P10618 (G3P_METFE) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
April 3, 2013.
Version 102.
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| Protein names | Recommended name: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase Short name=GAPDH EC=1.2.1.59 Alternative name(s): NAD(P)-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Methanothermus fervidus | ||
| Taxonomic identifier | 2180 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Archaea › Euryarchaeota › Methanobacteria › Methanobacteriales › Methanothermaceae › Methanothermus![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 337 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Exhibits a dual-cofactor specificity, with a marked preference for NADP+ over NAD+. HAMAP-Rule MF_00559 |
| Catalytic activity | D-glyceraldehyde 3-phosphate + phosphate + NAD(P)+ = 3-phospho-D-glyceroyl phosphate + NAD(P)H. HAMAP-Rule MF_00559 |
| Pathway | Carbohydrate degradation; glycolysis; pyruvate from D-glyceraldehyde 3-phosphate: step 1/5. HAMAP-Rule MF_00559 |
| Subunit structure | Homotetramer. Ref.2 |
| Subcellular location | |
| Sequence similarities | Belongs to the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Cellular_component | cytoplasm Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular_function | NAD binding Inferred from electronic annotation. Source: InterPro NADP bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD(P)+) (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: EC glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 337 | 337 | Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase HAMAP-Rule MF_00559 | PRO_0000145722 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 11 – 12 | 2 | NADP HAMAP-Rule MF_00559 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 34 – 35 | 2 | NADP HAMAP-Rule MF_00559 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 139 – 141 | 3 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 194 – 195 | 2 | Glyceraldehyde 3-phosphate binding By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 140 | 1 | Nucleophile By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 110 | 1 | NADP; via amide nitrogen | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 171 | 1 | NADP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 300 | 1 | NADP; via carbonyl oxygen By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 7 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 13 – 21 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 23 – 35 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 38 – 45 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 54 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 55 – 57 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 58 – 63 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 72 – 77 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 80 – 84 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 90 – 101 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 116 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 125 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 126 – 129 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 133 – 137 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 140 – 156 | 17 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 158 – 170 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 184 – 191 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 194 – 199 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 206 – 214 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 219 – 229 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 242 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 246 – 249 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 251 – 254 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 258 – 268 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 271 – 273 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 277 – 281 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 282 – 284 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 286 – 288 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 298 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 300 – 303 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 304 – 315 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 322 – 333 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Primary structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase deduced from the nucleotide sequence of the thermophilic archaebacterium Methanothermus fervidus." Fabry S., Hensel R. Gene 64:189-197(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. |
| [2] | "The crystal structure of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Methanothermus fervidus in the presence of NADP(+) at 2.1 A resolution." Charron C., Talfournier F., Isupov M.N., Littlechild J.A., Branlant G., Vitoux B., Aubry A. J. Mol. Biol. 297:481-500(2000) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.1 ANGSTROMS) IN COMPLEX WITH NADP, SUBUNIT. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M19980 Genomic DNA. Translation: AAA88227.1. | ||||||||||||
| PIR | JT0286. | ||||||||||||
| RefSeq | YP_004003841.1. NC_014658.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P10618. | ||||||||||||
| SMR | P10618. Positions 1-336. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 9961991. | ||||||||||||
| KEGG | mfv:Mfer_0276. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| KO | K00150. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00109; UER00184. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.40.50.720. 1 hit. | ||||||||||||
| HAMAP | MF_00559. G3P_dehdrog_arch. Divergent sequence. | ||||||||||||
| InterPro | IPR020831. GlycerAld/Erythrose_P_DH. IPR020830. GlycerAld_3-P_DH_AS. IPR020829. GlycerAld_3-P_DH_cat. IPR020828. GlycerAld_3-P_DH_NAD(P)-bd. IPR006436. Glyceraldehyde-3-P_DH_2_arc. IPR016040. NAD(P)-bd_dom. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF02800. Gp_dh_C. 1 hit. PF00044. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF000149. GAP_DH. 1 hit. | ||||||||||||
| SMART | SM00846. Gp_dh_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01546. GAPDH-II_archae. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00071. GAPDH. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P10618. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | G3P_METFE | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P10618 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
