P10933 (FENR1_PEA) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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January 25, 2012.
Version 105.
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| Protein names | Recommended name: Ferredoxin--NADP reductase, leaf isozyme, chloroplastic Short name=FNR EC=1.18.1.2 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Pisum sativum (Garden pea) | ||
| Taxonomic identifier | 3888 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › eudicotyledons › core eudicotyledons › rosids › fabids › Fabales › Fabaceae › Papilionoideae › Fabeae › Pisum |
Protein attributes
| Sequence length | 360 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | May play a key role in regulating the relative amounts of cyclic and non-cyclic electron flow to meet the demands of the plant for ATP and reducing power. |
| Catalytic activity | 2 reduced ferredoxin + NADP+ + H+ = 2 oxidized ferredoxin + NADPH. |
| Cofactor | FAD. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Monomer. Interacts with TIC62 (via C-terminus). Ref.3 |
| Subcellular location | Plastid › chloroplast stroma. Plastid › chloroplast thylakoid membrane; Peripheral membrane protein; Stromal side Probable. Note: In the vicinity of the photosystem I in the non-stacked and fringe portion of the membrane. |
| Miscellaneous | FNR is probably attached to the membrane by a specific binding protein. |
| Sequence similarities | Belongs to the ferredoxin--NADP reductase type 1 family. Contains 1 FAD-binding FR-type domain. |
Ontologies
Binary interactions
With | Entry | #Exp. | IntAct | Notes |
|---|---|---|---|---|
| PETF | P09911 | 3 | EBI-931306,EBI-931449 |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Transit peptide | 1 – 52 | 52 | Chloroplast | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 53 – 360 | 308 | Ferredoxin--NADP reductase, leaf isozyme, chloroplastic | PRO_0000019411 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Domain | 81 – 203 | 123 | FAD-binding FR-type | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 139 – 142 | 4 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 160 – 162 | 3 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 177 – 179 | 3 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 250 – 251 | 2 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 280 – 281 | 2 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 319 – 320 | 2 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 142 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 162 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 166 | 1 | FAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 218 | 1 | FAD By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 218 | 1 | NADP; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 290 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 358 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 360 | 1 | Y → F: Results in a 2.0-fold reduction in kcat for the diaphorase reaction. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 360 | 1 | Y → G: Results in a 302-fold reduction in kcat for the diaphorase reaction. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 360 | 1 | Y → S: Results in a 22-fold reduction in kcat for the diaphorase reaction. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 360 | 1 | Y → W: Results in a 2.2-fold reduction in kcat for the diaphorase reaction. Ref.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 67 – 69 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 93 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 99 – 101 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 103 – 109 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 121 – 125 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 127 – 129 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 139 – 143 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 152 – 154 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 156 – 162 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 165 – 167 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 175 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 177 – 184 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 190 – 197 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 210 – 216 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 220 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 221 – 231 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 242 – 252 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 253 – 255 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 259 – 268 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 270 – 272 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 273 – 279 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 280 – 282 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 293 – 297 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 300 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 301 – 309 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 313 – 320 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 323 – 337 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 342 – 351 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 355 – 359 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Characterisation of a full-length cDNA clone for pea ferredoxin-NADP+ reductase." Newman B.J., Gray J.C. Plant Mol. Biol. 10:511-520(1988) [Agricola: IND92000035] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA]. Strain: cv. Little Marvel. Tissue: Leaf. |
| [2] | "Probing the role of the carboxyl-terminal region of ferredoxin-NADP+ reductase by site-directed mutagenesis and deletion analysis." Orellano E.G., Calcaterra N.B., Carrillo N., Ceccarelli E.A. J. Biol. Chem. 268:19267-19273(1993) [PubMed: 8366077] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 270-360, MUTAGENESIS OF TYR-360. |
| [3] | "Protein import into chloroplasts involves redox-regulated proteins." Kuechler M., Decker S., Hoermann F., Soll J., Heins L. EMBO J. 21:6136-6145(2002) [PubMed: 12426385] [Abstract] Cited for: INTERACTION WITH TIC62. |
| [4] | "A productive NADP+ binding mode of ferredoxin-NADP + reductase revealed by protein engineering and crystallographic studies." Deng Z., Aliverti A., Zanetti G., Arakaki A.K., Ottado J., Orellano E.G., Calcaterra N.B., Ceccarelli E.A., Carrillo N., Karplus P.A. Nat. Struct. Biol. 6:847-853(1999) [PubMed: 10467097] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.7 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH FAD AND NADP. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X12446 mRNA. Translation: CAA30978.1. L15565 mRNA. Translation: AAB59349.1. L15567 mRNA. Translation: AAB59303.1. L15569 mRNA. Translation: AAB59304.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S04030. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P10933. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P10933. Positions 53-359. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P10933. 2 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR017927. Fd_Rdtase_FAD-bd. IPR015701. Fd_Red. IPR001709. Flavoprot_Pyr_Nucl_cyt_Rdtase. IPR012146. FNR. IPR008333. OxRdtase_FAD-bd_dom. IPR001433. OxRdtase_FAD/NAD-bd. IPR017938. Riboflavin_synthase-like_b-brl. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19384:SF1. FRD_Red. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00970. FAD_binding_6. 1 hit. PF00175. NAD_binding_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000361. Frd-NADP+_RD. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR00371. FPNCR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF63380. Riboflavin_synthase_like_b-brl. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51384. FAD_FR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | FENR1_PEA | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P10933 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with