P10186 (UNG_HHV11) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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April 3, 2013.
Version 83.
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| Protein names | Recommended name: Uracil-DNA glycosylase Short name=UDG EC=3.2.2.27 Alternative name(s): UNG | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Human herpesvirus 1 (strain 17) (HHV-1) (Human herpes simplex virus 1) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 10299 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Viruses › dsDNA viruses, no RNA stage › Herpesvirales › Herpesviridae › Alphaherpesvirinae › Simplexvirus › ![]() | ||
| Virus host | Homo sapiens (Human) [TaxID: 9606] |
Protein attributes
| Sequence length | 334 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Excises uracil residues from the DNA which can arise as a result of misincorporation of dUMP residues by DNA polymerase or deamination of cytosine. Therefore may reduce deleterious uracil incorporation into the viral genome, particularly, in terminally differentiated neurons which lack DNA repair enzymes. Ref.5 Ref.6 |
| Catalytic activity | Hydrolyzes single-stranded DNA or mismatched double-stranded DNA and polynucleotides, releasing free uracil. |
| Sequence similarities | Belongs to the uracil-DNA glycosylase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | DNA damage DNA repair |
| Molecular function | Glycosidase Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | base-excision repair Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | uracil DNA N-glycosylase activity Inferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 334 | 334 | Uracil-DNA glycosylase | PRO_0000176185 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Compositional bias | 198 – 201 | 4 | Poly-Pro | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 178 | 1 | Proton acceptor | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Natural variations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 38 | 1 | T → I in strain: Nonneuroinvasive mutant HF10. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 49 | 1 | T → N in strain: Nonneuroinvasive mutant HF10. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 53 | 1 | S → L in strain: Nonneuroinvasive mutant HF10. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 67 – 75 | 9 | ALLAALEAG → GAPRRPRGC in strain: Nonneuroinvasive mutant HF10 and 17 syn+. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 126 | 1 | M → L in strain: Nonneuroinvasive mutant HF10. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Natural variant | 280 | 1 | T → A in strain: Nonneuroinvasive mutant HF10. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 108 – 116 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 120 – 122 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 130 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 133 – 148 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 151 – 153 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 155 – 160 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 161 – 164 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 167 – 169 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 172 – 176 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 183 – 185 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 187 – 191 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 201 – 213 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 226 – 230 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 233 – 239 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 247 – 252 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 255 – 269 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 270 – 272 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 274 – 279 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 280 – 285 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 290 – 292 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 293 – 298 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 307 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 309 – 311 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 314 – 323 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 324 – 326 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "The complete DNA sequence of the long unique region in the genome of herpes simplex virus type 1." McGeoch D.J., Dalrymple M.A., Davison A.J., Dolan A., Frame M.C., McNab D., Perry L.J., Scott J.E., Taylor P. J. Gen. Virol. 69:1531-1574(1988) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. |
| [2] | "Determination and analysis of the DNA sequence of highly attenuated herpes simplex virus type 1 mutant HF10, a potential oncolytic virus." Ushijima Y., Luo C., Goshima F., Yamauchi Y., Kimura H., Nishiyama Y. Microbes Infect. 9:142-149(2007) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: Nonneuroinvasive mutant HF10. |
| [3] | "Herpes simplex virus type 1 bacterial artificial chromosome." Cunningham C., Davison A.J. Submitted (DEC-2008) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 17 syn+. |
| [4] | "The structural basis of specific base-excision repair by uracil-DNA glycosylase." Savva R., McAuley-Hecht K., Brown T., Pearl L. Nature 373:487-493(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.75 ANGSTROMS) OF 91-334. |
| [5] | "Nucleotide mimicry in the crystal structure of the uracil-DNA glycosylase-uracil glycosylase inhibitor protein complex." Savva R., Pearl L.H. Nat. Struct. Biol. 2:752-757(1995) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.7 ANGSTROMS) OF 91-334, FUNCTION. |
| [6] | "A comparative study of uracil-DNA glycosylases from human and herpes simplex virus type 1." Krusong K., Carpenter E.P., Bellamy S.R., Savva R., Baldwin G.S. J. Biol. Chem. 281:4983-4992(2006) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (1.8 ANGSTROMS) OF 91-334, FUNCTION. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | X14112 Genomic DNA. Translation: CAA32338.1. DQ889502 Genomic DNA. Translation: ABI63464.1. FJ593289 Genomic DNA. Translation: ACM62224.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | DGBEX2. B28133. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_044603.1. NC_001806.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P10186. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P10186. Positions 107-334. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 2703370. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PHA3201. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.40.470.10. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR018085. Ura-DNA_Glyclase_AS. IPR002043. Ura_DNA_glycsylse. IPR005122. Uracil-DNA_glycosylase-like. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR11264. PTHR11264. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF03167. UDG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMART | SM00986. UDG. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF52141. UDNA_glycsylseSF. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00628. ung. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00130. U_DNA_GLYCOSYLASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P10186. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | UNG_HHV11 | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P10186 Secondary accession number(s): B9VQC9, Q09ID1 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Viral Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
