P11021 (GRP78_HUMAN) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 157.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Sequence annotation·Sequences·References·Web links·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Interactions·Sequence annotation·Sequences·References·Web links·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: 78 kDa glucose-regulated protein Short name=GRP-78 Alternative name(s): Endoplasmic reticulum lumenal Ca(2+)-binding protein grp78 Heat shock 70 kDa protein 5 Immunoglobulin heavy chain-binding protein Short name=BiP | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Homo sapiens (Human) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9606 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Euarchontoglires › Primates › Haplorrhini › Catarrhini › Hominidae › Homo![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 654 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Probably plays a role in facilitating the assembly of multimeric protein complexes inside the ER. Ref.12 |
| Subunit structure | Interacts with DNAJC1 (via J domain) By similarity. Component of an EIF2 complex at least composed of CELF1/CUGBP1, CALR, CALR3, EIF2S1, EIF2S2, HSP90B1 and HSPA5. Part of a large chaperone multiprotein complex comprising DNAJB11, HSP90B1, HSPA5, HYOU, PDIA2, PDIA4, PDIA6, PPIB, SDF2L1, UGT1A1 and very small amounts of ERP29, but not, or at very low levels, CALR nor CANX. Interacts with TMEM132A and TRIM21. May form a complex with ERLEC1, OS9, SEL1L and SYVN1. Interacts with MX1 By similarity. Ref.16 Ref.19 Ref.20 |
| Subcellular location | Endoplasmic reticulum lumen. Melanosome. Cytoplasm By similarity. Note: Identified by mass spectrometry in melanosome fractions from stage I to stage IV. Ref.17 Ref.18 |
| Involvement in disease | Autoantigen in rheumatoid arthritis. Ref.10 |
| Sequence similarities | Belongs to the heat shock protein 70 family. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| PAWR | Q96IZ0 | 8 | EBI-354921,EBI-595869 | |
| Pawr | Q62627 | 4 | EBI-354921,EBI-1187240 | From a different organism. |
| RAF1 | P04049 | 4 | EBI-354921,EBI-365996 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Signal peptide | 1 – 18 | 18 | Ref.12 Ref.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 19 – 654 | 636 | 78 kDa glucose-regulated protein | PRO_0000013566 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Motif | 651 – 654 | 4 | Prevents secretion from ER | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 166 | 1 | Phosphothreonine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 518 | 1 | Phosphothreonine Ref.21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 571 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 543 | 1 | N → H. Ref.5 Corresponds to variant rs35356639 [ dbSNP | Ensembl ]. | VAR_025815 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 297 | 1 | Missing Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 297 | 1 | Missing Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 418 | 1 | D → H Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 418 | 1 | D → H Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 439 | 1 | R → S Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 439 | 1 | R → S Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 447 | 1 | K → N Ref.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 447 | 1 | K → N Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 34 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 46 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 49 – 52 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 60 – 63 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 66 – 68 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 74 – 76 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 78 – 82 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 90 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 95 – 97 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 98 – 100 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 114 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 116 – 122 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 125 – 131 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 137 – 140 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 161 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 167 – 172 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 190 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 194 – 200 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 208 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 211 – 213 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 215 – 225 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 230 – 238 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 250 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 273 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 278 – 280 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 298 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 299 – 301 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 302 – 313 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 316 – 323 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 324 – 336 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 348 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 353 – 355 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 358 – 363 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 364 – 367 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 369 – 378 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 379 – 381 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 390 – 392 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 393 – 406 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Human gene encoding the 78,000-dalton glucose-regulated protein and its pseudogene: structure, conservation, and regulation." Ting J., Lee A.S. DNA 7:275-286(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | Chao C.C.K. Submitted (DEC-1995) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [3] | "Grp78 is involved in the quality control of the LDL-receptor." Hansen J.J., Nielsen M.N., Jorgensen M.M., Gregersen N., Bolund L. Submitted (JAN-2000) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Tissue: Fibroblast. |
