Skip Header

You are using a version of browser that may not display all the features of this website. Please consider upgrading your browser.
Basket 0
(max 400 entries)x

Your basket is currently empty.

Select item(s) and click on "Add to basket" to create your own collection here
(400 entries max)

P11079

- LMBD2_REOVD

UniProt

P11079 - LMBD2_REOVD

Protein

Outer capsid protein lambda-2

Gene

L2

Organism
Reovirus type 3 (strain Dearing) (T3D) (Mammalian orthoreovirus 3)
Status
Reviewed - Annotation score: 5 out of 5- Experimental evidence at protein leveli
    • BLAST
    • Align
    • Format
    • Add to basket
    • History
      Entry version 78 (01 Oct 2014)
      Sequence version 2 (22 Jul 2008)
      Previous versions | rss
    • Help video
    • Feedback
    • Comment

    Functioni

    Outer capsid protein involved in mRNA capping. Catalyzes the last 3 enzymatic activities for formation of the 5' cap structure on the viral plus-strand transcripts, namely the RNA guanylyltransferase, RNA-7N- and RNA-2'O-methyltransferase activities.

    Catalytic activityi

    GTP + (5')pp-Pur-mRNA = diphosphate + G(5')ppp-Pur-mRNA.
    S-adenosyl-L-methionine + G(5')pppR-RNA = S-adenosyl-L-homocysteine + m7G(5')pppR-RNA.

    Sites

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Sitei190 – 1901Involved in formation of the phosphoamide bond

    Regions

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Nucleotide bindingi893 – 9008ATPSequence Analysis

    GO - Molecular functioni

    1. ATP binding Source: UniProtKB-KW
    2. GTP binding Source: UniProtKB-KW
    3. mRNA (guanine-N7-)-methyltransferase activity Source: UniProtKB-EC
    4. mRNA guanylyltransferase activity Source: UniProtKB-EC

    Keywords - Molecular functioni

    Methyltransferase, Nucleotidyltransferase, Transferase

    Keywords - Biological processi

    mRNA capping, mRNA processing

    Keywords - Ligandi

    ATP-binding, GTP-binding, Nucleotide-binding, S-adenosyl-L-methionine

    Names & Taxonomyi

    Protein namesi
    Recommended name:
    Outer capsid protein lambda-2
    Short name:
    Lambda2
    Alternative name(s):
    Lambda2(Cap)
    Including the following 2 domains:
    mRNA guanylyltransferase (EC:2.7.7.50)
    mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC:2.1.1.56)
    Gene namesi
    Name:L2
    OrganismiReovirus type 3 (strain Dearing) (T3D) (Mammalian orthoreovirus 3)
    Taxonomic identifieri10886 [NCBI]
    Taxonomic lineageiVirusesdsRNA virusesReoviridaeSpinareovirinaeOrthoreovirus
    Virus hostiMammalia [TaxID: 40674]
    ProteomesiUP000006373: Genome

    Subcellular locationi

    Virion Curated

    GO - Cellular componenti

    1. icosahedral viral capsid Source: CACAO
    2. viral outer capsid Source: UniProtKB-KW

    Keywords - Cellular componenti

    Capsid protein, Outer capsid protein, Virion

    Pathology & Biotechi

    Mutagenesis

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Mutagenesisi44 – 441K → A: Almost no effect on autoguanylylation activity. 1 Publication
    Mutagenesisi89 – 891K → A: Almost no effect on autoguanylylation activity. 1 Publication
    Mutagenesisi94 – 941K → A: Almost no effect on autoguanylylation activity. 1 Publication
    Mutagenesisi171 – 1711K → A: Almost complete loss of autoguanylylation activity. 1 Publication
    Mutagenesisi190 – 1901K → A: Complete loss of autoguanylylation activity. 1 Publication
    Mutagenesisi197 – 1971K → A: 90% loss of autoguanylylation activity. 1 Publication
    Mutagenesisi226 – 2261K → A: No effect on autoguanylylation activity. 1 Publication

    PTM / Processingi

    Molecule processing

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Chaini1 – 12891289Outer capsid protein lambda-2PRO_0000222741Add
    BLAST

