##gff-version 3
P11064	UniProtKB	Initiator methionine	1	1	.	.	.	Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:2644264;Dbxref=PMID:2644264	
P11064	UniProtKB	Chain	2	158	.	.	.	ID=PRO_0000046557;Note=Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase	
P11064	UniProtKB	Active site	13	13	.	.	.	Note=Nucleophile;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8052313,ECO:0000269|PubMed:8132604,ECO:0000269|PubMed:8319676;Dbxref=PMID:8052313,PMID:8132604,PMID:8319676	
P11064	UniProtKB	Active site	19	19	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8052313,ECO:0000269|PubMed:8319676;Dbxref=PMID:8052313,PMID:8319676	
P11064	UniProtKB	Active site	130	130	.	.	.	Note=Proton donor;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8052313;Dbxref=PMID:8052313	
P11064	UniProtKB	Modified residue	2	2	.	.	.	Note=N-acetylalanine;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:2644264;Dbxref=PMID:2644264	
P11064	UniProtKB	Modified residue	132	132	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P24666	
P11064	UniProtKB	Modified residue	133	133	.	.	.	Note=Phosphotyrosine;Ontology_term=ECO:0000250;evidence=ECO:0000250|UniProtKB:P24666	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	13	13	.	.	.	Note=Inactive. C->A%2CS;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1526287;Dbxref=PMID:1526287	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	18	18	.	.	.	Note=Greatly decreases activity. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1526287;Dbxref=PMID:1526287	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	19	19	.	.	.	Note=Almost inactive and not able to bind the substrate. R->K%2CM;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8319676;Dbxref=PMID:8319676	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	63	63	.	.	.	Note=2.5-fold increase in activity. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1526287;Dbxref=PMID:1526287	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	67	67	.	.	.	Note=Decreased activity. H->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8110762,ECO:0000269|PubMed:8135752;Dbxref=PMID:8110762,PMID:8135752	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	73	73	.	.	.	Note=Decreased activity. H->E;Ontology_term=ECO:0000269,ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:8110762,ECO:0000269|PubMed:8135752;Dbxref=PMID:8110762,PMID:8135752	
P11064	UniProtKB	Mutagenesis	146	146	.	.	.	Note=No effect on activity. C->S;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:1526287;Dbxref=PMID:1526287	
P11064	UniProtKB	Sequence conflict	57	57	.	.	.	Note=D->N;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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P11064	UniProtKB	Helix	19	33	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Helix	37	39	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Beta strand	40	49	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Turn	50	53	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Helix	58	66	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Helix	82	85	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Beta strand	87	93	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Helix	94	104	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Beta strand	113	116	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Helix	117	120	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV	
P11064	UniProtKB	Helix	136	157	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:5JNV