| [4] | "Sequence differences between human grp78/BiP isolated from HeLa cells and previously reported human sequences." Bermudez-Fajardo A., Llewellyn D.H., Campbell A.K., Errington R.R. Submitted (DEC-1999) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [5] | NIEHS SNPs program Submitted (JAN-2006) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA], VARIANT HIS-543. |
| [6] | "DNA sequence and analysis of human chromosome 9." Humphray S.J., Oliver K., Hunt A.R., Plumb R.W., Loveland J.E., Howe K.L., Andrews T.D., Searle S., Hunt S.E., Scott C.E., Jones M.C., Ainscough R., Almeida J.P., Ambrose K.D., Ashwell R.I.S., Babbage A.K., Babbage S., Bagguley C.L. Dunham I.Nature 429:369-374(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [7] | Mural R.J., Istrail S., Sutton G.G., Florea L., Halpern A.L., Mobarry C.M., Lippert R., Walenz B., Shatkay H., Dew I., Miller J.R., Flanigan M.J., Edwards N.J., Bolanos R., Fasulo D., Halldorsson B.V., Hannenhalli S., Turner R. Venter J.C.Submitted (JUL-2005) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [8] | "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)." The MGC Project Team Genome Res. 14:2121-2127(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE MRNA]. Tissue: Muscle. |
| [9] | "A direct-repeat sequence of the human BiP gene is required for A23187-mediated inducibility and an inducible nuclear factor binding." Chao C.C.K., Lin-Chao S. Nucleic Acids Res. 20:6481-6485(1992) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA] OF 1-25. |
| [10] | "The human endoplasmic reticulum molecular chaperone BiP is an autoantigen for rheumatoid arthritis and prevents the induction of experimental arthritis." Corrigall V.M., Bodman-Smith M.D., Fife M.S., Canas B., Myers L.K., Wooley P., Soh C., Staines N.A., Pappin D.J.C., Berlo S.E., van Eden W., van Der Zee R., Lanchbury J.S., Panayi G.S. J. Immunol. 166:1492-1498(2001) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 20-650, DISEASE. Tissue: Articular cartilage. |
| [11] | "Two-dimensional electrophoretic analysis of human breast carcinoma proteins: mapping of proteins that bind to the SH3 domain of mixed lineage kinase MLK2." Rasmussen R.K., Ji H., Eddes J.S., Moritz R.L., Reid G.E., Simpson R.J., Dorow D.S. Electrophoresis 18:588-598(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 22-38. Tissue: Mammary carcinoma. |
| [12] | "Heat shock proteins bind calcitonin." Dana R.C., Welch W.J., Deftos L.J. Endocrinology 126:672-674(1990) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 19-39, FUNCTION. |
| [13] | "A two-dimensional gel database of human colon carcinoma proteins." Ji H., Reid G.E., Moritz R.L., Eddes J.S., Burgess A.W., Simpson R.J. Electrophoresis 18:605-613(1997) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 19-40. Tissue: Colon carcinoma. |
| [14] | Lubec G., Vishwanath V., Chen W.-Q., Sun Y. Submitted (DEC-2008) to UniProtKB Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 61-74; 82-96; 102-113; 124-152; 164-181; 186-214; 307-336; 353-367; 448-464; 475-492; 563-573; 602-617 AND 622-654, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Brain, Cajal-Retzius cell and Fetal brain cortex. |
| [15] | "A subset of chaperones and folding enzymes form multiprotein complexes in endoplasmic reticulum to bind nascent proteins." Meunier L., Usherwood Y.-K., Chung K.T., Hendershot L.M. Mol. Biol. Cell 13:4456-4469(2002) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: COMPONENT OF A CHAPERONE COMPLEX. |
| [16] | "Association of stress proteins with autoantigens: a possible mechanism for triggering autoimmunity?" Purcell A.W., Todd A., Kinoshita G., Lynch T.A., Keech C.L., Gething M.J., Gordon T.P. Clin. Exp. Immunol. 132:193-200(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH TRIM21. |
| [17] | "Proteomic analysis of early melanosomes: identification of novel melanosomal proteins." Basrur V., Yang F., Kushimoto T., Higashimoto Y., Yasumoto K., Valencia J., Muller J., Vieira W.D., Watabe H., Shabanowitz J., Hearing V.J., Hunt D.F., Appella E. J. Proteome Res. 2:69-79(2003) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS], MASS SPECTROMETRY. Tissue: Melanoma. |
| [18] | "Proteomic and bioinformatic characterization of the biogenesis and function of melanosomes." Chi A., Valencia J.C., Hu Z.-Z., Watabe H., Yamaguchi H., Mangini N.J., Huang H., Canfield V.A., Cheng K.C., Yang F., Abe R., Yamagishi S., Shabanowitz J., Hearing V.J., Wu C., Appella E., Hunt D.F. J. Proteome Res. 5:3135-3144(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: SUBCELLULAR LOCATION [LARGE SCALE ANALYSIS], MASS SPECTROMETRY. Tissue: Melanoma. |
| [19] | "Human XTP3-B forms an endoplasmic reticulum quality control scaffold with the HRD1-SEL1L ubiquitin ligase complex and BiP." Hosokawa N., Wada I., Nagasawa K., Moriyama T., Okawa K., Nagata K. J. Biol. Chem. 283:20914-20924(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH ERLEC1; OS9; SEL1L AND SYVN1. |
| [20] | "OS-9 and GRP94 deliver mutant alpha1-antitrypsin to the Hrd1-SEL1L ubiquitin ligase complex for ERAD." Christianson J.C., Shaler T.A., Tyler R.E., Kopito R.R. Nat. Cell Biol. 10:272-282(2008) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH ERLEC1; OS9; SEL1L AND SYVN1. |
