P0CJ44 (ALF_COCIM) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
Version 18.
History...
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize order
Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Putative fructose-bisphosphate aldolase Short name=FBP aldolase Short name=FBPA EC=4.1.2.13 Alternative name(s): Putative fructose-1,6-bisphosphate aldolase | ||
| Gene names |
| ||
| Organism | Coccidioides immitis (strain RS) (Valley fever fungus) [Reference proteome] | ||
| Taxonomic identifier | 246410 [NCBI] | ||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Fungi › Dikarya › Ascomycota › Pezizomycotina › Eurotiomycetes › Eurotiomycetidae › Onygenales › mitosporic Onygenales › Coccidioides › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 302 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the aldol condensation of dihydroxyacetone phosphate (DHAP or glycerone-phosphate) with glyceraldehyde 3-phosphate (G3P) to form fructose 1,6-bisphosphate (FBP) in gluconeogenesis and the reverse reaction in glycolysis By similarity. |
| Catalytic activity | D-fructose 1,6-bisphosphate = glycerone phosphate + D-glyceraldehyde 3-phosphate. |
| Cofactor | Binds 2 zinc ions per subunit. One is catalytic and the other provides a structural contribution By similarity. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homodimer By similarity. |
| Sequence similarities | Belongs to the class II fructose-bisphosphate aldolase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Glycolysis |
| Ligand | Metal-binding Zinc |
| Molecular function | Lyase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | glycolysis Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway |
| Molecular_function | fructose-bisphosphate aldolase activity Inferred from electronic annotation. Source: EC zinc ion bindingInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 302 | 302 | Putative fructose-bisphosphate aldolase | PRO_0000403787 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 224 – 226 | 3 | Dihydroxyacetone phosphate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 245 – 248 | 4 | Dihydroxyacetone phosphate binding By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 86 | 1 | Proton donor By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 87 | 1 | Zinc 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 116 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 146 | 1 | Zinc 2 By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 192 | 1 | Zinc 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 223 | 1 | Zinc 1; catalytic By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 193 | 1 | Dihydroxyacetone phosphate; via amide nitrogen By similarity | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 12 – 20 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 25 – 29 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 33 – 45 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 50 – 54 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 56 – 62 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 65 – 76 | 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 81 – 88 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 91 – 99 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 111 – 115 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 122 – 137 | 16 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 138 – 140 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 142 – 145 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 147 – 149 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 170 – 177 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 178 – 180 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 182 – 184 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 204 – 214 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 215 – 217 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 218 – 222 | 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 238 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 247 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 248 – 261 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 262 – 264 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 267 – 288 | 22 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 294 – 297 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Comparative genomic analyses of the human fungal pathogens Coccidioides and their relatives." Sharpton T.J., Stajich J.E., Rounsley S.D., Gardner M.J., Wortman J.R., Jordar V.S., Maiti R., Kodira C.D., Neafsey D.E., Zeng Q., Hung C.-Y., McMahan C., Muszewska A., Grynberg M., Mandel M.A., Kellner E.M., Barker B.M., Galgiani J.N. Taylor J.W.Genome Res. 19:1722-1731(2009) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: RS. |
| [2] | "Population genomic sequencing of Coccidioides fungi reveals recent hybridization and transposon control." Neafsey D.E., Barker B.M., Sharpton T.J., Stajich J.E., Park D.J., Whiston E., Hung C.-Y., McMahan C., White J., Sykes S., Heiman D., Young S., Zeng Q., Abouelleil A., Aftuck L., Bessette D., Brown A., FitzGerald M. Rounsley S.D.Genome Res. 20:938-946(2010) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: GENOME REANNOTATION. Strain: RS. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | GG704912 Genomic DNA. Translation: EAS30503.2. | ||||||||||||
| RefSeq | XP_001241859.1. XM_001241858.1. XP_001242086.1. XM_001242085.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0CJ44. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| GeneID | 4561635. 4561677. | ||||||||||||
| KEGG | cim:CIMG_05755. cim:CIMG_05982. | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| KO | K01624. K13336. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| UniPathway | UPA00109; UER00183. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.70. 1 hit. | ||||||||||||
| InterPro | IPR013785. Aldolase_TIM. IPR000771. Ketose_bisP_aldolase_II. [Graphical view] | ||||||||||||
| Pfam | PF01116. F_bP_aldolase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| PIRSF | PIRSF001359. F_bP_aldolase_II. 1 hit. | ||||||||||||
| PROSITE | PS00602. ALDOLASE_CLASS_II_1. False negative. PS00806. ALDOLASE_CLASS_II_2. False negative. [Graphical view] | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Other | |||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0CJ44. | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | ALF_COCIM | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0CJ44 Secondary accession number(s): J3K765 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Fungal Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
