Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.

P11079

- LMBD2_REOVD

UniProt

P11079 - LMBD2_REOVD

(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

Protein

Outer capsid protein lambda-2

Gene

L2

Organism
Reovirus type 3 (strain Dearing) (T3D) (Mammalian orthoreovirus 3)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5- Experimental evidence at protein leveli

Functioni

Outer capsid protein involved in mRNA capping. Catalyzes the last 3 enzymatic activities for formation of the 5' cap structure on the viral plus-strand transcripts, namely the RNA guanylyltransferase, RNA-7N- and RNA-2'O-methyltransferase activities.

Catalytic activityi

GTP + (5')pp-Pur-mRNA = diphosphate + G(5')ppp-Pur-mRNA.
S-adenosyl-L-methionine + G(5')pppR-RNA = S-adenosyl-L-homocysteine + m7G(5')pppR-RNA.

Sites

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Sitei190 – 1901Involved in formation of the phosphoamide bond

Regions

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Nucleotide bindingi893 – 9008ATPSequence Analysis

GO - Molecular functioni

  1. ATP binding Source: UniProtKB-KW
  2. GTP binding Source: UniProtKB-KW
  3. mRNA (guanine-N7-)-methyltransferase activity Source: UniProtKB-EC
  4. mRNA guanylyltransferase activity Source: UniProtKB-EC
Complete GO annotation...

Keywords - Molecular functioni

Methyltransferase, Nucleotidyltransferase, Transferase

Keywords - Biological processi

mRNA capping, mRNA processing

Keywords - Ligandi

ATP-binding, GTP-binding, Nucleotide-binding, S-adenosyl-L-methionine

Names & Taxonomyi

Protein namesi
Recommended name:
Outer capsid protein lambda-2
Short name:
Lambda2
Alternative name(s):
Lambda2(Cap)
Including the following 2 domains:
mRNA guanylyltransferase (EC:2.7.7.50)
mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC:2.1.1.56)
Gene namesi
Name:L2
OrganismiReovirus type 3 (strain Dearing) (T3D) (Mammalian orthoreovirus 3)
Taxonomic identifieri10886 [NCBI]
Taxonomic lineageiVirusesdsRNA virusesReoviridaeSpinareovirinaeOrthoreovirus
Virus hostiMammalia [TaxID: 40674]
ProteomesiUP000006373: Genome

Subcellular locationi

Virion Curated

GO - Cellular componenti

  1. icosahedral viral capsid Source: CACAO
  2. viral outer capsid Source: UniProtKB-KW
Complete GO annotation...

Keywords - Cellular componenti

Capsid protein, Outer capsid protein, Virion

Pathology & Biotechi

Mutagenesis

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Mutagenesisi44 – 441K → A: Almost no effect on autoguanylylation activity. 1 Publication
Mutagenesisi89 – 891K → A: Almost no effect on autoguanylylation activity. 1 Publication
Mutagenesisi94 – 941K → A: Almost no effect on autoguanylylation activity. 1 Publication
Mutagenesisi171 – 1711K → A: Almost complete loss of autoguanylylation activity. 1 Publication
Mutagenesisi190 – 1901K → A: Complete loss of autoguanylylation activity. 1 Publication
Mutagenesisi197 – 1971K → A: 90% loss of autoguanylylation activity. 1 Publication
Mutagenesisi226 – 2261K → A: No effect on autoguanylylation activity. 1 Publication

PTM / Processingi

Molecule processing

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Chaini1 – 12891289Outer capsid protein lambda-2PRO_0000222741Add
BLAST

