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UniProtKB/Swiss-Prot P0AEZ1 (METF_ECOLI)
Last modified
February 9, 2010.
Version 44.
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Documents (4) |
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Names and origin · Protein attributes · General annotation (Comments) · Ontologies · Sequence annotation (Features) · Sequences · References · Cross-references · Entry information · Relevant documents
Names and origin
| Protein names | Recommended name: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase EC=1.5.1.20 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Escherichia coli (strain K12) [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 83333 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Escherichia |
Protein attributes
| Sequence length | 296 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level. |
General annotation (Comments)
| Catalytic activity | 5-methyltetrahydrofolate + NAD(P)+ = 5,10-methylenetetrahydrofolate + NAD(P)H. |
| Cofactor | FAD. |
| Pathway | |
| Subunit structure | Homotetramer. |
| Sequence similarities | Belongs to the methylenetetrahydrofolate reductase family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Amino-acid biosynthesis Methionine biosynthesis |
| Ligand | FAD Flavoprotein NAD NADP |
| Molecular function | Oxidoreductase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | methionine biosynthetic process Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW oxidation reductionInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Molecular function | methylenetetrahydrofolate reductase (NADPH) activity Inferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 296 | 296 | 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase | PRO_0000190261 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 5 – 17 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 24 – 29 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 35 – 49 | 15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 54 – 58 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 67 – 80 | 14 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 85 – 89 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 91 – 93 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 96 – 107 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 108 – 110 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 113 – 116 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 132 – 142 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 146 – 151 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 162 – 174 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 179 – 182 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 188 – 200 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 217 – 227 | 11 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 233 – 239 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 246 – 266 | 21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 271 – 275 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 281 – 289 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| « Hide 'large scale' references | |
| [1] | "Nucleotide sequence of metF, the E. coli structural gene for 5-10 methylene tetrahydrofolate reductase and of its control region." Saint-Girons I., Duchange N., Zakin M.M., Park I., Margarita D., Ferrara P., Cohen G.N. Nucleic Acids Res. 11:6723-6732(1983) [PubMed: 6356036] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [GENOMIC DNA]. Strain: K12. |
| [2] | "Analysis of the Escherichia coli genome. III. DNA sequence of the region from 87.2 to 89.2 minutes." Plunkett G. III, Burland V., Daniels D.L., Blattner F.R. Nucleic Acids Res. 21:3391-3398(1993) [PubMed: 8346018] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [3] | "The complete genome sequence of Escherichia coli K-12." Blattner F.R., Plunkett G. III, Bloch C.A., Perna N.T., Burland V., Riley M., Collado-Vides J., Glasner J.D., Rode C.K., Mayhew G.F., Gregor J., Davis N.W., Kirkpatrick H.A., Goeden M.A., Rose D.J., Mau B., Shao Y. Science 277:1453-1474(1997) [PubMed: 9278503] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / MG1655 / ATCC 47076. |
| [4] | "Highly accurate genome sequences of Escherichia coli K-12 strains MG1655 and W3110." Hayashi K., Morooka N., Yamamoto Y., Fujita K., Isono K., Choi S., Ohtsubo E., Baba T., Wanner B.L., Mori H., Horiuchi T. Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) [PubMed: 16738553] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: K12 / W3110 / ATCC 27325 / DSM 5911. |
| [5] | "The structure and properties of methylenetetrahydrofolate reductase from Escherichia coli suggest how folate ameliorates human hyperhomocysteinemia." Guenther B.D., Sheppard C.A., Tran P., Rozen R., Matthews R.G., Ludwig M.L. Nat. Struct. Biol. 6:359-365(1999) [PubMed: 10201405] [Abstract] Cited for: X-RAY CRYSTALLOGRAPHY (2.5 ANGSTROMS). |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | V01502 Genomic DNA. Translation: CAA24747.1. L19201 Genomic DNA. Translation: AAB03073.1. U00096 Genomic DNA. Translation: AAC76923.1. AP009048 Genomic DNA. Translation: BAE77369.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PIR | RDECMH. A00462. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| RefSeq | AP_003868.1. NP_418376.1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein-protein interaction databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| STRING | P0AEZ1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GeneID | 948432. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus JW3913 in contig AP009048_GR. Gene locus b3941 in contig U00096_GR. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| KEGG | ecj:JW3913. eco:b3941. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EchoBASE | EB0580. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| EcoGene | EG10585. metF. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| eggNOG | COG0685. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| HOGENOM | HBG649727. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| OMA | FFPPKTP. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| BioCyc | EcoCyc:METHYLENETHFREDUCT-MONOMER. ECOL168927:B3941-MONOMER. MetaCyc:METHYLENETHFREDUCT-MONOMER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene expression databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Genevestigator | P0AEZ1. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| InterPro | IPR003171. Mehydrof_redctse. IPR004620. MTHF_reductase_bac. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Pfam | PF02219. MTHFR. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR00676. fadh2. 1 hit. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entry information
| Entry name | METF_ECOLI | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AEZ1 Secondary accession number(s): P00394, Q2M8N7 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation project | HAMAP (High-quality Automated and Manual Annotation of microbial Proteomes) | ||||||||
Relevant documents
| Escherichia coli Escherichia coli (strain K12): entries and cross-references to EcoGene |
| PATHWAY comments Index of metabolic and biosynthesis pathways |
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with