| [21] | "Quantitative phosphoproteomics reveals widespread full phosphorylation site occupancy during mitosis." Olsen J.V., Vermeulen M., Santamaria A., Kumar C., Miller M.L., Jensen L.J., Gnad F., Cox J., Jensen T.S., Nigg E.A., Brunak S., Mann M. Sci. Signal. 3:RA3-RA3(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: PHOSPHORYLATION [LARGE SCALE ANALYSIS] AT THR-518, MASS SPECTROMETRY. Tissue: Cervix carcinoma. |
| [22] | "Initial characterization of the human central proteome." Burkard T.R., Planyavsky M., Kaupe I., Breitwieser F.P., Buerckstuemmer T., Bennett K.L., Superti-Furga G., Colinge J. BMC Syst. Biol. 5:17-17(2011) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: IDENTIFICATION BY MASS SPECTROMETRY [LARGE SCALE ANALYSIS]. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Web resources
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M19645 Genomic DNA. Translation: AAA52614.1. X87949 mRNA. Translation: CAA61201.1. AJ271729 mRNA. Translation: CAB71335.1. AF216292 mRNA. Translation: AAF42836.1. DQ385847 Genomic DNA. Translation: ABD04090.1. AL354710 Genomic DNA. Translation: CAQ08732.1. CH471090 Genomic DNA. Translation: EAW87620.1. BC020235 mRNA. Translation: AAH20235.1. X59969 Genomic DNA. Translation: CAA42595.1. AF188611 mRNA. Translation: AAF13605.1. Sequence problems. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IPI | IPI00003362. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A29821. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_005338.1. NM_005347.4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniGene | Hs.605502. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DIP | DIP-33189N. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P11021. 62 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MINT | MINT-1135308. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 9606.ENSP00000324173. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PTM databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhosphoSite | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Polymorphism databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DMDM | 14916999. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DOSAC-COBS-2DPAGE | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OGP | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| REPRODUCTION-2DPAGE | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCD-2DPAGE | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DNASU | 3309. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | ENST00000324460; ENSP00000324173; ENSG00000044574. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3309. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | hsa:3309. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UCSC | uc004bpn.3. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTD | 3309. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneCards | GC09M127997. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HGNC | HGNC:5238. HSPA5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HPA | CAB005221. HPA038845. HPA038846. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MIM | 138120. gene. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| neXtProt | NX_P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PharmGKB | PA29504. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenAtlas | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0443. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000228135. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG051845. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InParanoid | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K09490. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | DKRAVQK. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OrthoDB | EOG444KJV. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PhylomeDB | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reactome | REACT_116125. Disease. REACT_604. Hemostasis. REACT_6900. Immune System. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Bgee | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CleanEx | HS_HSPA5. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GermOnline | ENSG00000044574. Homo sapiens. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018181. Heat_shock_70_CS. IPR013126. Hsp_70_fam. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00012. HSP70. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00301. HEATSHOCK70. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00014. ER_TARGET. 1 hit. PS00297. HSP70_1. 1 hit. PS00329. HSP70_2. 1 hit. PS01036. HSP70_3. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL1781865. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChiTaRS | HSPA5. human. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00025. Antihemophilic Factor. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P11021. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeRNAi | 3309. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| NextBio | 13123. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SOURCE | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | GRP78_HUMAN | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11021 Secondary accession number(s): B0QZ61 Q9UK02 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
| Disclaimer | Any medical or genetic information present in this entry is provided for research, educational and informational purposes only. It is not in any way intended to be used as a substitute for professional medical advice, diagnosis, treatment or care. | ||||||||
Relevant documents
| Human chromosome 9 Human chromosome 9: entries, gene names and cross-references to MIM |
| Human entries with polymorphisms or disease mutations List of human entries with polymorphisms or disease mutations |
| Human polymorphisms and disease mutations Index of human polymorphisms and disease mutations |
| MIM cross-references Online Mendelian Inheritance in Man (MIM) cross-references in UniProtKB/Swiss-Prot |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
