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UniProtKB/Swiss-Prot P11177 (ODPB_HUMAN)
Last modified
November 25, 2008.
Version 109.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (6) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial Short name=PDHE1-B EC=1.2.4.1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo |
Protein attributes
| Sequence length | 359 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | The pyruvate dehydrogenase complex catalyzes the overall conversion of pyruvate to acetyl-CoA and CO(2). It contains multiple copies of three enzymatic components: pyruvate dehydrogenase (E1), dihydrolipoamide acetyltransferase (E2) and lipoamide dehydrogenase (E3). |
| Catalytic activity | Pyruvate + [dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase] lipoyllysine = [dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase] S-acetyldihydrolipoyllysine + CO(2). |
| Cofactor | Thiamine pyrophosphate. |
| Subunit structure | Tetramer of 2 alpha and 2 beta subunits. |
| Subcellular location | |
| Involvement in disease | Defects in PDHB are a cause of pyruvate dehydrogenase E1 component deficiency (PDHE1 deficiency) [MIM:312170]. PDHE1 deficiency is the most common enzyme defect in patients with primary lactic acidosis. It is associated with variable clinical phenotypes ranging from neonatal death to prolonged survival complicated by developmental delay, seizures, ataxia, apnea, and in some cases to an X-linked form of Leigh syndrome (LS) (Leigh encephalomyelopathy). |
Ontologies
Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Mitochondrion |
| Coding sequence diversity | Alternative splicing Polymorphism |
| Disease | Disease mutation |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | Pyruvate Thiamine pyrophosphate |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW tricarboxylic acid cycle Ref.3Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Cellular component | mitochondrial matrix Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity Ref.3 Traceable author statement. Source: ProtInc |
| Complete GO annotation... | |
Alternative products
| This entry describes 2 isoforms produced by alternative splicing. [Align] [Select] | ||||||
| Isoform 1 (identifier: P11177-1) This isoform has been chosen as the 'canonical' sequence. All positional information in this entry refers to it. This is also the sequence that appears in the downloadable versions of the entry. | ||||||
| Isoform 2 (identifier: P11177-2) The sequence of this isoform differs from the canonical sequence as follows: 16-33: Missing. | ||||||
| Notes: No experimental confirmation available. |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 30 | 30 | Mitochondrion | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 31 – 359 | 329 | Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta, mitochondrial | PRO_0000020457 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 89 | 1 | Thiamine pyrophosphate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 67 | 1 | Phosphotyrosine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Alternative sequence | 16 – 33 | 18 | Missing in isoform 2. | VSP_012675 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 31 | 1 | L → V | VAR_004967 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 132 | 1 | Y → C in PDHE1 deficiency. dbSNP rs28935769. | VAR_030954 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 344 | 1 | P → S in PDHE1 deficiency. dbSNP rs28933391. | VAR_021058 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 9 – 13 | 5 | RRPLR → AETPS Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 43 | 1 | M → G AA sequence Ref.10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 160 | 1 | Q → G Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 213 – 221 | 9 | PPEAQSKDF → LRKLSQKIL Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 213 | 1 | P → L in AAA88097 and BAA14123. Ref.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 310 – 312 | 3 | MEG → NGS Ref.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 32 – 34 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 49 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 53 – 57 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 69 – 72 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 73 – 77 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 79 – 81 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 82 – 84 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 89 – 101 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 109 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 119 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 125 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 126 – 128 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 130 – 133 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 143 – 147 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 156 – 158 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 163 – 167 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 175 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 180 – 192 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 193 – 195 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 197 – 201 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 205 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 209 – 211 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 217 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 229 – 232 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 235 – 241 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 245 – 257 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 258 – 260 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 267 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 272 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 276 – 286 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 289 – 292 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 311 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 313 – 317 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 323 – 325 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 336 – 340 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 346 – 356 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M34479 mRNA. Translation: AAA36428.1. M19123 mRNA. Translation: AAA60052.1. Sequence problems. M54788 mRNA. Translation: AAA60053.1. M34055 mRNA. Translation: AAA60233.1. M34056 mRNA. Translation: AAA60054.1. D90086 Genomic DNA. Translation: BAA14123.1. J03576 mRNA. Translation: AAA88097.1. AL117618 mRNA. Translation: CAB56017.1. CR541911 mRNA. Translation: CAG46709.1. BC000439 mRNA. Translation: AAH00439.1. BC001924 mRNA. Translation: AAH01924.1. X57778 mRNA. Translation: CAA40924.1. | |||||||||||||||||||
| PIR | DEHUPB. JU0145. | ||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_000916.2. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.161357 | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P11177. | ||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P11177. | ||||||||||||||||||
2-D gel databases | |||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P11177. | ||||||||||||||||||
| HSC-2DPAGE | P11177. | ||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | IPI00549885. | ||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||
| Ensembl | ENSG00000168291. Homo sapiens. [Contig view] | ||||||||||||||||||
| GeneID | 5162. | ||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:5162. | ||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||
| H-InvDB | HIX0003404. | ||||||||||||||||||
| HGNC | |||||||||||||||||||

Clusters with