P10775 (RINI_PIG) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
September 21, 2011.
Version 88.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribonuclease inhibitor Alternative name(s): Ribonuclease/angiogenin inhibitor 1 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Sus scrofa (Pig) [Complete proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 9823 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Metazoa › Chordata › Craniata › Vertebrata › Euteleostomi › Mammalia › Eutheria › Laurasiatheria › Cetartiodactyla › Suina › Suidae › Sus |
Protein attributes
| Sequence length | 456 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Ribonuclease inhibitor which inhibits RNASE1, RNASE2 and ANG. May play role in redox homeostasis. Ref.2 |
| Subunit structure | Forms high-affinity heterodimers with RNASE1, ANG and RNASE2. Ref.2 |
| Subcellular location | |
| Domain | The LRR domain forms a horseshoe-shaped structure that interacts tightly with target RNAses via a large protein interaction surface on its interior side By similarity. |
| Sequence similarities | Contains 15 LRR (leucine-rich) repeats. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Cellular component | Cytoplasm |
| Domain | Leucine-rich repeat Repeat |
| PTM | Acetylation Phosphoprotein |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Cellular component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 456 | 456 | Ribonuclease inhibitor | PRO_0000097346 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 15 – 43 | 29 | LRR 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 44 – 71 | 28 | LRR 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 72 – 100 | 29 | LRR 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 101 – 128 | 28 | LRR 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 129 – 157 | 29 | LRR 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 158 – 185 | 28 | LRR 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 186 – 214 | 29 | LRR 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 215 – 242 | 28 | LRR 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 243 – 271 | 29 | LRR 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 272 – 299 | 28 | LRR 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 300 – 328 | 29 | LRR 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 329 – 356 | 28 | LRR 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 357 – 385 | 29 | LRR 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 386 – 413 | 28 | LRR 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Repeat | 414 – 442 | 29 | LRR 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 1 | 1 | N-acetylmethionine | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 86 | 1 | Phosphoserine By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 5 – 7 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 22 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 26 – 31 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 37 – 47 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 64 – 75 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 84 – 86 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 94 – 98 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 100 – 106 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 112 – 114 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 121 – 133 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 141 – 143 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 151 – 163 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 178 – 190 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 200 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 208 – 220 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 226 – 228 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 235 – 246 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 255 – 257 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 265 – 277 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 283 – 285 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 292 – 303 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 312 – 314 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 324 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 325 – 334 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 340 – 342 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 345 – 347 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 349 – 359 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 362 – 364 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 369 – 371 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 379 – 391 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 397 – 399 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 407 – 417 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 419 – 421 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 426 – 428 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 436 – 448 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 453 – 455 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Amino acid sequence of the ribonuclease inhibitor from porcine liver reveals the presence of leucine-rich repeats." Hofsteenge J., Kieffer B., Matthies R., Hemmings B.A., Stone S.R. Biochemistry 27:8537-8544(1988) [PubMed: 3219361] [Abstract] Cited for: PROTEIN SEQUENCE. Tissue: Liver. |
| [2] | "Protein chemical and kinetic characterization of recombinant porcine ribonuclease inhibitor expressed in Saccharomyces cerevisiae." Vicentini A.M., Kieffer B., Matthies R., Meyhack B., Hemmings B.A., Stone S.R., Hofsteenge J. Biochemistry 29:8827-8834(1990) [PubMed: 2271559] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [MRNA] OF 82-456, FUNCTION, SUBUNIT. Tissue: Kidney. |
| [3] | "Crystal structure of porcine ribonuclease inhibitor, a protein with leucine-rich repeats." Kobe B., Deisenhofer J. Nature 366:751-756(1993) [PubMed: 8264799] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| [4] | "A structural basis of the interactions between leucine-rich repeats and protein ligands." Kobe B., Deisenhofer J. Nature 374:183-186(1995) [PubMed: 7877692] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M58700 mRNA. Translation: AAA63448.1. | ||||||||||||||||||
| PIR | A31857. | ||||||||||||||||||
| UniGene | Ssc.6413. | ||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P10775. | ||||||||||||||||||
| SMR | P10775. Positions 1-456. | ||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||
| IntAct | P10775. 1 interaction. | ||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||
| HOVERGEN | HBG001059. | ||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||
| InterPro | IPR001611. Leu-rich_rpt. IPR003590. Leu-rich_rpt_RNase_inh_sub-typ. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| Pfam | PF00560. LRR_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| SMART | SM00368. LRR_RI. 2 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| PROSITE | PS51450. LRR. 6 hits. [Graphical view] | ||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RINI_PIG | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P10775 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Chordata Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with