230 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 239 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Structural studies and isolation of cDNA clones providing the complete sequence of rat liver dihydropteridine reductase." Shahbaz M., Hoch J.A., Trach K.A., Hural J.A., Webber S., Whiteley J.M. J. Biol. Chem. 262:16412-16416(1987) [PubMed: 3680258] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA], PARTIAL PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Liver. |
| [2] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed: 15489334] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Heart. |
| [3] | Lubec G., Chen W.-Q., Kang S.U. Submitted (JUL-2007) to UniProtKB Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 10-16; 53-70; 77-93; 100-121; 125-135; 152-164 AND 218-241, MASS SPECTROMETRY. Strain: Sprague-Dawley. Tissue: Brain and Hippocampus. |
| [4] | "Preliminary studies on the primary structure of rat liver dihydropteridine reductase." Webber S., Hural J., Whiteley J.M. Biochem. Biophys. Res. Commun. 143:582-586(1987) [PubMed: 3566737] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 13-14; 105-128; 192-220 AND 236-241. Tissue: Liver. |
| [5] | "Role of aspartate-37 in determining cofactor specificity and binding in rat liver dihydropteridine reductase." Matthews D.A., Varughese K.I., Skinner M.M., Xuing N.H., Hoch J.A., Trach K.A., Schneider M., Bray T., Whiteley J.M. Arch. Biochem. Biophys. 287:234-239(1991) [PubMed: 1898002] [Abstract] Cited for: MUTAGENESIS. |
| [6] | "Crystal structure of rat liver dihydropteridine reductase." Varughese K.I., Skinner M.M., Whiteley J.M., Matthews D.A., Xuong N.H. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:6080-6084(1992) [PubMed: 1631094] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.3 ANGSTROMS). |
| [7] | "Two crystal structures of rat liver dihydropteridine reductase." Varughese K.I., Su Y., Skinner M.M., Xuong N.H., Matthews D.A., Whiteley J.M. Adv. Exp. Med. Biol. 338:123-126(1993) [PubMed: 8304094] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.6 ANGSTROMS) OF 6-241. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J03481 mRNA. Translation: AAA41099.1. BC072536 mRNA. Translation: AAH72536.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | RDRTP. A28473. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_071785.1. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Rn.241 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P11348. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSRNOG00000003253. Rattus norvegicus. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 64192. | ||||||||||||||||||
| KEGG | rno:64192. | ||||||||||||||||||
| NMPDR | fig|10116.3.peg.10476. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| RGD | 619915. Qdpr. | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | P11348. | ||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||
| ArrayExpress | P11348. | ||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSRNOG00000003253. Rattus norvegicus. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DHase_sc/Rdtase_SDR. IPR016040. NAD(P)-bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Other Resources | |||||||||||||||||||
| LinkHub | P11348. | ||||||||||||||||||
| NextBio | 612856. | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | DHPR_RAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11348 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HPI (Human Proteome Initiative) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


