P0AF12 (MTNN_ECOLI) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
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May 1, 2013.
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| Protein names | Recommended name: 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase Short name=MTA/SAH nucleosidase Short name=MTAN EC=3.2.2.9 Alternative name(s): 5'-methylthioadenosine nucleosidase Short name=MTA nucleosidase P46 S-adenosylhomocysteine nucleosidase Short name=AdoHcy nucleosidase Short name=SAH nucleosidase Short name=SRH nucleosidase | ||||||
| Gene names |
| ||||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Reference proteome] [HAMAP] | ||||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia › ![]() |
Protein attributes
| Sequence length | 232 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | Catalyzes the irreversible cleavage of the glycosidic bond in both 5'-methylthioadenosine (MTA) and S-adenosylhomocysteine (SAH/AdoHcy) to adenine and the corresponding thioribose, 5'-methylthioribose and S-ribosylhomocysteine, respectively. Can also use 5'-isobutylthioadenosine, 5'-n-butylthioadenosine, S-adenosyl-D-homocysteine, decarboxylated adenosylhomocysteine, deaminated adenosylhomocysteine and S-2-aza-adenosylhomocysteine as substrates. HAMAP-Rule MF_01684 |
| Catalytic activity | S-adenosyl-L-homocysteine + H2O = S-(5-deoxy-D-ribos-5-yl)-L-homocysteine + adenine. HAMAP-Rule MF_01684 S-methyl-5'-thioadenosine + H2O = S-methyl-5-thio-D-ribose + adenine. HAMAP-Rule MF_01684 |
| Enzyme regulation | Strongly inhibited by aryl-substituted MTA analogs, alkyl-substituted MTA analogs, 5'-methylthioformycin, 5'-chloroformycin, S-formycinylhomocysteine, 5'-methylthiotubercidin, S-tubercidinylhomocysteine and S-8-aza-adenosylhomocysteine. Poorly inhibited by 5'-isobutylthioinosine, 5'-n-butylthioinosine, 5'-methylthio-3-deaza-adenosine, 5'-isobutylthio-3-deaza-adenosine, S-n-6-methyl-3-deaza-adenosylhomocysteine, S-adenosylhomocysteine sulphoxide and Sinefungin. Ref.7 Ref.8 Ref.11 Ref.12 |
| Pathway | Amino-acid biosynthesis; L-methionine biosynthesis via salvage pathway; S-methyl-5-thio-alpha-D-ribose 1-phosphate from S-methyl-5'-thioadenosine (hydrolase route): step 1/2. HAMAP-Rule MF_01684 |
| Subunit structure | Homodimer. Ref.10 |
| Sequence similarities | Belongs to the PNP/UDP phosphorylase family. MtnN subfamily. |
| Biophysicochemical properties | Kinetic parameters: KM=0.43 µM for 5'-methylthioadenosine (at pH 7 and 37 degrees Celsius) Ref.7 Ref.8 KM=4.3 µM for S-adenosylhomocysteine (at pH 7 and 37 degrees Celsius) Vmax=373 µmol/min/mg enzyme with 5'-methylthioadenosine as substrate (at pH 7 and 37 degrees Celsius) Vmax=156 µmol/min/mg enzyme with S-adenosylhomocysteine as substrate (at pH 7 and 37 degrees Celsius) pH dependence: Exhibits activity across a broad pH range. Enzyme activity is moderately improved under acidic conditions. Temperature dependence: Optimum temperature is 37-45 degrees Celsius. Rapidly inactivated after exposure for 10 min at 55 degrees Celsius. |
| Sequence caution | The sequence AAA23678.1 differs from that shown. Reason: Erroneous initiation. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Methionine biosynthesis |
| Molecular function | Hydrolase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome Reference proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological_process | L-methionine biosynthetic process from S-adenosylmethionine Inferred from direct assay Ref.2. Source: EcoCyc L-methionine salvage from methylthioadenosineInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-UniPathway generation of a signal involved in cell-cell signalingInferred from direct assay PubMed 11489131. Source: EcoCyc nucleoside catabolic processInferred from electronic annotation. Source: InterPro |
| Molecular_function | adenosylhomocysteine nucleosidase activity Inferred from direct assay Ref.2. Source: EcoCyc methylthioadenosine nucleosidase activityInferred from direct assay Ref.2. Source: EcoCyc |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 232 | 232 | 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase HAMAP-Rule MF_01684 | PRO_0000164439 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Regions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Region | 173 – 174 | 2 | Substrate binding HAMAP-Rule MF_01684 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 12 | 1 | Proton acceptor Probable | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 78 | 1 | Substrate; via amide nitrogen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 152 | 1 | Substrate; via amide nitrogen and carbonyl oxygen | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Binding site | 197 | 1 | Substrate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Experimental info | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 12 | 1 | E → Q: Loss of nucleosidase activity. Ref.13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Mutagenesis | 197 | 1 | D → N: Alters the hydrogen bond network in the active site. Ref.13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 212 – 232 | 21 | AVAAK…KLAHG → LLPLNSPA in AAA23678. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Sequence conflict | 212 – 232 | 21 | AVAAK…KLAHG → LLPLNSPA in AAA24322. Ref.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 2 – 9 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 10 – 17 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 21 – 28 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 31 – 38 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 41 – 47 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 52 – 66 | 15 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 69 – 79 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 89 – 99 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 103 – 105 | 3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 117 – 120 | 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 123 – 135 | 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 140 – 147 | 8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 155 – 164 | 10 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 168 – 174 | 7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 175 – 185 | 11 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 189 – 197 | 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 203 – 231 | 29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
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| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | M31772 Genomic DNA. Translation: AAA23678.1. Different initiation. U24438 Genomic DNA. Translation: AAC38291.1. M83735 Genomic DNA. Translation: AAA24322.1. U70214 Genomic DNA. Translation: AAB08589.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC73270.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAB96736.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | S45227. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | NP_414701.1. NC_000913.2. YP_488462.1. NC_007779.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SMR | P0AF12. Positions 1-232. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| IntAct | P0AF12. 6 interactions. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | 511145.b0159. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2D gel databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| SWISS-2DPAGE | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PaxDb | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PRIDE | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EnsemblBacteria | AAC73270; AAC73270; b0159. BAB96736; BAB96736; BAB96736. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 12931997. 948542. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:Y75_p0156. eco:b0159. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PATRIC | 32115427. VBIEscCol129921_0165. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB1082. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG11090. pfs. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0775. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HOG000259346. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KO | K01243. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | QRAGCEI. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05584. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:EG11090-MONOMER. ECOL316407:JW0155-MONOMER. MetaCyc:EG11090-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| UniPathway | UPA00904; UER00871. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HAMAP | MF_01684. Salvage_tnN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR010049. MTA_SAH_Nsdase. IPR018017. Nucleoside_phosphorylase. IPR000845. Nucleoside_phosphorylase_d. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PANTHER | PTHR21234. PTHR21234. 1 hit. PTHR21234:SF6. PTHR21234:SF6. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF01048. PNP_UDP_1. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01704. MTA/SAH-Nsdase. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Other | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BindingDB | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ChEMBL | CHEMBL2866. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00173. Adenine. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EvolutionaryTrace | P0AF12. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | MTNN_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AF12 Secondary accession number(s): P24247 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with