Interactioni

Subunit structurei

Interacts with protein mu-NS; in viral inclusions.By similarity

Structurei

Secondary structure

1
1289
Legend: HelixTurnBeta strand
Show more details
Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Beta strandi9 – 135
Helixi27 – 359
Beta strandi42 – 476
Turni49 – 513
Beta strandi54 – 596
Helixi70 – 734
Helixi79 – 10022
Helixi103 – 1064
Beta strandi109 – 1113
Helixi113 – 12311
Turni124 – 1263
Helixi130 – 1356
Helixi144 – 1485
Turni154 – 1563
Beta strandi157 – 1604
Beta strandi163 – 1675
Beta strandi171 – 1744
Turni188 – 1914
Beta strandi196 – 2005
Helixi204 – 2107
Helixi211 – 2133
Beta strandi220 – 2223
Beta strandi230 – 2367
Helixi251 – 26616
Beta strandi284 – 2874
Helixi289 – 2913
Helixi297 – 31014
Beta strandi312 – 3165
Helixi324 – 33411
Beta strandi351 – 3544
Helixi361 – 3633
Beta strandi366 – 3727
Beta strandi390 – 3923
Beta strandi400 – 4056
Helixi407 – 41711
Beta strandi425 – 4273
Beta strandi429 – 4335
Beta strandi435 – 4406
Helixi450 – 4523
Turni458 – 4614
Helixi463 – 47513
Helixi481 – 49313
Turni499 – 5013
Beta strandi502 – 5065
Beta strandi511 – 5155
Turni520 – 5234
Helixi530 – 5356
Beta strandi545 – 5517
Beta strandi555 – 5584
Beta strandi571 – 5766
Beta strandi583 – 5853
Helixi588 – 60518
Beta strandi606 – 61813
Helixi621 – 63010
Helixi632 – 6343
Beta strandi635 – 64814
Beta strandi651 – 6599
Helixi668 – 68821
Beta strandi702 – 71312
Beta strandi717 – 7193
Helixi722 – 73413
Beta strandi740 – 7467
Beta strandi749 – 75810
Helixi760 – 7678
Beta strandi769 – 7757
Helixi778 – 7814
Beta strandi793 – 7953
Helixi803 – 81816
Beta strandi825 – 8295
Helixi835 – 8384
Beta strandi846 – 8527
Beta strandi861 – 8633
Beta strandi865 – 8706
Beta strandi874 – 8763
Helixi878 – 8803
Beta strandi884 – 8885
Helixi892 – 8987
Helixi903 – 91513
Beta strandi920 – 9256
Beta strandi930 – 9323
Turni937 – 9393
Beta strandi940 – 9434
Turni944 – 9474
Beta strandi948 – 9514
Turni952 – 9554
Beta strandi956 – 9594
Helixi963 – 97311
Beta strandi978 – 9814
Helixi989 – 9913
Helixi992 – 9954
Turni996 – 9983
Helixi1003 – 101311
Beta strandi1018 – 10225
Beta strandi1040 – 10467
Beta strandi1052 – 106413
Helixi1065 – 10673
Beta strandi1072 – 10809
Turni1082 – 10843
Beta strandi1086 – 10927
Beta strandi1097 – 11059
Turni1106 – 11094
Beta strandi1110 – 112011
Beta strandi1126 – 11294
Beta strandi1141 – 11477
Beta strandi1155 – 11595
Beta strandi1162 – 11654
Turni1168 – 11703
Beta strandi1171 – 11744
Beta strandi1182 – 11854
Helixi1189 – 11935
Beta strandi1196 – 11994
Beta strandi1202 – 12098
Beta strandi1211 – 12133
Helixi1215 – 12184
Beta strandi1228 – 12303
Beta strandi1233 – 12364
Beta strandi1238 – 12425
Beta strandi1245 – 12506
Beta strandi1269 – 12713
Beta strandi1277 – 12793
Beta strandi1284 – 12885

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBei
RCSB PDBi
PDBji
Links Updated
EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
1EJ6X-ray3.60A1-1289[»]
2CSEelectron microscopy7.00U1-1289[»]
ProteinModelPortaliP11079.
ModBaseiSearch...
MobiDBiSearch...

Miscellaneous databases

EvolutionaryTraceiP11079.

Family & Domainsi

Compositional bias

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Compositional biasi181 – 1844Poly-Asp
Compositional biasi894 – 8974Poly-Ala

Sequence similaritiesi

Family and domain databases

Gene3Di2.60.40.10. 1 hit.
3.40.50.150. 1 hit.
InterProiIPR013783. Ig-like_fold.
IPR010311. Reovirus_L2.
IPR029063. SAM-dependent_MTases-like.
[Graphical view]
PfamiPF06016. Reovirus_L2. 1 hit.
[Graphical view]
PIRSFiPIRSF000845. Reovirus_L2. 1 hit.
ProDomiPD149122. Reovirus_L2. 1 hit.
[Graphical view] [Entries sharing at least one domain]

Sequencei

Sequence statusi: Complete.

