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UniProtKB/Swiss-Prot P0AFI7 (PDXH_ECOLI)
Last modified
June 16, 2009.
Version 40.
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90%,
50% identity |
Documents (4) |
Third-party data |
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Names and origin
| Protein names | Recommended name: Pyridoxine/pyridoxamine 5'-phosphate oxidase EC=1.4.3.5 Alternative name(s): PNP/PMP oxidase Short name=PNPOx Pyridoxal 5'-phosphate synthase | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 218 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Sequence processing | The displayed sequence is further processed into a mature form. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the oxidation of either pyridoxine 5'-phosphate (PNP) or pyridoxamine 5'-phosphate (PMP) into pyridoxal 5'-phosphate (PLP). HAMAP MF_01629 |
| Catalytic activity | Pyridoxamine 5'-phosphate + H2O + O2 = pyridoxal 5'-phosphate + NH3 + H2O2. HAMAP MF_01629 Pyridoxine 5'-phosphate + O2 = pyridoxal 5'-phosphate + H2O2. HAMAP MF_01629 |
| Cofactor | Binds 1 FMN per subunit. HAMAP MF_01629 |
| Pathway | Cofactor biosynthesis; B6 vitamer interconversion; pyridoxal 5'-phosphate from pyridoxamine 5'-phosphate: step 1/1. HAMAP MF_01629 |
| Subunit structure | |
| Miscellaneous | Can bind a second molecule of pyridoxamine 5'-phosphate at a non-catalytic site in a cleft at the protein surface. HAMAP MF_01629 |
| Sequence similarities | Belongs to the pyridoxamine 5'-phosphate oxidase family. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.3 µM for pyridoxamine 5'-phosphate HAMAP MF_01629 |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Pyridoxine biosynthesis |
| Ligand | FMN Flavoprotein |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Direct protein sequencing |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | oxidation reduction Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW pyridoxine biosynthetic processInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | FMN binding Inferred from electronic annotation. Source: HAMAP pyridoxamine-phosphate oxidase activityInferred from electronic annotation. Source: HAMAP |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Initiator methionine | 1 | 1 | Removed Ref.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Chain | 2 – 218 | 217 | Pyridoxine/pyridoxamine 5'-phosphate oxidase HAMAP MF_01629 | PRO_0000167706 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 82 – 83 | 2 | FMN HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Nucleotide binding | 146 – 147 | 2 | FMN HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 14 – 17 | 4 | Substrate binding HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 197 – 199 | 3 | Substrate binding HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 67 | 1 | FMN HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 70 | 1 | FMN; via amide nitrogen HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 72 | 1 | Substrate HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 89 | 1 | FMN HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 129 | 1 | Substrate HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 133 | 1 | Substrate HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 137 | 1 | Substrate HAMAP MF_01629 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 14 | 1 | R → E: Reduces affinity for substrate about 7-fold, but has no effect on catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 14 | 1 | R → M: Reduces affinity for substrate about 9-fold, but has no effect on catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 17 | 1 | Y → F: Reduces affinity for substrate 3-fold, but has about 5-fold increase in catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 49 | 1 | D → A: Reduces affinity for substrate 3-fold and catalytic activity 2-fold. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 197 | 1 | R → E: Reduces affinity for substrate 8000-fold and catalytic activity 16-fold. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 197 | 1 | R → M: Reduces affinity for substrate 300-fold and catalytic activity about 4-fold. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 199 | 1 | H → A: Reduces affinity for substrate 230-fold, but has no effect on catalytic activity. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 199 | 1 | H → N: Reduces catalytic activity about 4-fold, but has no effect on affinity for substrate. Ref.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 9 – 12 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 26 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 31 – 44 | 14 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 52 – 58 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 64 – 70 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 73 – 75 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 78 – 84 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 88 – 95 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 98 – 103 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 106 – 108 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 110 – 120 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 130 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 135 – 143 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 148 – 151 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 154 – 166 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 178 – 183 | 6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 186 – 192 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 197 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 200 – 206 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 208 – 216 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| [1] | "Characterization of the complex pdxH-tyrS operon of Escherichia coli K-12 and pleiotropic phenotypes caused by pdxH insertion mutations." Lam H.-M., Winkler M.E. J. Bacteriol. 174:6033-6045(1992) [PubMed: 1356963] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
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Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| M92351 Genomic DNA. Translation: AAA24709.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC74710.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAA15399.1. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | B43261. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_002260.1. NP_416155.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 946806. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW1630 in contig AP009048_GR. Gene locus b1638 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW1630. eco:b1638. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1450. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11487. pdxH. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | P0AFI7. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | P0AFI7. FTFFTNY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:PDXH-MON. MetaCyc:PDXH-MON. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01629. [Tree] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR011576. PNPOx_rel_FMN_bd_core. IPR000659. Pyridoxamine_oxidase. IPR019740. Pyridoxamine_oxidase_CS. IPR019576. Pyridoxamine_oxidase_dimer_C. IPR012349. Split_barrel_FMN_bd. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:2.30.110.10. PNPOx_FMN_bd. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR10851. Pyridox_oxidase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF10590. PNPOx_C. 1 hit. PF01243. Pyridox_oxidase. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProDom | PD006312. Pyridox_oxidase. 1 hit. [Graphical view] [Entries sharing at least one domain] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00558. pdxH. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PROSITE | PS01064. PYRIDOX_OXIDASE. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | PDXH_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AFI7 Secondary accession number(s): P28225 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

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