    Interactioni

    Subunit structurei

    Interacts with protein mu-NS; in viral inclusions.By similarity

    Structurei

    Secondary structure

    1
    1289
    Legend: HelixTurnBeta strand
    Show more details
    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Beta strandi9 – 135
    Helixi27 – 359
    Beta strandi42 – 476
    Turni49 – 513
    Beta strandi54 – 596
    Helixi70 – 734
    Helixi79 – 10022
    Helixi103 – 1064
    Beta strandi109 – 1113
    Helixi113 – 12311
    Turni124 – 1263
    Helixi130 – 1356
    Helixi144 – 1485
    Turni154 – 1563
    Beta strandi157 – 1604
    Beta strandi163 – 1675
    Beta strandi171 – 1744
    Turni188 – 1914
    Beta strandi196 – 2005
    Helixi204 – 2107
    Helixi211 – 2133
    Beta strandi220 – 2223
    Beta strandi230 – 2367
    Helixi251 – 26616
    Beta strandi284 – 2874
    Helixi289 – 2913
    Helixi297 – 31014
    Beta strandi312 – 3165
    Helixi324 – 33411
    Beta strandi351 – 3544
    Helixi361 – 3633
    Beta strandi366 – 3727
    Beta strandi390 – 3923
    Beta strandi400 – 4056
    Helixi407 – 41711
    Beta strandi425 – 4273
    Beta strandi429 – 4335
    Beta strandi435 – 4406
    Helixi450 – 4523
    Turni458 – 4614
    Helixi463 – 47513
    Helixi481 – 49313
    Turni499 – 5013
    Beta strandi502 – 5065
    Beta strandi511 – 5155
    Turni520 – 5234
    Helixi530 – 5356
    Beta strandi545 – 5517
    Beta strandi555 – 5584
    Beta strandi571 – 5766
    Beta strandi583 – 5853
    Helixi588 – 60518
    Beta strandi606 – 61813
    Helixi621 – 63010
    Helixi632 – 6343
    Beta strandi635 – 64814
    Beta strandi651 – 6599
    Helixi668 – 68821
    Beta strandi702 – 71312
    Beta strandi717 – 7193
    Helixi722 – 73413
    Beta strandi740 – 7467
    Beta strandi749 – 75810
    Helixi760 – 7678
    Beta strandi769 – 7757
    Helixi778 – 7814
    Beta strandi793 – 7953
    Helixi803 – 81816
    Beta strandi825 – 8295
    Helixi835 – 8384
    Beta strandi846 – 8527
    Beta strandi861 – 8633
    Beta strandi865 – 8706
    Beta strandi874 – 8763
    Helixi878 – 8803
    Beta strandi884 – 8885
    Helixi892 – 8987
    Helixi903 – 91513
    Beta strandi920 – 9256
    Beta strandi930 – 9323
    Turni937 – 9393
    Beta strandi940 – 9434
    Turni944 – 9474
    Beta strandi948 – 9514
    Turni952 – 9554
    Beta strandi956 – 9594
    Helixi963 – 97311
    Beta strandi978 – 9814
    Helixi989 – 9913
    Helixi992 – 9954
    Turni996 – 9983
    Helixi1003 – 101311
    Beta strandi1018 – 10225
    Beta strandi1040 – 10467
    Beta strandi1052 – 106413
    Helixi1065 – 10673
    Beta strandi1072 – 10809
    Turni1082 – 10843
    Beta strandi1086 – 10927
    Beta strandi1097 – 11059
    Turni1106 – 11094
    Beta strandi1110 – 112011
    Beta strandi1126 – 11294
    Beta strandi1141 – 11477
    Beta strandi1155 – 11595
    Beta strandi1162 – 11654
    Turni1168 – 11703
    Beta strandi1171 – 11744
    Beta strandi1182 – 11854
    Helixi1189 – 11935
    Beta strandi1196 – 11994
    Beta strandi1202 – 12098
    Beta strandi1211 – 12133
    Helixi1215 – 12184
    Beta strandi1228 – 12303
    Beta strandi1233 – 12364
    Beta strandi1238 – 12425
    Beta strandi1245 – 12506
    Beta strandi1269 – 12713
    Beta strandi1277 – 12793
    Beta strandi1284 – 12885

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    EntryMethodResolution (Å)ChainPositionsPDBsum
    1EJ6X-ray3.60A1-1289[»]
    2CSEelectron microscopy7.00U1-1289[»]
    ProteinModelPortaliP11079.
    ModBaseiSearch...
    MobiDBiSearch...

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTraceiP11079.