P11079-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

« Hide

        10         20         30         40         50
MANVWGVRLA DSLSSPTIET RTRQYTLHDL CSDLDANPGR EPWKPLRNQR
60 70 80 90 100
TNNIVAVQLF RPLQGLVLDT QLYGFPGAFD DWERFMREKL RVLKYEVLRI
110 120 130 140 150
YPISNYSNEH VNVFVANALV GAFLSNQAFY DLLPLLIIND TMIGDLLGTG
160 170 180 190 200
ASLSQFFQSH GDVLEVAAGR KYLQMENYSN DDDDPPLFAK DLSDYAKAFY
210 220 230 240 250
SDTYEVLDRF FWTHDSSAGV LVHYDKPTNG HHYLLGTLTQ MVSAPPYIIN
260 270 280 290 300
ATDAMLLESC LEQFSANVRA RPAQPVTRLD QCYHLRWGAQ YVGEDSLTYR
310 320 330 340 350
LGVLSLLATN GYQLARPIPR QLTNRWLSSF VSQIMSDGVN ETPLWPQERY
360 370 380 390 400
VQIAYDSPSV VDGATQYGYV RKNQLRLGMR ISALQSLSDT PSPVQWLPQY
410 420 430 440 450
TIDQAAMDEG DLMVSRLTQL PLRPDYGNIW VGDALSYYVD YNRSHRVVLS
460 470 480 490 500
SELPQLPDTY FDGDEQYGRS LFSLARKIGD RSLVKDTAVL KHAYQAIDPN
510 520 530 540 550
TGKEYLRSRQ SVAYFGASAG HSGADQPLVI EPWIQGKISG VPPPSSVRQF
560 570 580 590 600
GYDVARGAIV DLARPFPSGD YQFVYSDVDQ VVDGHDDLSI SSGLVESLLS
610 620 630 640 650
SCMHATAPGG SFVVKINFPT RPVWHYIEQK ILPNITSYML IKPFVTNNVE
660 670 680 690 700
LFFVAFGVHQ HSSLTWTSGV YFFLVDHFYR YETLSTISRQ LPSFGYVDDG
710 720 730 740 750
SSVTGIETIS IENPGFSNMT QAARIGISGL CANVGNARKS IAIYESHGAR
760 770 780 790 800
VLTITSRRSP ASARRKSRLR YLPLIDPRSL EVQARTILPA DPVLFENVSG
810 820 830 840 850
ASPHVCLTMM YNFEVSSAVY DGDVVLDLGT GPEAKILELI PATSPVTCVD
860 870 880 890 900
IRPTAQPSGC WNVRTTFLEL DYLSDGWITG VRGDIVTCML SLGAAAAGKS
910 920 930 940 950
MTFDAAFQQL IKVLSKSTAN VVLVQVNCPT DVVRSIKGYL EIDSTNKRYR
960 970 980 990 1000
FPKFGRDEPY SDMDALEKIC RTAWPNCSIT WVPLSYDLRW TRLALLESTT
1010 1020 1030 1040 1050
LSSASIRIAE LMYKYMPIMR IDIHGLPMEK RGNFIVGQNC SLVIPGFNAQ
1060 1070 1080 1090 1100
DVFNCYFNSA LAFSTEDVNA AMIPQVSAQF DATKGEWTLD MVFSDAGIYT
1110 1120 1130 1140 1150
MQALVGSNAN PVSLGSFVVD SPDVDITDAW PAQLDFTIAG TDVDITVNPY
1160 1170 1180 1190 1200
YRLMTFVRID GQWQIANPDK FQFFSSASGT LVMNVKLDIA DKYLLYYIRD
1210 1220 1230 1240 1250
VQSRDVGFYI QHPLQLLNTI TLPTNEDLFL SAPDMREWAV KESGNTICIL
1260 1270 1280
NSQGFVLPQD WDVLTDTISW SPSIPTYIVP PGDYTLTPL
Length:1,289
Mass (Da):143,976
Last modified:July 22, 2008 - v2
Checksum:iD96FCEE31855F41C
GO

