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UniProtKB/Swiss-Prot P10807 (ADH_DROLE)
Last modified
September 22, 2009.
Version 73.
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Documents (3) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: Alcohol dehydrogenase EC=1.1.1.1 | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Drosophila lebanonensis (Fruit fly) (Scaptodrosophila lebanonensis) | ||
| Taxonomic identifier | 7225 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Arthropoda › Hexapoda › Insecta › Pterygota › Neoptera › Endopterygota › Diptera › Brachycera › Muscomorpha › Ephydroidea › Drosophilidae › Scaptodrosophila |
Protein attributes
| Sequence length | 254 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is not processed. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | An alcohol + NAD+ = an aldehyde or ketone + NADH. |
| Subunit structure | Homodimer. |
| Sequence similarities | Belongs to the short-chain dehydrogenases/reductases (SDR) family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Ligand | NAD |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation |
| Technical term | 3D-structure Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | alcohol metabolic process Inferred from electronic annotation. Source: InterPro oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | alcohol dehydrogenase (NAD) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 254 | 254 | Alcohol dehydrogenase | PRO_0000054471 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 10 – 33 | 24 | NAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 151 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 138 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 7 – 11 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 12 – 14 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 16 – 27 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 39 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 42 – 51 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 61 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 68 – 82 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 87 – 90 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 107 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 109 – 122 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 131 – 136 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 139 – 141 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 149 – 172 | 24 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 173 – 181 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 183 – 186 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 191 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 202 – 206 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 227 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 237 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 240 – 243 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "The primary structure of alcohol dehydrogenase from Drosophila lebanonensis. Extensive variation within insect 'short-chain' alcohol dehydrogenase lacking zinc." Villarroya A., Juan E., Egestad B., Joernvall H. Eur. J. Biochem. 180:191-197(1989) [PubMed: 2707261] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. |
| [2] | "Nucleotide sequence of the Adh gene of Drosophila lebanonensis." Juan E., Papaceit M., Quintana A. Nucleic Acids Res. 18:6420-6420(1990) [PubMed: 2243785] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: 323G. |
| [3] | "Nucleotide sequence of the Adh gene of Drosophila lebanonensis." Albalat R., Gonzalez-Duarte R. Nucleic Acids Res. 18:6706-6706(1990) [PubMed: 2251140] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [4] | Erratum Albalat R., Gonzalez-Duarte R. Nucleic Acids Res. 19:424-424(1991) [PubMed: 1849634] [Abstract] |
| [5] | "Adh and Adh-dup sequences of Drosophila lebanonensis and D. immigrans: interspecies comparisons." Albalat R., Gonzalez-Duarte R. Gene 126:171-178(1993) [PubMed: 8482531] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [6] | "ADH and phylogenetic relationships of Drosophila lebanonesis (Scaptodrosophila)." Villarroya A., Juan E. J. Mol. Evol. 32:421-428(1991) [PubMed: 1904097] [Abstract] Cited for: PHYLOGENETIC RELATIONSHIP TO OTHER DROSOPHILA ADH. |
| [7] | "The refined crystal structure of Drosophila lebanonensis alcohol dehydrogenase at 1.9-A resolution." Benach J., Atrian S., Gonzalez-Duarte R., Ladenstein R. J. Mol. Biol. 282:383-399(1998) [PubMed: 9735295] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.92 ANGSTROMS). |
| [8] | "The catalytic reaction and inhibition mechanism of Drosophila alcohol dehydrogenase: observation of an enzyme-bound NAD-ketone adduct at 1.4-A resolution by X-ray crystallography." Benach J., Atrian S., Gonzalez-Duarte R., Ladenstein R. J. Mol. Biol. 289:335-355(1999) [PubMed: 10366509] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.4 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NAD AND PRODUCT. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| X53429 Genomic DNA. Translation: CAA37520.1. Sequence problems. X54814 Genomic DNA. Translation: CAA38583.1. M97637 Genomic DNA. Translation: AAA28355.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | DEFFRL. S12695. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| FlyBase | FBgn0012438. Dleb\Adh. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BRENDA | 1.1.1.1. 189313. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR002198. DH_sc/Rdtase_SDR. IPR002425. Insect_ADH. IPR002424. Insect_AlcDH_fam. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.40.50.720. NAD(P)-bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR19410. ADH_short_C2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00106. adh_short. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRINTS | PR01168. ALCDHDRGNASE. PR01167. INSADHFAMILY. PR00080. SDRFAMILY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00061. ADH_SHORT. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | ADH_DROLE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P10807 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | Drosophila annotation project | ||||||||
Relevant documents
| Drosophila Drosophila: entries, gene names and cross-references to FlyBase |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