    Family & Domainsi

    Compositional bias

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Compositional biasi181 – 1844Poly-Asp
    Compositional biasi894 – 8974Poly-Ala

    Sequence similaritiesi

    Family and domain databases

    Gene3Di2.60.40.10. 1 hit.
    3.40.50.150. 1 hit.
    InterProiIPR013783. Ig-like_fold.
    IPR010311. Reovirus_L2.
    IPR029063. SAM-dependent_MTases-like.
    [Graphical view]
    PfamiPF06016. Reovirus_L2. 1 hit.
    [Graphical view]
    PIRSFiPIRSF000845. Reovirus_L2. 1 hit.
    ProDomiPD149122. Reovirus_L2. 1 hit.
    [Graphical view] [Entries sharing at least one domain]

    Sequencei

    Sequence statusi: Complete.

    P11079-1 [UniParc]FASTAAdd to Basket

    « Hide

    MANVWGVRLA DSLSSPTIET RTRQYTLHDL CSDLDANPGR EPWKPLRNQR     50
    TNNIVAVQLF RPLQGLVLDT QLYGFPGAFD DWERFMREKL RVLKYEVLRI 100
    YPISNYSNEH VNVFVANALV GAFLSNQAFY DLLPLLIIND TMIGDLLGTG 150
    ASLSQFFQSH GDVLEVAAGR KYLQMENYSN DDDDPPLFAK DLSDYAKAFY 200
    SDTYEVLDRF FWTHDSSAGV LVHYDKPTNG HHYLLGTLTQ MVSAPPYIIN 250
    ATDAMLLESC LEQFSANVRA RPAQPVTRLD QCYHLRWGAQ YVGEDSLTYR 300
    LGVLSLLATN GYQLARPIPR QLTNRWLSSF VSQIMSDGVN ETPLWPQERY 350
    VQIAYDSPSV VDGATQYGYV RKNQLRLGMR ISALQSLSDT PSPVQWLPQY 400
    TIDQAAMDEG DLMVSRLTQL PLRPDYGNIW VGDALSYYVD YNRSHRVVLS 450
    SELPQLPDTY FDGDEQYGRS LFSLARKIGD RSLVKDTAVL KHAYQAIDPN 500
    TGKEYLRSRQ SVAYFGASAG HSGADQPLVI EPWIQGKISG VPPPSSVRQF 550
    GYDVARGAIV DLARPFPSGD YQFVYSDVDQ VVDGHDDLSI SSGLVESLLS 600
    SCMHATAPGG SFVVKINFPT RPVWHYIEQK ILPNITSYML IKPFVTNNVE 650
    LFFVAFGVHQ HSSLTWTSGV YFFLVDHFYR YETLSTISRQ LPSFGYVDDG 700
    SSVTGIETIS IENPGFSNMT QAARIGISGL CANVGNARKS IAIYESHGAR 750
    VLTITSRRSP ASARRKSRLR YLPLIDPRSL EVQARTILPA DPVLFENVSG 800
    ASPHVCLTMM YNFEVSSAVY DGDVVLDLGT GPEAKILELI PATSPVTCVD 850
    IRPTAQPSGC WNVRTTFLEL DYLSDGWITG VRGDIVTCML SLGAAAAGKS 900
    MTFDAAFQQL IKVLSKSTAN VVLVQVNCPT DVVRSIKGYL EIDSTNKRYR 950
    FPKFGRDEPY SDMDALEKIC RTAWPNCSIT WVPLSYDLRW TRLALLESTT 1000
    LSSASIRIAE LMYKYMPIMR IDIHGLPMEK RGNFIVGQNC SLVIPGFNAQ 1050
    DVFNCYFNSA LAFSTEDVNA AMIPQVSAQF DATKGEWTLD MVFSDAGIYT 1100
    MQALVGSNAN PVSLGSFVVD SPDVDITDAW PAQLDFTIAG TDVDITVNPY 1150
    YRLMTFVRID GQWQIANPDK FQFFSSASGT LVMNVKLDIA DKYLLYYIRD 1200
    VQSRDVGFYI QHPLQLLNTI TLPTNEDLFL SAPDMREWAV KESGNTICIL 1250
    NSQGFVLPQD WDVLTDTISW SPSIPTYIVP PGDYTLTPL 1289
    Length:1,289
    Mass (Da):143,976
    Last modified:July 22, 2008 - v2
    Checksum:iD96FCEE31855F41C
    GO

    Experimental Info

    Feature keyPosition(s)LengthDescriptionGraphical viewFeature identifierActions
    Sequence conflicti504 – 5041E → G in ABP48914. (PubMed:10644745)Curated
    Sequence conflicti509 – 5091R → G in ABP48914. (PubMed:10644745)Curated
    Sequence conflicti609 – 6091G → F in AAA47253. (PubMed:2824487)Curated

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    J03488 Genomic RNA. Translation: AAA47253.1.
    EF494436 Genomic RNA. Translation: ABP48914.1.
    PIRiA28471. RMXRR3.

