P0C512 (RBL_ORYSJ) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
May 1, 2013.
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Names·Attributes·General annotation·Ontologies·Sequence annotation·Sequences·References·Cross-refs·Entry info·DocumentsCustomize orderNames and origin
| Protein names | Recommended name: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain Short name=RuBisCO large subunit EC=4.1.1.39 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Encoded on | Plastid; Chloroplast | ||||
| Organism | Oryza sativa subsp. japonica (Rice) [Reference proteome] | ||||
| Taxonomic identifier | 39947 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Eukaryota › Viridiplantae › Streptophyta › Embryophyta › Tracheophyta › Spermatophyta › Magnoliophyta › Liliopsida › Poales › Poaceae › BEP clade › Ehrhartoideae › Oryzeae › Oryza › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 477 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | RuBisCO catalyzes two reactions: the carboxylation of D-ribulose 1,5-bisphosphate, the primary event in carbon dioxide fixation, as well as the oxidative fragmentation of the pentose substrate in the photorespiration process. Both reactions occur simultaneously and in competition at the same active site. HAMAP-Rule MF_01338 |
| Catalytic activity | 2 3-phospho-D-glycerate + 2 H+ = D-ribulose 1,5-bisphosphate + CO2 + H2O. HAMAP-Rule MF_01338 3-phospho-D-glycerate + 2-phosphoglycolate = D-ribulose 1,5-bisphosphate + O2. HAMAP-Rule MF_01338 |
| Cofactor | Binds 1 magnesium ion per subunit. |
| Subunit structure | Heterohexadecamer of 8 large chains and 8 small chains; disulfide-linked. The disulfide link is formed within the large subunit homodimers. |
| Subcellular location | |
| Post-translational modification | The disulfide bond which can form between Cys-247 in the large chain dimeric partners within the hexadecamer appears to be associated with oxidative stress and protein turnover By similarity. The disulfide bond reported in 1WDD may be the result of oxidation during crystallization. HAMAP-Rule MF_01338 |
| Miscellaneous | The basic functional RuBisCO is composed of a large chain homodimer in a "head-to-tail" conformation. In form I RuBisCO this homodimer is arranged in a barrel-like tetramer with the small subunits forming a tetrameric "cap" on each end of the "barrel". HAMAP-Rule MF_01338 |
| Sequence similarities | Belongs to the RuBisCO large chain family. Type I subfamily. |
| Sequence caution | The sequence AAS46127.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Calvin cycle Carbon dioxide fixation Photorespiration Photosynthesis |
| Cellular component | Chloroplast Plastid |
| Ligand | Magnesium Metal-binding |
| Molecular function | Lyase Monooxygenase Oxidoreductase |
| PTM | Acetylation Disulfide bond |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | photorespiration Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW reductive pentose-phosphate cycleInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular_component | chloroplast Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell plastidInferred by curator PubMed 12520024. Source: Gramene |
| Molecular_function | magnesium ion binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP monooxygenase activityInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW ribulose-bisphosphate carboxylase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Propeptide | 1 – 2 | 2 | By similarity | PRO_0000290101 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 3 – 477 | 475 | Ribulose bisphosphate carboxylase large chain HAMAP-Rule MF_01338 | PRO_0000290102 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 175 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 294 | 1 | Proton acceptor | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 201 | 1 | Magnesium; via carbamate group | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 203 | 1 | Magnesium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Metal binding | 204 | 1 | Magnesium | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 123 | 1 | Substrate; in homodimeric partner | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 173 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 177 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 295 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 327 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 379 | 1 | Substrate | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Site | 334 | 1 | Transition state stabilizer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Amino acid modifications | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 3 | 1 | N-acetylproline By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Modified residue | 201 | 1 | N6-carboxylysine HAMAP-Rule MF_01338 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Disulfide bond | 247 | Interchain; in linked form HAMAP-Rule MF_01338 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 21 – 24 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 35 – 44 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 50 – 60 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 61 – 63 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 70 – 74 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 77 – 80 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 83 – 89 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 97 – 103 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 105 – 107 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 113 – 121 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 124 – 126 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 130 – 139 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 142 – 145 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 162 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 169 – 171 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 175 – 178 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 182 – 194 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 198 – 201 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 207 – 209 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 214 – 232 | 19 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 237 – 241 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 247 – 260 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 263 – 268 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 269 – 272 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 274 – 287 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 290 – 294 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 298 – 302 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 305 – 309 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 311 – 321 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 324 – 327 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 331 – 335 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 339 – 350 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 352 – 354 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 358 – 360 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 375 – 381 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 384 – 386 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 387 – 394 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 396 – 401 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 404 – 407 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 413 – 432 | 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 437 – 449 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 453 – 462 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Nucleotide sequence and expression of the gene for the large subunit of rice ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase." Nishizawa Y., Hirai A. Jpn. J. Genet. 62:389-395(1987) Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: cv. Nipponbare. |
| [2] | "The complete sequence of the rice (Oryza sativa) chloroplast genome: intermolecular recombination between distinct tRNA genes accounts for a major plastid DNA inversion during the evolution of the cereals." Hiratsuka J., Shimada H., Whittier R., Ishibashi T., Sakamoto M., Mori M., Kondo C., Honji Y., Sun C.-R., Meng B.-Y., Li Y.-Q., Kanno A., Nishizawa Y., Hirai A., Shinozaki K., Sugiura M. Mol. Gen. Genet. 217:185-194(1989) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: cv. Nipponbare. |
| [3] | "A comparison of rice chloroplast genomes." Tang J., Xia H., Cao M., Zhang X., Zeng W., Hu S., Tong W., Wang J., Wang J., Yu J., Yang H., Zhu L. Plant Physiol. 135:412-420(2004) [PubMed] [Europe PMC] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: cv. Nipponbare. |
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | D00207 Genomic DNA. Translation: BAA00147.1. X15901 Genomic DNA. Translation: CAA34004.1. AY522330 Genomic DNA. Translation: AAS46127.1. Different initiation. | ||||||||||||||||||||||||
| PIR | RKRZL. JQ0231. | ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_039391.1. NC_001320.1. | ||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0C512. | ||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0C512. Positions 11-475. | ||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P0C512. | ||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||
| EnsemblPlants | LOC_Osp1g00420.1; LOC_Osp1g00420.1; LOC_Osp1g00420. | ||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 3131463. | ||||||||||||||||||||||||
| KEGG | osa:3131463. | ||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gramene | P0C512. | ||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG1850. | ||||||||||||||||||||||||
| KO | K01601. | ||||||||||||||||||||||||
| OMA | FPGPRFG. | ||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | CHL00040. | ||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | 3.20.20.110. 1 hit. 3.30.70.150. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01338. RuBisCO_L_type1. | ||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR020878. RuBisCo_large_chain_AS. IPR020888. RuBisCO_lsu. IPR000685. RuBisCO_lsu_C. IPR017443. RuBisCO_lsu_fd_N. IPR017444. RuBisCO_lsu_N. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF00016. RuBisCO_large. 1 hit. PF02788. RuBisCO_large_N. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| SUPFAM | SSF51649. RuBisCO_large. 1 hit. SSF54966. RuBisCO_large. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS00157. RUBISCO_LARGE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0C512. | ||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | RBL_ORYSJ | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0C512 Secondary accession number(s): P12089, Q6QY04, Q6QY68 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Plant Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Oryza sativa (rice) Index of Oryza sativa entries and their corresponding gene designations |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