Experimental Info

Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
Sequence conflicti504 – 5041E → G in ABP48914. (PubMed:10644745)Curated
Sequence conflicti509 – 5091R → G in ABP48914. (PubMed:10644745)Curated
Sequence conflicti609 – 6091G → F in AAA47253. (PubMed:2824487)Curated

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBLi
GenBanki
DDBJi
Links Updated
J03488 Genomic RNA. Translation: AAA47253.1.
EF494436 Genomic RNA. Translation: ABP48914.1.
PIRiA28471. RMXRR3.

Cross-referencesi

Sequence databases

Select the link destinations:
EMBLi
GenBanki
DDBJi
Links Updated
J03488 Genomic RNA. Translation: AAA47253.1 .
EF494436 Genomic RNA. Translation: ABP48914.1 .
PIRi A28471. RMXRR3.

3D structure databases

Select the link destinations:
PDBei
RCSB PDBi
PDBji
Links Updated
Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
1EJ6 X-ray 3.60 A 1-1289 [» ]
2CSE electron microscopy 7.00 U 1-1289 [» ]
ProteinModelPortali P11079.
ModBasei Search...
MobiDBi Search...

Protocols and materials databases

Structural Biology Knowledgebase Search...

Miscellaneous databases

EvolutionaryTracei P11079.

Family and domain databases

Gene3Di 2.60.40.10. 1 hit.
3.40.50.150. 1 hit.
InterProi IPR013783. Ig-like_fold.
IPR010311. Reovirus_L2.
IPR029063. SAM-dependent_MTases-like.
[Graphical view ]
Pfami PF06016. Reovirus_L2. 1 hit.
[Graphical view ]
PIRSFi PIRSF000845. Reovirus_L2. 1 hit.
ProDomi PD149122. Reovirus_L2. 1 hit.
[Graphical view ] [Entries sharing at least one domain ]
ProtoNeti Search...

Publicationsi

  1. "Complete nucleotide sequence of reovirus L2 gene and deduced amino acid sequence of viral mRNA guanylyltransferase."
    Seliger L.S., Zheng K., Shatkin A.J.
    J. Biol. Chem. 262:16289-16293(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA].
  2. "Identification of the guanylyltransferase region and active site in reovirus mRNA capping protein lambda2."
    Luongo C.L., Reinisch K.M., Harrison S.C., Nibert M.L.
    J. Biol. Chem. 275:2804-2810(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA], SEQUENCE REVISION TO 609, CHARACTERIZATION OF GUANYLYLTRANSFERASE ACTIVITY, MUTAGENESIS OF LYS-44; LYS-89; LYS-94; LYS-171; LYS-190; LYS-197 AND LYS-226.
  3. Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA].
    Strain: Infectious clone.
  4. "Structure of the reovirus core at 3.6 A resolution."
    Reinisch K.M., Nibert M.L., Harrison S.C.
    Nature 404:960-967(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.6 ANGSTROMS).
    Strain: Reassortant F18.
  5. "Features of reovirus outer capsid protein mu1 revealed by electron cryomicroscopy and image reconstruction of the virion at 7.0 Angstrom resolution."
    Zhang X., Ji Y., Zhang L., Harrison S.C., Marinescu D.C., Nibert M.L., Baker T.S.
    Structure 13:1545-1557(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
    Cited for: STRUCTURE BY ELECTRON MICROSCOPY (7.0 ANGSTROMS).

Entry informationi

Entry nameiLMBD2_REOVD
AccessioniPrimary (citable) accession number: P11079
Secondary accession number(s): A4ZY21
Entry historyi
Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: July 1, 1989
Last sequence update: July 22, 2008
Last modified: October 1, 2014
This is version 78 of the entry and version 2 of the sequence. [Complete history]
Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
Annotation programViral Protein Annotation Program

Miscellaneousi

Keywords - Technical termi

3D-structure, Complete proteome, Multifunctional enzyme

Documents

  1. PDB cross-references
    Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
  2. SIMILARITY comments
    Index of protein domains and families

External Data

Dasty 3