P0AES5 (GYRA_SHIFL) Reviewed, UniProtKB/Swiss-Prot
Last modified
January 25, 2012.
Version 50.
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| Protein names | Recommended name: DNA gyrase subunit A EC=5.99.1.3 | ||||
| Gene names |
| ||||
| Organism | Shigella flexneri [Complete proteome] [HAMAP] | ||||
| Taxonomic identifier | 623 [NCBI] | ||||
| Taxonomic lineage | Bacteria › Proteobacteria › Gammaproteobacteria › Enterobacteriales › Enterobacteriaceae › Shigella |
Protein attributes
| Sequence length | 875 AA. |
| Sequence status | Complete. |
| Protein existence | Evidence at protein level |
General annotation (Comments)
| Function | DNA gyrase negatively supercoils closed circular double-stranded DNA in an ATP-dependent manner and also catalyzes the interconversion of other topological isomers of double-stranded DNA rings, including catenanes and knotted rings By similarity. HAMAP MF_01897 |
| Catalytic activity | ATP-dependent breakage, passage and rejoining of double-stranded DNA. HAMAP MF_01897 |
| Subunit structure | Made up of two chains. The A chain is responsible for DNA breakage and rejoining; the B chain catalyzes ATP hydrolysis. The enzyme forms an A2B2 tetramer By similarity. |
| Subcellular location | Cytoplasm Potential HAMAP MF_01897. |
| Miscellaneous | When the enzyme transiently cleaves DNA a phosphotyrosine bond is formed between the gyrA and DNA. HAMAP MF_01897 |
| Sequence similarities | Belongs to the topoisomerase GyrA/ParC subunit family. |
Ontologies
| Keywords | |
|---|---|
| Biological process | Antibiotic resistance |
| Cellular component | Cytoplasm |
| Ligand | ATP-binding DNA-binding Nucleotide-binding |
| Molecular function | Isomerase Topoisomerase |
| Technical term | 3D-structure Complete proteome |
| Gene Ontology (GO) | |
| Biological process | DNA topological change Inferred from electronic annotation. Source: InterPro regulation of transcription, DNA-dependentInferred from electronic annotation. Source: InterPro response to antibioticInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW |
| Cellular component | chromosome Inferred from electronic annotation. Source: InterPro cytoplasmInferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-SubCell |
| Molecular function | ATP binding Inferred from electronic annotation. Source: UniProtKB-KW DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activityInferred from electronic annotation. Source: EC |
| Complete GO annotation... | |
Sequence annotation (Features)
| Feature key | Position(s) | Length | Description | Graphical view | Feature identifier | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecule processing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Chain | 1 – 875 | 875 | DNA gyrase subunit A HAMAP MF_01897 | PRO_0000145249 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sites | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Active site | 122 | 1 | O-(5'-phospho-DNA)-tyrosine intermediate By similarity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Secondary structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Helix Strand Turn | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 24 – 29 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 43 – 54 | 12 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 66 – 69 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 84 – 91 | 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 95 – 97 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 102 – 104 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 120 – 122 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 124 – 127 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 129 – 134 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 135 – 139 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 145 – 147 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 154 – 158 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 165 – 168 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 187 – 191 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 195 – 199 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Turn | 209 – 211 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 230 – 234 | 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 241 – 243 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 245 – 250 | 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 257 – 263 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 270 – 282 | 13 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 291 – 294 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 303 – 306 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 