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UniProtKB/Swiss-Prot P11009 (KCRS_CHICK)
Last modified
June 16, 2009.
Version 87.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Creatine kinase, sarcomeric mitochondrial EC=2.7.3.2 Alternative name(s): S-MtCK Basic-type mitochondrial creatine kinase Mib-CK | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Gallus gallus (Chicken) | ||
| Taxonomic identifier | 9031 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Archosauria › Dinosauria › Saurischia › Theropoda › Coelurosauria › Aves › Neognathae › Galliformes › Phasianidae › Phasianinae › Gallus |
Protein attributes
| Sequence length | 419 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Reversibly catalyzes the transfer of phosphate between ATP and various phosphogens (e.g. creatine phosphate). Creatine kinase isoenzymes play a central role in energy transduction in tissues with large, fluctuating energy demands, such as skeletal muscle, heart, brain and spermatozoa. |
| Catalytic activity | ATP + creatine = ADP + phosphocreatine. |
| Subunit structure | Exists as an octamer composed of four MTCK homodimers. Ref.4 |
| Subcellular location | Mitochondrion inner membrane; Peripheral membrane protein; Intermembrane side. |
| Tissue specificity | Expressed in the leg muscle and heart. |
| Miscellaneous | Mitochondrial creatine kinase binds cardiolipin. |
| Sequence similarities | Belongs to the ATP:guanido phosphotransferase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Membrane Mitochondrion Mitochondrion inner membrane |
| Domain | Transit peptide |
| Ligand | ATP-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Kinase Transferase |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | mitochondrial inner membrane Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW creatine kinase activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 39 | 39 | Mitochondrion Ref.2 Ref.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 40 – 419 | 380 | Creatine kinase, sarcomeric mitochondrial | PRO_0000016599 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 162 – 166 | 5 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 354 – 359 | 6 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 225 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 270 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 326 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 369 | 1 | ATP By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 20 – 23 | 4 | AAGS → CSRQ in AAA48688. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 53 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 63 – 67 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 76 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 87 – 96 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 115 – 118 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 130 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 131 – 133 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 136 – 138 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 147 – 149 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 157 – 159 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 160 – 169 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 177 – 179 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 197 | 16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 203 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 205 – 212 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 215 – 223 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 234 – 237 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 238 – 240 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 243 – 248 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 250 – 254 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 259 – 278 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 300 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 309 – 311 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 318 – 320 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 326 – 332 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 334 – 338 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 349 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 351 – 354 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 359 – 363 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 367 – 372 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 378 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 380 – 402 | 23 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Evolution of the creative kinases. The chicken acidic type mitochondrial creatine kinase gene as the first nonmammalian gene." Muehlebach S.M., Wirz T., Braendle U., Perriard J.-C. J. Biol. Chem. 271:11920-11929(1996) [PubMed: 8662608] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 1-39. Strain: White leghorn. |
| [2] | "Distinct tissue specific mitochondrial creatine kinases from chicken brain and striated muscle with a conserved CK framework." Hossle J.P., Schlegel J., Wegmann G., Wyss M., Boehlen P., Eppenberger H.M., Wallimann T., Perriard J.-C. Biochem. Biophys. Res. Commun. 151:408-416(1988) [PubMed: 2831887] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 20-419, PROTEIN SEQUENCE OF 40-69. Tissue: Heart and Skeletal muscle. |
| [3] | "The N-terminal heptapeptide of mitochondrial creatine kinase is important for octamerization." Kaldis P., Furter R., Wallimann T. Biochemistry 33:952-959(1994) [PubMed: 8305443] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE OF 40-48. |
| [4] | "Structure of mitochondrial creatine kinase." Fritz-Wolf K., Schnyder T., Wallimann T., Kabsch W. Nature 381:341-345(1996) [PubMed: 8692275] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (3.0 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M18866 mRNA. Translation: AAA48688.1. | |||||||||||||
| IPI | IPI00585452. | ||||||||||||
| PIR | A27708. | ||||||||||||
| UniGene | Gga.869 | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| |||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| Ensembl | ENSGALG00000015602. Gallus gallus. [Contig view] | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| HOGENOM | P11009. | ||||||||||||
| HOVERGEN | P11009. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BRENDA | 2.7.3.2. 4. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| InterPro | IPR000749. ATP-guanido_PTrfase. IPR014746. Gln_synth/guanido_kin_cat. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:1.10.135.10. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. G3DSA:3.30.590.10. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. | ||||||||||||
| PANTHER | PTHR11547. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. | ||||||||||||
| Pfam | PF00217. ATP-gua_Ptrans. 1 hit. PF02807. ATP-gua_PtransN. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PROSITE | PS00112. GUANIDO_KINASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | KCRS_CHICK | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P11009 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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