##gff-version 3
P0AES2	UniProtKB	Initiator methionine	1	1	.	.	.	Note=Removed;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:9772162;Dbxref=PMID:9772162	
P0AES2	UniProtKB	Chain	2	446	.	.	.	ID=PRO_0000171264;Note=Glucarate dehydratase	
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P0AES2	UniProtKB	Active site	339	339	.	.	.	Note=Proton acceptor;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11513584;Dbxref=PMID:11513584	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	32	32	.	.	.	.	
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P0AES2	UniProtKB	Binding site	150	150	.	.	.	.	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	205	205	.	.	.	.	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	235	237	.	.	.	.	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	235	235	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11513584;Dbxref=PMID:11513584	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	266	266	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11513584;Dbxref=PMID:11513584	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	289	289	.	.	.	Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11513584;Dbxref=PMID:11513584	
P0AES2	UniProtKB	Binding site	289	289	.	.	.	.	
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P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	150	150	.	.	.	Note=Reduces activity 100-fold. Y->F;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	207	207	.	.	.	Note=Reduces activity 1000-fold. K->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	207	207	.	.	.	Note=Reduces activity 10000-fold. K->R;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	339	339	.	.	.	Note=Loss of activity. H->A;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	339	339	.	.	.	Note=Reduces activity 10000-fold. H->N;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	339	339	.	.	.	Note=Reduces activity 1000-fold. H->Q;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	341	341	.	.	.	Note=Inactive in the dehydration reaction of D-glucarate%2C L-idarate%2C and 4F-Gluc. N->D;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11513584;Dbxref=PMID:11513584	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	341	341	.	.	.	Note=Almost no effect on the dehydration reaction of D-glucarate%2C L-idarate%2C and 4F-Gluc. N->L;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:11513584;Dbxref=PMID:11513584	
P0AES2	UniProtKB	Mutagenesis	366	366	.	.	.	Note=Reduces activity over 100-fold. D->A%2CN;Ontology_term=ECO:0000269;evidence=ECO:0000269|PubMed:10769114;Dbxref=PMID:10769114	
P0AES2	UniProtKB	Sequence conflict	310	313	.	.	.	Note=PLAD->RWRI;Ontology_term=ECO:0000305;evidence=ECO:0000305	
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P0AES2	UniProtKB	Beta strand	25	27	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EC7	
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P0AES2	UniProtKB	Beta strand	50	56	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EC7	
P0AES2	UniProtKB	Helix	59	72	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EC7	
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P0AES2	UniProtKB	Helix	92	95	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EC8	
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P0AES2	UniProtKB	Beta strand	395	397	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EC7	
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P0AES2	UniProtKB	Helix	425	429	.	.	.	Ontology_term=ECO:0007829;evidence=ECO:0007829|PDB:1EC7