315 – 321 | 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 327 – 330 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 335 – 337 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 342 – 344 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 347 – 388 | 42 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 390 – 399 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 403 – 412 | 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 421 – 424 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 452 – 460 | 9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 463 – 466 | 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 470 – 491 | 22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Helix | 495 – 512 | 18 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Beta strand | 519 – 521 | 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Sequences
| ||||||||||||||||||
References
| [1] | "Genome sequence of Shigella flexneri 2a: insights into pathogenicity through comparison with genomes of Escherichia coli K12 and O157." Jin Q., Yuan Z., Xu J., Wang Y., Shen Y., Lu W., Wang J., Liu H., Yang J., Yang F., Zhang X., Zhang J., Yang G., Wu H., Qu D., Dong J., Sun L., Xue Y. Yu J.Nucleic Acids Res. 30:4432-4441(2002) [PubMed: 12384590] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: 301 / Serotype 2a. |
| [2] | "Complete genome sequence and comparative genomics of Shigella flexneri serotype 2a strain 2457T." Wei J., Goldberg M.B., Burland V., Venkatesan M.M., Deng W., Fournier G., Mayhew G.F., Plunkett G. III, Rose D.J., Darling A., Mau B., Perna N.T., Payne S.M., Runyen-Janecky L.J., Zhou S., Schwartz D.C., Blattner F.R. Infect. Immun. 71:2775-2786(2003) [PubMed: 12704152] [Abstract] Cited for: NUCLEOTIDE SEQUENCE [LARGE SCALE GENOMIC DNA]. Strain: ATCC 700930 / 2457T / Serotype 2a. |
| + | Additional computationally mapped references. |
Cross-references
Sequence databases | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EMBL GenBank DDBJ | AE005674 Genomic DNA. Translation: AAN43827.1. AE014073 Genomic DNA. Translation: AAP17645.1. | ||||||||||||
| RefSeq | NP_708120.1. NC_004337.2. NP_837835.1. NC_004741.1. | ||||||||||||
3D structure databases | |||||||||||||
| PDBe RCSB PDB PDBj |
| ||||||||||||
| ProteinModelPortal | P0AES5. | ||||||||||||
| SMR | P0AES5. Positions 13-522, 535-841. | ||||||||||||
| ModBase | Search... | ||||||||||||
Proteomic databases | |||||||||||||
| PRIDE | P0AES5. | ||||||||||||
Protocols and materials databases | |||||||||||||
| StructuralBiologyKnowledgebase | Search... | ||||||||||||
Genome annotation databases | |||||||||||||
| EnsemblBacteria | EBESCT00000088613; EBESCP00000085435; EBESCG00000087657. EBESCT00000092467; EBESCP00000089103; EBESCG00000091511. | ||||||||||||
| GeneID | 1027274. 1078730. | ||||||||||||
| GenomeReviews | Gene locus SF2311 in contig AE005674_GR. Gene locus S2444 in contig AE014073_GR. | ||||||||||||
| KEGG | sfl:SF2311. sfx:S2444. | ||||||||||||
| PATRIC | 18706469. VBIShiFle31049_2710. | ||||||||||||
Organism-specific databases | |||||||||||||
| CMR | Search... | ||||||||||||
Phylogenomic databases | |||||||||||||
| GeneTree | EBGT00050000010885. | ||||||||||||
| HOGENOM | HBG635183. | ||||||||||||
| OMA | TGRGRIY. | ||||||||||||
| ProtClustDB | PRK05560. | ||||||||||||
Enzyme and pathway databases | |||||||||||||
| BioCyc | SFLE198214:AAN43827.1-MONOMER. | ||||||||||||
Family and domain databases | |||||||||||||
| HAMAP | MF_01897. GyrA. [Tree] | ||||||||||||
| InterPro | IPR005743. GyrA. IPR006691. GyrA/parC_pinwhl. IPR002205. Topo_IIA_A/C. IPR013758. Topo_IIA_A/C_ab. IPR013757. Topo_IIA_A_a. IPR013760. Topo_IIA_cen. [Graphical view] | ||||||||||||
| Gene3D | G3DSA:3.90.199.10. Topo_IIA_A/C_ab. 1 hit. G3DSA:1.10.268.10. Topo_IIA_A_a. 1 hit. | ||||||||||||
| KO | K02469. | ||||||||||||
| Pfam | PF03989. DNA_gyraseA_C. 6 hits. PF00521. DNA_topoisoIV. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SMART | SM00434. TOP4c. 1 hit. [Graphical view] | ||||||||||||
| SUPFAM | SSF56719. Topo_IIA_cen. 1 hit. | ||||||||||||
| TIGRFAMs | TIGR01063. GyrA. 1 hit. | ||||||||||||
| ProtoNet | Search... | ||||||||||||
Entry information
| Entry name | GYRA_SHIFL | ||||||||
| Accession | Primary (citable) accession number: P0AES5 Secondary accession number(s): P09097 | ||||||||
| Entry history |
| ||||||||
| Entry status | Reviewed (UniProtKB/Swiss-Prot) | ||||||||
| Annotation program | Prokaryotic Protein Annotation Program | ||||||||
Relevant documents
| PDB cross-references Index of Protein Data Bank (PDB) cross-references |
| SIMILARITY comments Index of protein domains and families |

Clusters with