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UniProtKB/Swiss-Prot P10969 (AGI3_WHEAT)
Last modified
June 16, 2009.
Version 83.
History...
Clusters with 100%,
90%,
50% identity |
Documents (2) |
Third-party data |
Customize display | text xml rdf/xml gff fasta |
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Agglutinin isolectin 3 Alternative name(s): WGA3 |
| Organism | Triticum aestivum (Wheat) |
| Taxonomic identifier | 4565 [NCBI] |
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Pooideae › Triticeae › Triticum |
Protein attributes
| Sequence length | 186 AA. |
| Sequence status | Fragment. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | N-acetyl-D-glucosamine / N-acetyl-D-neuraminic acid binding lectin. |
| Subunit structure | Homodimer, u-shaped. Ref.2 |
| Miscellaneous | The 4 sites proposed for binding to carbohydrates (N-acetyl-D-glucosamine) of receptor molecules are on the surface of the agglutinin molecule. |
| Sequence similarities | Contains 4 chitin-binding type-1 domains. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Domain | Repeat |
| Ligand | Chitin-binding Lectin |
| PTM | Disulfide bond Glycoprotein Pyrrolidone carboxylic acid |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | cell wall macromolecule catabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro chitin catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular function | chitin binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW chitinase activityInferred from electronic annotation. Source: InterPro sugar bindingInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 171 | 171 | Agglutinin isolectin 3 | PRO_0000005259 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Propeptide | 172 – 186 | 15 | PRO_0000005260 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 1 – 42 | 42 | Chitin-binding type-1 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 43 – 85 | 43 | Chitin-binding type-1 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 86 – 128 | 43 | Chitin-binding type-1 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 129 – 171 | 43 | Chitin-binding type-1 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 10 – 12 | 3 | Substrate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 62 – 73 | 12 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 114 – 115 | 2 | Substrate binding | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | Pyrrolidone carboxylic acid | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Glycosylation | 180 | 1 | N-linked (GlcNAc...) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 3 ↔ 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 12 ↔ 24 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 17 ↔ 31 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 35 ↔ 40 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 46 ↔ 61 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 55 ↔ 67 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 60 ↔ 74 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 78 ↔ 83 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 89 ↔ 104 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 98 ↔ 110 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 103 ↔ 117 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 121 ↔ 126 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 132 ↔ 147 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 141 ↔ 153 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 146 ↔ 160 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 164 ↔ 169 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Non-terminal residue | 1 | 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 4 – 8 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 15 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 28 – 31 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 37 – 39 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 48 – 50 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 58 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 65 – 68 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 71 – 73 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 82 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 90 – 95 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 108 – 111 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 114 – 117 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 123 – 125 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 133 – 138 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 157 – 160 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 166 – 168 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Isolation and characterization of a cDNA clone encoding wheat germ agglutinin." Raikhel N.V., Wilkins T.A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84:6745-6749(1987) [PubMed: 16578818] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. |
| [2] | "X-ray structure of wheat germ agglutinin isolectin 3." Harata K., Nagahora H., Jigami Y. Acta Crystallogr. D 51:1013-1019(1995) [PubMed: 15299769] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.9 ANGSTROMS), SUBUNIT. |
| [3] | "Interactions of wheat-germ agglutinin with GlcNAc beta 1,6Gal sequence." Muraki M., Ishimura M., Harata K. Biochim. Biophys. Acta 1569:10-20(2002) [PubMed: 11853952] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.2 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH SUBSTRATES. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| J02961 mRNA. Translation: AAA34257.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | A28401. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein family/group databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CAZy | CBM18. Carbohydrate-Binding Module Family 18. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gramene | P10969. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018371. Chitin-binding_1_CS. IPR001002. Chitin_bd_1. IPR000726. Glyco_hydro_19_cat. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.30.60.10. Chitin_bd_1. 4 hits. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR22595. Glyco_hydro_19_cat. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00187. Chitin_bind_1. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00451. CHITINBINDNG. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD000609. Chitin_binding_1. 3 hits. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00270. ChtBD1. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00026. CHIT_BIND_I_1. 4 hits. PS50941. CHIT_BIND_I_2. 4 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | AGI3_WHEAT | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P10969 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | PPAP (Plant Proteome Annotation Project) | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