    Cross-referencesi

    Sequence databases

    Select the link destinations:
    EMBL
    GenBank
    DDBJ
    Links Updated
    J03488 Genomic RNA. Translation: AAA47253.1 .
    EF494436 Genomic RNA. Translation: ABP48914.1 .
    PIRi A28471. RMXRR3.

    3D structure databases

    Select the link destinations:
    PDBe
    RCSB PDB
    PDBj
    Links Updated
    Entry Method Resolution (Å) Chain Positions PDBsum
    1EJ6 X-ray 3.60 A 1-1289 [» ]
    2CSE electron microscopy 7.00 U 1-1289 [» ]
    ProteinModelPortali P11079.
    ModBasei Search...
    MobiDBi Search...

    Protocols and materials databases

    Structural Biology Knowledgebase Search...

    Miscellaneous databases

    EvolutionaryTracei P11079.

    Family and domain databases

    Gene3Di 2.60.40.10. 1 hit.
    3.40.50.150. 1 hit.
    InterProi IPR013783. Ig-like_fold.
    IPR010311. Reovirus_L2.
    IPR029063. SAM-dependent_MTases-like.
    [Graphical view ]
    Pfami PF06016. Reovirus_L2. 1 hit.
    [Graphical view ]
    PIRSFi PIRSF000845. Reovirus_L2. 1 hit.
    ProDomi PD149122. Reovirus_L2. 1 hit.
    [Graphical view ] [Entries sharing at least one domain ]
    ProtoNeti Search...

    Publicationsi

    1. "Complete nucleotide sequence of reovirus L2 gene and deduced amino acid sequence of viral mRNA guanylyltransferase."
      Seliger L.S., Zheng K., Shatkin A.J.
      J. Biol. Chem. 262:16289-16293(1987) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA].
    2. "Identification of the guanylyltransferase region and active site in reovirus mRNA capping protein lambda2."
      Luongo C.L., Reinisch K.M., Harrison S.C., Nibert M.L.
      J. Biol. Chem. 275:2804-2810(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA], SEQUENCE REVISION TO 609, CHARACTERIZATION OF GUANYLYLTRANSFERASE ACTIVITY, MUTAGENESIS OF LYS-44; LYS-89; LYS-94; LYS-171; LYS-190; LYS-197 AND LYS-226.
    3. Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC RNA].
      Strain: Infectious clone.
    4. "Structure of the reovirus core at 3.6 A resolution."
      Reinisch K.M., Nibert M.L., Harrison S.C.
      Nature 404:960-967(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.6 ANGSTROMS).
      Strain: Reassortant F18.
    5. "Features of reovirus outer capsid protein mu1 revealed by electron cryomicroscopy and image reconstruction of the virion at 7.0 Angstrom resolution."
      Zhang X., Ji Y., Zhang L., Harrison S.C., Marinescu D.C., Nibert M.L., Baker T.S.
      Structure 13:1545-1557(2005) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract]
      Cited for: STRUCTURE BY ELECTRON MICROSCOPY (7.0 ANGSTROMS).

    Entry informationi

    Entry nameiLMBD2_REOVD
    AccessioniPrimary (citable) accession number: P11079
    Secondary accession number(s): A4ZY21
    Entry historyi
    Integrated into UniProtKB/Swiss-Prot: July 1, 1989
    Last sequence update: July 22, 2008
    Last modified: October 1, 2014
    This is version 78 of the entry and version 2 of the sequence. [Complete history]
    Entry statusiReviewed (UniProtKB/Swiss-Prot)
    Annotation programViral Protein Annotation Program

    Miscellaneousi

    Keywords - Technical termi

    3D-structure, Complete proteome, Multifunctional enzyme

    Documents

    1. PDB cross-references
      Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references
    2. SIMILARITY comments
      Index of protein domains and families

    External Data

    Dasty 3